| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
Tubuline sind Proteine, die in den Zellen … Tubuline sind Proteine, die in den Zellen von Eukaryoten vorkommen. Sie sind etwa 55 kDa schwer und 450 Aminosäuren lang. Es sind allein beim Menschen über hundert paraloge Isoformen bekannt, die in sechs Hauptgruppen (α, β, γ, δ, ε, ζ) eingeteilt werden. Die wichtigsten Formen des Tubulins, die α- und β-Tubuline, sind Hauptbestandteil der Mikrotubuli.ne, sind Hauptbestandteil der Mikrotubuli.
, Тубулін ( 3.6.5.6) — невелика родина глобу … Тубулін ( 3.6.5.6) — невелика родина глобулярних білків. Найзагальнішими представниками родини є α-тубулін і β-тубулін - білки, з яких складаються мікротрубочки. Представники родини мають молекулярну масу близько 55 кДа. Мікротрубочки збираються з димерів α- і β-тубуліну. Ці субодиниці злегка кислі з ізоелектричною точкою в діапазоні між 5,2 і 5,8. γ-форма тубуліну бере участь в нуклеації мікротрубочок, тобто утворення ядра, з якого починається їх ріст. Традиційно вважалося, що тубулін наявний тільки в еукаріот, проте, наприкінці 20-го століття був знайдений бактеріальний білок FtsZ, задіяний у клітинному поділі, гомологічний еукаріотичному тубуліну, що має спільне з ним еволюційне походження.о має спільне з ним еволюційне походження.
, La tubulina è una proteina globulare dal p … La tubulina è una proteina globulare dal peso di circa 55 kDa che costituisce l'unità fondamentale delle strutture del citoscheletro dette microtubuli. Nel citoplasma la tubulina è presente sotto forma di dimero α/β (d'ora in poi semplicemente tubulina). Sia la tubulina α sia la tubulina β sono in grado di riconoscere e legare GTP e, almeno la subunità β, di idrolizzarlo. Quindi la tubulina è presente in due forme: la tubulina GTP e la tubulina GDP. La tubulina, quando lega il GTP presenta un'elevata affinità per altre tubuline, e risulta allora essere polarizzata, dal momento che questa affinità è maggiore nella subunità β.Nel momento in cui varie tubuline si aggregano (in vitro, sensibili alla concentrazione di GTP presente e a particolari ioni come il Ca2+) hanno luogo 5 distinti fenomeni:
* Nucleazione: processo per il quale varie tubuline si aggregano a formare un protofilamento, unità costitutiva dei microtubuli
* Aggregazione: processo di aggregazione dei protofilamenti in abbondanza di GTP. Ancora non si sa se esso avvenga latero-lateralmente o se i protofilamenti si compattino a spirali.
* Disaggregazione: processo di disaggregazione dei microtubuli in scarsità di GTP.
* Stabilizzazione: processo che avviene nel momento in cui la velocità di liberazione di tubuline dal terminale - del microtubulo (le tubuline presenti nel microtubulo da molto tempo hanno idrolizzato il GTP e perso affinità per le tubuline cui sono legate) eguaglia l'aggiunta di tubuline al terminale + per nucleazione. La lunghezza del microtubulo in questo modo rimane costante e ha luogo il fenomeno del "mulinello", efficace sistema di trasporto per vescicole e, talvolta, mitocondri.
* Instabilità dinamica: fenomeno che avviene nel momento in cui vi è un'elevata concentrazione di GTP. In questo modo il microtubulo manifesta rapidi e alternati momenti di allungamento e accorciamento. In vivo questi fenomeni sono pressoché gli stessi, sennonché essi sottostanno a precise esigenze biologiche e della comunità cellulare espresse attraverso la funzione e l'intervento delle MAP. Inoltre nelle cellule è presente un centro di nucleazione (cosa che differenzia i microtubuli dai filamenti di actina) genericamente indicato come , acronimo di MicroTubules Organization Centre, e chiamato in particolare centrosoma. La tubulina non è esclusiva degli eucarioti: infatti ne è stata trovata traccia anche negli Epixenosomi.a trovata traccia anche negli Epixenosomi.
, 微管蛋白（英語：Tubulin）是一类含有多个成员的蛋白质家族。其最常见的成员是α- … 微管蛋白（英語：Tubulin）是一类含有多个成员的蛋白质家族。其最常见的成员是α-微管蛋白和β-微管蛋白，它们是组成微管的主要成分。微管由α-微管蛋白和β-微管蛋白所形成的二聚体为单位聚集而成。细胞内微管蛋白的聚集程度会影响微管的长度，并进一步影响细胞形态。微管蛋白的分子量约为55kDa，为弱酸性蛋白质，等电点在5.2至5.8之间。微管蛋白和同属于运动性蛋白的肌动蛋白和肌球蛋白在一级结构上有许多相似性。 很长一段时间，微管蛋白被认为只存在于真核生物中；但近来，一种原核细胞分裂蛋白FtsZ被发现在进化上与微管蛋白有联系。在于真核生物中；但近来，一种原核细胞分裂蛋白FtsZ被发现在进化上与微管蛋白有联系。
, チューブリン（tubulin）は真核生物の細胞内にあるタンパク質であり、微小管や中心 … チューブリン（tubulin）は真核生物の細胞内にあるタンパク質であり、微小管や中心体を形成している。微小管（microtubule）にあることから生物学者の毛利秀雄により命名された。tubulin にすべきか tubularin にすべきか迷ったが、後者は日本人にとっては響きが悪いという意見があったためこのように命名されたとのエピソードもある。 チューブリンには分子量約5万のα-チューブリンとβ-チューブリンがあり、これらが1個ずつ結合したチューブリンダイマーが直線上に重合し、微小管のプロトフィラメントを構成する。このプロトフィラメントが管状に 11-16本程度結合したものが微小管である。チューブリンはGTP結合タンパク質であり、GTPの結合・加水分解により微小管の伸長と短縮が調節される。また中心体にはγ-チューブリンがあって微小管形成において重要な役割を演じている。 チューブリンはコルヒチンやタキソールなどのターゲットである。コルヒチンは微小管の解離を促進し、タキソールは逆に微小管を極度に安定化させて正常な細胞分裂を阻害する。 原核生物にはチューブリンと似た分子構造を持つ FtsZ が見いだされており、このタンパク質も繊維状構造をとることが知られている。FtsZ は真核生物にも存在し、一部の細胞小器官の分裂に関与している。知られている。FtsZ は真核生物にも存在し、一部の細胞小器官の分裂に関与している。
, La tubulina és una proteïna polar globular … La tubulina és una proteïna polar globular. Constitueix una família de proteïnes molt àmplia, ja que se’n coneixen 6 grups diferents: alfa (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), èpsilon (ε) i zeta (ζ). En totes elles existeix una seqüència comuna d'aminoàcids que representa aproximadament un 40% del total. És una proteïna codificada a partir dels gens TUBG1 i TUBG. Té un pes molecular de 55kDa i un punt isoelèctric entre 5,2 i 5,8. Col·loquialment, es denomina “tubulina” a l'heterodímer format per les subunitats α i β, que polimeritza en microtúbuls que formen el citoesquelet de les cèl·lules eucariotes, però també es troba en els centrosomes i els axons de les neurones. Tanmateix, la tubulina no es redueix exclusivament a aquest heterodímer, sinó que s'han trobat altres tipus recentment. que s'han trobat altres tipus recentment.
, A tubulina é um dos vários membros de uma … A tubulina é um dos vários membros de uma pequena família de proteínas globulares. Os membros mais usuais da família da tubulina são a α-tubulina e a β-tubulina, que são as proteínas que compõem os microtúbulos. Cada uma delas tem um peso molecular de aproximadamente 55 kDa. Os microtúbulos são formados por dímeros de α- e β-tubulin. Estas subunidades são ligeiramente acídicas, com um ponto isoeléctrico entre 5,2 e 5,8. Desde há muito se julgava que a tubulina era específica dos eucariotas. No entanto, foi demonstrado recentemente que a proteína que participa no processo de divisão celular procariótico tem relação evolutiva com a tubulina.tico tem relação evolutiva com a tubulina.
, تيوبيولين أو تويولين (بالإنجليزية: Tubulin … تيوبيولين أو تويولين (بالإنجليزية: Tubulin) هو بروتين ينتمي إلى أسرة صغيرة من البروتينات الكروية. وتشمل فصيلة التويولين عددة أسر متميزة، وهي:، ، ، ، - والأسرة السادسة (توبيولين زيتا) التي هي موجودة فقط في ذوات منشأ الحركة البروتوزوا. أما الأعضاء الأكثر شيوعا للأسرة هي -، والبروتينات التي تشكل الأنيبيات الدقيقة. كل لديه الوزن الجزيئي من حوالي 55 كيلو دالتون. ويتم تجميع الأنيبيات الدقيقة من الدايمر في . كان يعتقد لفترة طويلة أنه برزتين التويولين محددة لحقيقيات النوى. ولكن في الآونة الأخيرة، اتضح إن انقسام الخلايا أولية النواة تبين أن لهما صلة بالتويولين. تتبلمر ألفا-تيوبيولين وبيتا-تيوبيولين لتشكيل الأنيبيات الدقيقة، وهي مكون رئيسي في الهيكل الخلوي لحقيقيات النوى. تعمل الأنيبيات الدقيقة في العديد من العمليات الخلوية الأساسية، بما في ذلك الانقسام الخلوي التفتلي. تلعب الأنيبيات الدقيقة دورًا مهمًا في الخلايا حقيقية النواة. اكتسبت ألفا-تيوبيولين وبيتا-تيوبيولين (Alpha- و beta-tubulin)، والتي هي المكونات الرئيسية للأنيبيات الدقيقة، اهتمامًا كبيرًا بسبب وظيفتها وخصائصها الفيزيائية الحيوية وأصبحت موضوع دراسة مكثفة في الآونة الآخيرة، خاصةً فيما يتعلق بدراسات السرطان. يمكن أن تؤثر إضافة ربيطات التيبيولين على استقرار الأنيبيات الدقيقة ووظيفتها، بما في ذلك الانقسام الفتيلي وحركة الخلية ونقل العضيات داخل الخلايا. أثارت الجزيئات التي ترتبط بالتيبيولين اهتمامًا كبيرًا بعد إدخال في علم الأورام السريري والاستخدام العام لقلويات العناقية. تمنع هذه المركبات الانقسام الخلوي عن طريق الارتباط ببروتين التوبولين في المغزل الانقسامي ومنع البلمرة أو في الأنيبيات الدقيقة. ولذلك فإن مثبطات التيوبيولين قد تكون فعالة في علاج السرطان عن طريق إيقاف نموه وتطوره. تقتل الأدوية المرتبطة بالتوبولين، التي تُسمى مثبطات التيوبيولين، الخلايا السرطانية عن طريق تثبيط ديناميكيات الأنيبيات الدقيقة اللازمة لفصل الحمض النووي وبالتالي منع وتثبيط انقسام الخلايا السرطانية.لتالي منع وتثبيط انقسام الخلايا السرطانية.
, Тубули́н — белок, из которого построены ми … Тубули́н — белок, из которого построены микротрубочки. В них, а также в цитоплазме клеток он находится в форме димера из одной молекулы α-тубулина и одной — β-тубулина. В составе такого димера к каждой молекуле тубулина присоединена молекула ГТФ. У каждой из этих субъединиц выделяют три домена. Форма γ-тубулина принимает участие в нуклеации микротрубочек, то есть образовании затравки, с которой начинается рост. Тубулин способен связывать в растворе молекулы ГТФ. Рост микротрубочек осуществляется только за счет присоединения димеров тубулина, в которых обе субъединицы связаны с молекулами ГТФ. В стенках микротрубочек происходит гидролиз ГТФ, связанной с β-субъединицей, до ГДФ (связанная с α-субъединицей ГТФ стабильна). Связанная с ГДФ форма тубулина легче отделяется от микротрубочек, что определяет микротрубочек — при определенных условиях они быстро распадаются почти полностью. Долгое время полагали, что тубулин характерен только для эукариотических клеток. Однако недавние исследования обнаружили участвующий в делении прокариот гомологичный белок FtsZ, который может быть эволюционным предшественником тубулина. Дельта- и эпсилон-формы тубулины были найдены в центриолях и, по-видимому, принимают участие в образовании веретена деления. Молекулярный вес β-тубулина — порядка 55 кДа. Продольный размер — 8 нм. Тубулин является мишенью для противоопухолевых препаратов (таксол, доцетаксел, паклитаксел) и колхицина. Колхицин связывается с тубулином, препятствуя формированию микротрубочек. Это его свойство используется для получения искусственных полиплоидов и в терапии подагры (колхицин снижает подвижности нейтрофилов, тем самым способствуя спаду воспалительного процесса).особствуя спаду воспалительного процесса).
, El nombre tubulina se refiere una familia … El nombre tubulina se refiere una familia de proteínas globulares de 55 Kdalton. La familia de las tubulinas está formada por las tubulinas alfa (α), beta (β) y gamma (γ), que comparten una identidad entre sus cadenas de aminoácidos de 35-40%, aunque su similitud con cualquier otra proteína conocida es mínima. Las tubulinas α y β son las subunidades esenciales de los microtúbulos, mientras que la tubulina-γ es un componente fundamental del centrosoma. Existen asimismo otras variantes menores, que no están presentes en todos los organismos eucariotas, denominadas tubulina-delta (δ), -epsilon (ε) y -zeta (ζ). Comúnmente, se denomina tubulina a un heterodímero formado por dos subunidades (α y β) que al ensamblarse de manera altamente organizada genera uno de los principales componentes del citoesqueleto, los microtúbulos. Todas las células eucariotas presentan microtúbulos, lo cual indica que las subunidades que los conforman probablemente se originaron cuando los eucariotas aparecieron por vez primera, hace aproximadamente 1500 millones de años. Es probable que otras proteínas que se asocian a los microtúbulos también daten del origen de los eucariotas, como algunos miembros de las familias de las kinesinas y dineínas, aunque otras son de origen más reciente, como la proteína tau específica de las neuronas.a proteína tau específica de las neuronas.
, Tubulin in molecular biology can refer eit … Tubulin in molecular biology can refer either to the tubulin protein superfamily of globular proteins, or one of the member proteins of that superfamily. α- and β-tubulins polymerize into microtubules, a major component of the eukaryotic cytoskeleton. Microtubules function in many essential cellular processes, including mitosis. Tubulin-binding drugs kill cancerous cells by inhibiting microtubule dynamics, which are required for DNA segregation and therefore cell division. , there are six members of the tubulin superfamily, although not all are present in all species. Both α and β tubulins have a mass of around 50 kDa and are thus in a similar range compared to actin (with a mass of ~42 kDa). In contrast, tubulin polymers (microtubules) tend to be much bigger than actin filaments due to their cylindrical nature. Tubulin was long thought to be specific to eukaryotes. More recently, however, several prokaryotic proteins have been shown to be related to tubulin. have been shown to be related to tubulin.
, Tubuline is een eiwit, dat in de cellen va … Tubuline is een eiwit, dat in de cellen van eukaryoten voorkomt. De moleculaire massa is ongeveer 50 KDa. Er worden de volgende typen onderscheiden:
* alfa-tubuline
* bèta-tubuline
* gamma-tubuline
* delta-tubuline
* epsilon-tubuline
* zèta-tubuline
* èta-tubuline-tubuline
* zèta-tubuline
* èta-tubuline
, La tubuline est la protéine structurale des microtubules, un constituant majeur du cytosquelette. Elle a une masse moléculaire d'environ 100 kDa.
, Tubulin je dimerní protein, skládající se … Tubulin je dimerní protein, skládající se z dvou podjednotek - a . Je především základní složkou mikrotubulů a tyto tvoří důležitou součást cytoskeletu eukaryotických buněk. V této formě je přítomen u všech eukaryotních organismů. Mimo to byly objeveny některé další typy tubulinu, jako (přítomný v organizačním centru mikrotubulů) a další. Vznik tubulinových řetězců je aktivní proces spotřebávající GTP.ězců je aktivní proces spotřebávající GTP.
, 튜불린(tubulin)은 생물의 거의 모든 세포에 존재하는 미세한 관상 구조 … 튜불린(tubulin)은 생물의 거의 모든 세포에 존재하는 미세한 관상 구조물을 구성하는 주요한 단백질이다. 알파 튜불린과 베타 튜불린이 중합하여 진핵생물의 세포골격에서 큰 부분을 차지하는 미세소관을 형성한다. 이렇게 형성된 미세소관은 세포 분열을 비롯한 다양한 세포 기능에서 주요한 역할을 수행한다. 튜불린에 결합하여 세포 분열을 억제함으로써 암세포를 죽이는 방식의 약물도 존재한다. 진핵생물에는 총 6종류의 튜불린이 있는데, 모든 세포에 모든 종류가 다 있는 것은 아니다. 튜불린 단핵체의 질량은 액틴 단핵체의 질량과 크게 차이나지 않지만, 이들이 중합하여 만들어진 미세소관과 미세섬유의 질량은 큰 차이가 난다. 이는 미세소관이 튜브의 모양으로 중합하여 더 커다란 구조를 형성하기 때문이다. 1990년대 후반부터 원핵생물에서도 튜불린과 유사한 단백질이 계속 발견되고 있다.0년대 후반부터 원핵생물에서도 튜불린과 유사한 단백질이 계속 발견되고 있다.
, Tubulin är ett av flera små klotformiga proteiner. De är viktiga beståndsdelar i mikrotubulerna, som är en del av cellskelettet.
, Tubulina – tworzące protofilament mikrotub … Tubulina – tworzące protofilament mikrotubul. Białka te w mikrotubulach występują w postaci heterodimerów składających się z tubuliny alfa i tubuliny beta, z kolei każda z podjednostek składa się z trzech domen. Podjednostka alfa ma masę cząsteczkową 55-57 kDa, a beta ok. 53 kDa. Heterodimer tubuliny ma wymiary 3,5x4 nm. Istnieje też tubulina gamma zlokalizowana w centrosomach, stanowiąca miejsce nukleacji (podstawę do dobudowywania kolejnych cząsteczek) mikrotubul. W centrosomach odkryto również tubuliny delta i epsilon mogące odgrywać rolę w formowaniu mitotycznego wrzeciona podziałowego. Dimer tubuliny wiąże cząsteczkę GTP i w takiej formie dołącza się do końca(+) rosnącej mikrotubuli. Po pewnym czasie w dołączonej cząsteczce dochodzi do hydrolizy GTP a powstała GDP-tubulina jeżeli znajduje się na końcu mikrotubuli odłącza się od niej. Nie robi tego jednak gdy zostanie "zabudowana" kolejnymi cząsteczkami GTP-tubuliny. Ten cykl GTP/GDP tubuliny jest podstawią dynamicznej niestabilności mikrotubul. Gdy w otoczeniu rosnącej mikrotubuli istnieje duża ilość GTP-tubuliny, cząsteczki są dołączane z taką prędkością, że nie dochodzi do przemiany końcowej GTP-tubuliny w GDP-tubulinę a więc cząsteczek nie ubywa i mikrotubula rośnie. Gdy stężenie GTP-tubuliny jest małe, hydroliza GTP ostatniej tubuliny wyprzedza dołączanie kolejnej cząsteczki co skutkuje lawinowym odłączaniem tubuliny od końca (+) mikrotubuli - mikrotubula skraca się. Przez długie lata uważano tubulinę za białko specyficzne dla eukariontów. Badania ostatnich lat donoszą jednak o pokrewieństwie tego białka z białkiem FtsZ biorącym udział w podziale komórki bakteryjnej. Tubulina jest białkiem docelowym dla wielu związków chemicznych głównie terapeutyków i trucizn, np.: kolchicyny, winblastyny, winkrystyny, taksolu.hicyny, winblastyny, winkrystyny, taksolu.
|
| http://dbpedia.org/ontology/symbol
|
Tubulin
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/PDB_1ia0_EBI.jpg?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageExternalLink
|
https://puresoluble.com/protocols/ +
, https://puresoluble.com/digital-downloads/ +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
580511
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
32013
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1124783355
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Vinblastine +
, http://dbpedia.org/resource/Microtubule_nucleation +
, http://dbpedia.org/resource/TUBB +
, http://dbpedia.org/resource/Haloarchaea +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_domain +
, http://dbpedia.org/resource/TUBA1B +
, http://dbpedia.org/resource/TUBA1C +
, http://dbpedia.org/resource/TUBGCP2 +
, http://dbpedia.org/resource/Motor_protein +
, http://dbpedia.org/resource/CRISPR +
, http://dbpedia.org/resource/TUBE1 +
, http://dbpedia.org/resource/TUBGCP6 +
, http://dbpedia.org/resource/TUBB2A +
, http://dbpedia.org/resource/Lateral_gene_transfer +
, http://dbpedia.org/resource/Vincristine +
, http://dbpedia.org/resource/Mitochondrion +
, http://dbpedia.org/resource/TUBB3 +
, http://dbpedia.org/resource/Prosthecobacter +
, http://dbpedia.org/resource/Spindle_pole_body +
, http://dbpedia.org/resource/Katanin +
, http://dbpedia.org/resource/TUBA3C +
, http://dbpedia.org/resource/TUBG1 +
, http://dbpedia.org/resource/Albendazole +
, http://dbpedia.org/resource/Molecular_biology +
, http://dbpedia.org/resource/TUBA8 +
, http://dbpedia.org/resource/RNAi +
, http://dbpedia.org/resource/Discovery_and_development_of_tubulin_inhibitors +
, http://dbpedia.org/resource/Vinca_alkaloid +
, http://dbpedia.org/resource/Paclitaxel +
, http://dbpedia.org/resource/TUBB1 +
, http://dbpedia.org/resource/Cryogenic_electron_microscopy +
, http://dbpedia.org/resource/Detyrosination +
, http://dbpedia.org/resource/File:Tubulin_Infographic.jpg +
, http://dbpedia.org/resource/File:Tetrachimena_Beta_Tubulin.png +
, http://dbpedia.org/resource/File:Comparison_of_bacterial_and_eukaryotic_microtubules.jpg +
, http://dbpedia.org/resource/File:Gamma-tubulin_ring_complex.png +
, http://dbpedia.org/resource/Phikzlikevirus +
, http://dbpedia.org/resource/TUBB2C +
, http://dbpedia.org/resource/ParM +
, http://dbpedia.org/resource/Asgard_archaea +
, http://dbpedia.org/resource/Palmitoylation +
, http://dbpedia.org/resource/Cancer +
, http://dbpedia.org/resource/Mitosis +
, http://dbpedia.org/resource/Eukaryote +
, http://dbpedia.org/resource/Cytoskeleton +
, http://dbpedia.org/resource/Mebendazole +
, http://dbpedia.org/resource/DNA +
, http://dbpedia.org/resource/Homology_%28biology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Bacteria +
, http://dbpedia.org/resource/Post-translational_modifications +
, http://dbpedia.org/resource/Bacillus_thuringiensis +
, http://dbpedia.org/resource/Griseofulvin +
, http://dbpedia.org/resource/Plasmid +
, http://dbpedia.org/resource/Chaperone_%28protein%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Sumoylation +
, http://dbpedia.org/resource/In_vitro +
, http://dbpedia.org/resource/TUBGCP4 +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_superfamily +
, http://dbpedia.org/resource/Acetylation +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitination +
, http://dbpedia.org/resource/Methanomicrobia +
, http://dbpedia.org/resource/Genus +
, http://dbpedia.org/resource/Phosphorylation +
, http://dbpedia.org/resource/Restriction_enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/TUBA4A +
, http://dbpedia.org/resource/Eukaryotic +
, http://dbpedia.org/resource/Polymer +
, http://dbpedia.org/resource/Dynein +
, http://dbpedia.org/resource/Centrosomes +
, http://dbpedia.org/resource/Intracellular_transport +
, http://dbpedia.org/resource/TUBB4 +
, http://dbpedia.org/resource/Archaea +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_dimer +
, http://dbpedia.org/resource/TUBD1 +
, http://dbpedia.org/resource/Actin +
, http://dbpedia.org/resource/KDa +
, http://dbpedia.org/resource/Neurological_disorder +
, http://dbpedia.org/resource/Spindle_apparatus +
, http://dbpedia.org/resource/Guanosine_triphosphate +
, http://dbpedia.org/resource/Endosymbiosis +
, http://dbpedia.org/resource/Verrucomicrobiota +
, http://dbpedia.org/resource/Neuron +
, http://dbpedia.org/resource/Class_III_%CE%B2-tubulin +
, http://dbpedia.org/resource/Globular_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Isoelectric_point +
, http://dbpedia.org/resource/TUBG2 +
, http://dbpedia.org/resource/Mutation +
, http://dbpedia.org/resource/Colchicine +
, http://dbpedia.org/resource/Chloroplasts +
, http://dbpedia.org/resource/Serratia +
, http://dbpedia.org/resource/Alpha-tubulin_N-acetyltransferase +
, http://dbpedia.org/resource/Prokaryotic +
, http://dbpedia.org/resource/Polyglycylation +
, http://dbpedia.org/resource/Polyglutamylation +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrolysis +
, http://dbpedia.org/resource/Euryarchaeota +
, http://dbpedia.org/resource/Inflammation +
, http://dbpedia.org/resource/TUBGCP5 +
, http://dbpedia.org/resource/Microtubule +
, http://dbpedia.org/resource/Centriole +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Cytoskeleton_proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Isotype_%28immunology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_nucleus +
, http://dbpedia.org/resource/Haloferax_volcanii +
, http://dbpedia.org/resource/FtsZ +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_division +
, http://dbpedia.org/resource/Gout +
, http://dbpedia.org/resource/Pleomorphism_%28microbiology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/TUBA1A +
, http://dbpedia.org/resource/GTPase +
, http://dbpedia.org/resource/TUBGCP3 +
, http://dbpedia.org/resource/Kinesin +
, http://dbpedia.org/resource/Molecular_weight +
, http://dbpedia.org/resource/In_vivo +
, http://dbpedia.org/resource/Neutrophil_granulocyte +
, http://dbpedia.org/resource/Halobacteriales +
, http://dbpedia.org/resource/Binary_fission +
|
| http://dbpedia.org/property/caption
|
kif1a head-microtubule complex structure in atp-form
|
| http://dbpedia.org/property/interpro
|
IPR003008
|
| http://dbpedia.org/property/name
|
Tubulin
|
| http://dbpedia.org/property/pfam
|
PF00091
|
| http://dbpedia.org/property/pfamClan
|
CL0442
|
| http://dbpedia.org/property/prosite
|
PDOC00201
|
| http://dbpedia.org/property/scop
|
1
|
| http://dbpedia.org/property/symbol
|
Tubulin
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:Short_description +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Nerve_tissue_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Template:InterPro +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Cytoskeletal_Proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Div_col +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Div_col_end +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Main +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Citation_needed +
, http://dbpedia.org/resource/Template:EC_number +
, http://dbpedia.org/resource/Template:UniProt +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Authority_control +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Portal +
, http://dbpedia.org/resource/Template:GTPases +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Infobox_protein_family +
, http://dbpedia.org/resource/Template:MeshName +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Cytoskeleton_proteins +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Tubulin?oldid=1124783355&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/PDB_1ia0_EBI.jpg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Comparison_of_bacterial_and_eukaryotic_microtubules.jpg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Tetrachimena_Beta_Tubulin.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Gamma-tubulin_ring_complex.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Tubulin_Infographic.jpg +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Tubulin +
|
| owl:sameAs |
http://oc.dbpedia.org/resource/Tubulina +
, http://it.dbpedia.org/resource/Tubulina +
, http://no.dbpedia.org/resource/Tubulin +
, http://pl.dbpedia.org/resource/Tubulina +
, http://zh.dbpedia.org/resource/%E5%BE%AE%E7%AE%A1%E8%9B%8B%E7%99%BD +
, http://sl.dbpedia.org/resource/Tubulin +
, http://sv.dbpedia.org/resource/Tubulin +
, http://ru.dbpedia.org/resource/%D0%A2%D1%83%D0%B1%D1%83%D0%BB%D0%B8%D0%BD +
, http://dbpedia.org/resource/Tubulin +
, http://gl.dbpedia.org/resource/Tubulina +
, http://ca.dbpedia.org/resource/Tubulina +
, http://pt.dbpedia.org/resource/Tubulina +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.02s3jb +
, http://www.wikidata.org/entity/Q422492 +
, http://ko.dbpedia.org/resource/%ED%8A%9C%EB%B6%88%EB%A6%B0 +
, http://ar.dbpedia.org/resource/%D8%AA%D9%8A%D9%88%D8%A8%D9%8A%D9%88%D9%84%D9%8A%D9%86 +
, http://sh.dbpedia.org/resource/Tubulin +
, http://cs.dbpedia.org/resource/Tubulin +
, http://hy.dbpedia.org/resource/%D5%8F%D5%B8%D6%82%D5%A2%D5%B8%D6%82%D5%AC%D5%AB%D5%B6 +
, http://fi.dbpedia.org/resource/Tubuliini +
, http://fr.dbpedia.org/resource/Tubuline +
, http://mk.dbpedia.org/resource/%D0%A2%D1%83%D0%B1%D1%83%D0%BB%D0%B8%D0%BD +
, http://sr.dbpedia.org/resource/%D0%A2%D1%83%D0%B1%D1%83%D0%BB%D0%B8%D0%BD +
, http://yago-knowledge.org/resource/Tubulin +
, http://nl.dbpedia.org/resource/Tubuline +
, http://he.dbpedia.org/resource/%D7%98%D7%95%D7%91%D7%95%D7%9C%D7%99%D7%9F +
, https://global.dbpedia.org/id/3upEW +
, http://th.dbpedia.org/resource/%E0%B8%97%E0%B8%B9%E0%B8%9A%E0%B8%B4%E0%B8%A7%E0%B8%A5%E0%B8%B4%E0%B8%99 +
, http://az.dbpedia.org/resource/Tubulinalar +
, http://ja.dbpedia.org/resource/%E3%83%81%E3%83%A5%E3%83%BC%E3%83%96%E3%83%AA%E3%83%B3 +
, http://de.dbpedia.org/resource/Tubuline +
, http://uk.dbpedia.org/resource/%D0%A2%D1%83%D0%B1%D1%83%D0%BB%D1%96%D0%BD +
, http://da.dbpedia.org/resource/Tubulin +
, http://fa.dbpedia.org/resource/%D8%AA%D9%88%D8%A8%D9%88%D9%84%DB%8C%D9%86 +
, http://bs.dbpedia.org/resource/Tubulin +
, http://es.dbpedia.org/resource/Tubulina +
|
| rdf:type |
http://dbpedia.org/class/yago/WikicatProteins +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatStructuralProteins +
, http://dbpedia.org/class/yago/Abstraction100002137 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Relation100031921 +
, http://dbpedia.org/ontology/Protein +
, http://dbpedia.org/ontology/Biomolecule +
, http://www.wikidata.org/entity/Q8054 +
, http://dbpedia.org/class/yago/PhysicalEntity100001930 +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatProteinGroups +
, http://www.wikidata.org/entity/Q206229 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Molecule114682133 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Unit109465459 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Compound114818238 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Chemical114806838 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Substance100019613 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Thing100002452 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Matter100020827 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Protein114728724 +
, http://dbpedia.org/class/yago/OrganicCompound114727670 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Material114580897 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Macromolecule114944888 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Group100031264 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Part113809207 +
|
| rdfs:comment |
A tubulina é um dos vários membros de uma … A tubulina é um dos vários membros de uma pequena família de proteínas globulares. Os membros mais usuais da família da tubulina são a α-tubulina e a β-tubulina, que são as proteínas que compõem os microtúbulos. Cada uma delas tem um peso molecular de aproximadamente 55 kDa. Os microtúbulos são formados por dímeros de α- e β-tubulin. Estas subunidades são ligeiramente acídicas, com um ponto isoeléctrico entre 5,2 e 5,8.com um ponto isoeléctrico entre 5,2 e 5,8.
, Tubuline is een eiwit, dat in de cellen va … Tubuline is een eiwit, dat in de cellen van eukaryoten voorkomt. De moleculaire massa is ongeveer 50 KDa. Er worden de volgende typen onderscheiden:
* alfa-tubuline
* bèta-tubuline
* gamma-tubuline
* delta-tubuline
* epsilon-tubuline
* zèta-tubuline
* èta-tubuline-tubuline
* zèta-tubuline
* èta-tubuline
, Tubuline sind Proteine, die in den Zellen … Tubuline sind Proteine, die in den Zellen von Eukaryoten vorkommen. Sie sind etwa 55 kDa schwer und 450 Aminosäuren lang. Es sind allein beim Menschen über hundert paraloge Isoformen bekannt, die in sechs Hauptgruppen (α, β, γ, δ, ε, ζ) eingeteilt werden. Die wichtigsten Formen des Tubulins, die α- und β-Tubuline, sind Hauptbestandteil der Mikrotubuli.ne, sind Hauptbestandteil der Mikrotubuli.
, Tubulin in molecular biology can refer eit … Tubulin in molecular biology can refer either to the tubulin protein superfamily of globular proteins, or one of the member proteins of that superfamily. α- and β-tubulins polymerize into microtubules, a major component of the eukaryotic cytoskeleton. Microtubules function in many essential cellular processes, including mitosis. Tubulin-binding drugs kill cancerous cells by inhibiting microtubule dynamics, which are required for DNA segregation and therefore cell division.A segregation and therefore cell division.
, Tubulin är ett av flera små klotformiga proteiner. De är viktiga beståndsdelar i mikrotubulerna, som är en del av cellskelettet.
, La tubuline est la protéine structurale des microtubules, un constituant majeur du cytosquelette. Elle a une masse moléculaire d'environ 100 kDa.
, 튜불린(tubulin)은 생물의 거의 모든 세포에 존재하는 미세한 관상 구조 … 튜불린(tubulin)은 생물의 거의 모든 세포에 존재하는 미세한 관상 구조물을 구성하는 주요한 단백질이다. 알파 튜불린과 베타 튜불린이 중합하여 진핵생물의 세포골격에서 큰 부분을 차지하는 미세소관을 형성한다. 이렇게 형성된 미세소관은 세포 분열을 비롯한 다양한 세포 기능에서 주요한 역할을 수행한다. 튜불린에 결합하여 세포 분열을 억제함으로써 암세포를 죽이는 방식의 약물도 존재한다. 진핵생물에는 총 6종류의 튜불린이 있는데, 모든 세포에 모든 종류가 다 있는 것은 아니다. 튜불린 단핵체의 질량은 액틴 단핵체의 질량과 크게 차이나지 않지만, 이들이 중합하여 만들어진 미세소관과 미세섬유의 질량은 큰 차이가 난다. 이는 미세소관이 튜브의 모양으로 중합하여 더 커다란 구조를 형성하기 때문이다. 1990년대 후반부터 원핵생물에서도 튜불린과 유사한 단백질이 계속 발견되고 있다.0년대 후반부터 원핵생물에서도 튜불린과 유사한 단백질이 계속 발견되고 있다.
, チューブリン（tubulin）は真核生物の細胞内にあるタンパク質であり、微小管や中心 … チューブリン（tubulin）は真核生物の細胞内にあるタンパク質であり、微小管や中心体を形成している。微小管（microtubule）にあることから生物学者の毛利秀雄により命名された。tubulin にすべきか tubularin にすべきか迷ったが、後者は日本人にとっては響きが悪いという意見があったためこのように命名されたとのエピソードもある。 チューブリンには分子量約5万のα-チューブリンとβ-チューブリンがあり、これらが1個ずつ結合したチューブリンダイマーが直線上に重合し、微小管のプロトフィラメントを構成する。このプロトフィラメントが管状に 11-16本程度結合したものが微小管である。チューブリンはGTP結合タンパク質であり、GTPの結合・加水分解により微小管の伸長と短縮が調節される。また中心体にはγ-チューブリンがあって微小管形成において重要な役割を演じている。 チューブリンはコルヒチンやタキソールなどのターゲットである。コルヒチンは微小管の解離を促進し、タキソールは逆に微小管を極度に安定化させて正常な細胞分裂を阻害する。 原核生物にはチューブリンと似た分子構造を持つ FtsZ が見いだされており、このタンパク質も繊維状構造をとることが知られている。FtsZ は真核生物にも存在し、一部の細胞小器官の分裂に関与している。知られている。FtsZ は真核生物にも存在し、一部の細胞小器官の分裂に関与している。
, La tubulina és una proteïna polar globular … La tubulina és una proteïna polar globular. Constitueix una família de proteïnes molt àmplia, ja que se’n coneixen 6 grups diferents: alfa (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), èpsilon (ε) i zeta (ζ). En totes elles existeix una seqüència comuna d'aminoàcids que representa aproximadament un 40% del total. És una proteïna codificada a partir dels gens TUBG1 i TUBG. Té un pes molecular de 55kDa i un punt isoelèctric entre 5,2 i 5,8.kDa i un punt isoelèctric entre 5,2 i 5,8.
, Tubulina – tworzące protofilament mikrotub … Tubulina – tworzące protofilament mikrotubul. Białka te w mikrotubulach występują w postaci heterodimerów składających się z tubuliny alfa i tubuliny beta, z kolei każda z podjednostek składa się z trzech domen. Podjednostka alfa ma masę cząsteczkową 55-57 kDa, a beta ok. 53 kDa. Heterodimer tubuliny ma wymiary 3,5x4 nm. Istnieje też tubulina gamma zlokalizowana w centrosomach, stanowiąca miejsce nukleacji (podstawę do dobudowywania kolejnych cząsteczek) mikrotubul. W centrosomach odkryto również tubuliny delta i epsilon mogące odgrywać rolę w formowaniu mitotycznego wrzeciona podziałowego.waniu mitotycznego wrzeciona podziałowego.
, تيوبيولين أو تويولين (بالإنجليزية: Tubulin … تيوبيولين أو تويولين (بالإنجليزية: Tubulin) هو بروتين ينتمي إلى أسرة صغيرة من البروتينات الكروية. وتشمل فصيلة التويولين عددة أسر متميزة، وهي:، ، ، ، - والأسرة السادسة (توبيولين زيتا) التي هي موجودة فقط في ذوات منشأ الحركة البروتوزوا. أما الأعضاء الأكثر شيوعا للأسرة هي -، والبروتينات التي تشكل الأنيبيات الدقيقة. كل لديه الوزن الجزيئي من حوالي 55 كيلو دالتون. ويتم تجميع الأنيبيات الدقيقة من الدايمر في . كان يعتقد لفترة طويلة أنه برزتين التويولين محددة لحقيقيات النوى. ولكن في الآونة الأخيرة، اتضح إن انقسام الخلايا أولية النواة تبين أن لهما صلة بالتويولين. أولية النواة تبين أن لهما صلة بالتويولين.
, 微管蛋白（英語：Tubulin）是一类含有多个成员的蛋白质家族。其最常见的成员是α- … 微管蛋白（英語：Tubulin）是一类含有多个成员的蛋白质家族。其最常见的成员是α-微管蛋白和β-微管蛋白，它们是组成微管的主要成分。微管由α-微管蛋白和β-微管蛋白所形成的二聚体为单位聚集而成。细胞内微管蛋白的聚集程度会影响微管的长度，并进一步影响细胞形态。微管蛋白的分子量约为55kDa，为弱酸性蛋白质，等电点在5.2至5.8之间。微管蛋白和同属于运动性蛋白的肌动蛋白和肌球蛋白在一级结构上有许多相似性。 很长一段时间，微管蛋白被认为只存在于真核生物中；但近来，一种原核细胞分裂蛋白FtsZ被发现在进化上与微管蛋白有联系。在于真核生物中；但近来，一种原核细胞分裂蛋白FtsZ被发现在进化上与微管蛋白有联系。
, Tubulin je dimerní protein, skládající se … Tubulin je dimerní protein, skládající se z dvou podjednotek - a . Je především základní složkou mikrotubulů a tyto tvoří důležitou součást cytoskeletu eukaryotických buněk. V této formě je přítomen u všech eukaryotních organismů. Mimo to byly objeveny některé další typy tubulinu, jako (přítomný v organizačním centru mikrotubulů) a další. Vznik tubulinových řetězců je aktivní proces spotřebávající GTP.ězců je aktivní proces spotřebávající GTP.
, Тубулін ( 3.6.5.6) — невелика родина глобу … Тубулін ( 3.6.5.6) — невелика родина глобулярних білків. Найзагальнішими представниками родини є α-тубулін і β-тубулін - білки, з яких складаються мікротрубочки. Представники родини мають молекулярну масу близько 55 кДа. Мікротрубочки збираються з димерів α- і β-тубуліну. Ці субодиниці злегка кислі з ізоелектричною точкою в діапазоні між 5,2 і 5,8. γ-форма тубуліну бере участь в нуклеації мікротрубочок, тобто утворення ядра, з якого починається їх ріст. Традиційно вважалося, що тубулін наявний тільки в еукаріот, проте, наприкінці 20-го століття був знайдений бактеріальний білок FtsZ, задіяний у клітинному поділі, гомологічний еукаріотичному тубуліну, що має спільне з ним еволюційне походження.о має спільне з ним еволюційне походження.
, El nombre tubulina se refiere una familia … El nombre tubulina se refiere una familia de proteínas globulares de 55 Kdalton. La familia de las tubulinas está formada por las tubulinas alfa (α), beta (β) y gamma (γ), que comparten una identidad entre sus cadenas de aminoácidos de 35-40%, aunque su similitud con cualquier otra proteína conocida es mínima. Las tubulinas α y β son las subunidades esenciales de los microtúbulos, mientras que la tubulina-γ es un componente fundamental del centrosoma. Existen asimismo otras variantes menores, que no están presentes en todos los organismos eucariotas, denominadas tubulina-delta (δ), -epsilon (ε) y -zeta (ζ).lina-delta (δ), -epsilon (ε) y -zeta (ζ).
, La tubulina è una proteina globulare dal p … La tubulina è una proteina globulare dal peso di circa 55 kDa che costituisce l'unità fondamentale delle strutture del citoscheletro dette microtubuli. Nel citoplasma la tubulina è presente sotto forma di dimero α/β (d'ora in poi semplicemente tubulina). Sia la tubulina α sia la tubulina β sono in grado di riconoscere e legare GTP e, almeno la subunità β, di idrolizzarlo. Quindi la tubulina è presente in due forme: la tubulina GTP e la tubulina GDP. La tubulina, quando lega il GTP presenta un'elevata affinità per altre tubuline, e risulta allora essere polarizzata, dal momento che questa affinità è maggiore nella subunità β.Nel momento in cui varie tubuline si aggregano (in vitro, sensibili alla concentrazione di GTP presente e a particolari ioni come il Ca2+) hanno luogo 5 distinti fenomeome il Ca2+) hanno luogo 5 distinti fenome
, Тубули́н — белок, из которого построены ми … Тубули́н — белок, из которого построены микротрубочки. В них, а также в цитоплазме клеток он находится в форме димера из одной молекулы α-тубулина и одной — β-тубулина. В составе такого димера к каждой молекуле тубулина присоединена молекула ГТФ. У каждой из этих субъединиц выделяют три домена. Форма γ-тубулина принимает участие в нуклеации микротрубочек, то есть образовании затравки, с которой начинается рост. Тубулин способен связывать в растворе молекулы ГТФ. Рост микротрубочек осуществляется только за счет присоединения димеров тубулина, в которых обе субъединицы связаны с молекулами ГТФ. В стенках микротрубочек происходит гидролиз ГТФ, связанной с β-субъединицей, до ГДФ (связанная с α-субъединицей ГТФ стабильна). Связанная с ГДФ форма тубулина легче отделяется от микротрубочек, что оп легче отделяется от микротрубочек, что оп
|
| rdfs:label |
Tubulina
, 微管蛋白
, تيوبيولين
, Tubulin
, チューブリン
, Tubuline
, Тубулін
, 튜불린
, Тубулин
|
