| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
В биохимии и молекулярной биологии фо́лдин … В биохимии и молекулярной биологии фо́лдингом белка (укладкой белка, от англ. folding) называют процесс спонтанного сворачивания полипептидной цепи в уникальную нативную (естественную, от англ. native) пространственную структуру (так называемая третичная структура). Каждая молекула белка начинает формироваться как полипептид, транслируемый из последовательности мРНК в виде линейной цепочки аминокислот. У полипептида нет устойчивой трёхмерной структуры (пример в левой части изображения). Однако все аминокислоты в цепочке имеют определённые химические свойства: гидрофобность, гидрофильность, электрический заряд. При взаимодействии аминокислот друг с другом и клеточным окружением получается хорошо определённая трёхмерная структура — конформация. В результате на внешней поверхности белковой глобулы формируются полости активных центров, а также места контактов субъединиц мультимерных белков друг с другом и с биологическими мембранами. В редких случаях нативными могут быть сразу две конформации белка (т. н. конформеры). Они могут сильно различаться и даже выполнять различные функции. Для этого необходимо, чтобы в разных областях фазового пространства белковой молекулы существовали два примерно равных по энергии состояния, каждое из которых будет встречаться в нативной форме с соответствующей вероятностью. Для стабилизации третичной структуры многие белки в клетке подвергаются посттрансляционной модификации. Весьма часто встречаются дисульфидные мостики между пространственно близкими участками полипептидной цепи. Для корректной работы белков весьма важна правильная трёхмерная структура. Ошибки сворачивания обычно приводят к образованию неактивного белка с отличающимися свойствами. Считается, что некоторые болезни происходят от накопления в клетках неправильно свёрнутых белков (более подробно это описано в статье Прионы). В фолдинге участвуют белки-шапероны. И хотя большинство только что синтезированных белков могут сворачиваться и при отсутствии шаперонов, некоторому меньшинству обязательно требуется их присутствие. Механизм сворачивания белков до конца не изучен. Экспериментальное определение трёхмерной структуры белка часто очень сложно и дорого. Однако аминокислотная последовательность белка обычно известна. Поэтому учёные пытаются использовать различные биофизические методы, чтобы предсказать пространственную структуру белка из его аминокислотной последовательности. из его аминокислотной последовательности.
, Skládání proteinů je proces, při kterém pr … Skládání proteinů je proces, při kterém primární struktura proteinu zaujímá stabilní prostorové uspořádání (konformaci). Výchozí, primární podoba proteinu je lineární řetězec aminokyselin vzniklý při translaci mRNA. Pokud takto vznikne správný, funkční tvar, dosáhne protein takzvaného nativního stavu. Podle termodynamické hypotézy, nazývané také Anfisenovo dogma, je veškerá informace pro tvorbu terciární struktury proteinů (prostorová konformace) určena specifickým pořadím aminokyselin v proteinu. Správná prostorová struktura je nezbytná pro správnou funkci proteinů, i když některé části funkčních proteinů mohou zůstat neuspořádané. Ve většině případů jsou nesprávně složené proteiny neaktivní, v některých případech mají ovšem odlišnou aktivitu nebo jsou toxické. Předpokládá se, že některé jsou způsobeny akumulací nesprávně uspořádaných proteinů, například Alzheimerova choroba provázená tvorbou amyloidových plaků vytvářených nesprávně složeným proteinem nazývaného amyloid beta.loženým proteinem nazývaného amyloid beta.
, 蛋白质折叠（英語：Protein folding）是蛋白质获得其功能性结构和构象的物 … 蛋白质折叠（英語：Protein folding）是蛋白质获得其功能性结构和构象的物理过程。通过这一物理过程，蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的氨基酸链时，蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。 蛋白質的基本單位為胺基酸，而蛋白質的一級結構指的就是其胺基酸序列。蛋白質會由所含胺基酸残基的親水性、疏水性、帶正電、帶負電等特性通过残基间的相互作用而摺疊成一立體的三级結構。 根据克里斯琴·B·安芬森（1972年的諾貝爾化學獎得主）的研究，蛋白質可由加熱或置於某些化學環境而变性，三级结构解体；而當環境回復到原本的狀態時，蛋白質可於不到一秒的時間折疊至原先的立體結構，不論試驗幾次，蛋白質都僅此一種立體結構，於是安芬森提出一個結論：蛋白质分子的一级结构决定其立體结构（）。 安芬森的研究结果非常重要，因為蛋白質的功能取決於其立體結構，而目前根据已知某基因序列可翻译获得对应蛋白质的胺基酸序列，即蛋白質的一級結構；如果從蛋白質的一級結構就能知道立體結構，那麼即可直接從基因推测其编码蛋白质所對應的生物学功能。虽然蛋白質可在短時間中從一級結構摺疊至立體結構，研究者卻無法在短時間中從胺基酸序列計算出蛋白质結構，甚至无法得到准确的三维结构。因此，研究蛋白质折叠的过程，可以说是破译折叠密码的过程。 目前蛋白质的再折叠依然遵从先使用胍或脲变性，然后逐渐降低胍或者脲的浓度，也就是逐渐降低对蛋白质天然“回缩”能力的干扰。使其自然回到天然的最低能量状态。只是这个过程无法很好的控制肽链与肽链之间和肽链内部形成错误折叠的干扰。最低能量状态。只是这个过程无法很好的控制肽链与肽链之间和肽链内部形成错误折叠的干扰。
, タンパク質フォールディング (英語: Protein folding) とは、タンパ … タンパク質フォールディング (英語: Protein folding) とは、タンパク質鎖がその本来の三次元構造、通常は生物学的に機能するコンホメーション(立体構造)を、迅速かつ再現性のある方法で獲得する物理的なプロセスである。これは、ポリペプチドがランダムコイルからその特徴的で機能的な三次元構造に折りたたまれる物理的な過程である。それぞれのタンパク質は、mRNAの配列からアミノ酸の直鎖に翻訳されるとき、折りたたまれていないポリペプチドまたはランダムコイルとして存在する。そのポリペプチドは、安定した (長続きする) 立体構造を欠いている (第1図の左側)。そのポリペプチド鎖がリボソームで合成されていく過程で、直鎖が三次元構造に折りたたまれる。フォールディングは、ポリペプチド鎖の翻訳中でも始まる。アミノ酸は互いに相互作用して、明確に定義された三次元構造、つまり天然状態として知られている折りたたまれたタンパク質 (図の右側) を生成する。結果として生じる三次元構造は、アミノ酸配列または一次構造 (アンフィンセンのドグマ) によって決定される。 タンパク質が機能を発揮するために正しい三次元構造が不可欠であるが、機能性タンパク質の一部は折りたたまれていない状態のままになっていることがあり、ゆえにが重要となる。本来の構造に折りたたまれないと、一般に不活性なタンパク質が生成されるが、場合によっては、誤って折りたたまれたタンパク質の機能が改変されたり、毒性のある機能性を持つこともある。いくつかの神経変性疾患やその他の疾患は、誤って折りたたまれたタンパク質によって形成されたアミロイド原線維の蓄積に起因すると考えられている。多くのアレルギーは、一部のタンパク質が正しく折りたたまれていないことが原因で、免疫系が特定のタンパク質構造に対する抗体を産生しないために引き起こされる。 タンパク質の変性は、折りたたまれた状態から折りたたまれていない状態に移行するプロセスである。これは、調理、火傷、プロテオパチー、その他の状況で起こる。 フォールディング・プロセスの所要時間は、目的のタンパク質によって劇的に異なる。細胞外で調べたとき、最も遅く折りたたまれるタンパク質は、主にプロリン異性化のために折りたたまれるのに数分から数時間を要し、プロセスが完了するまでにチェックポイントのようないくつかの中間状態を通過する必要がある。一方、長さが100アミノ酸までの非常に小さなシングルドメインタンパク質は、通常、1回のステップで折りたたむことができる。時間スケールはミリ秒が一般的で、非常に速い既知のタンパク質のフォールディング反応は数マイクロ秒以内に完了する。的で、非常に速い既知のタンパク質のフォールディング反応は数マイクロ秒以内に完了する。
, Le repliement des protéines est le process … Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure). Cependant, chaque acide aminé de la chaîne peut être considéré comme ayant certaines caractéristiques chimiques essentielles. Cela peut être l'hydrophobie, l'hydrophilie, ou la charge électrique, par exemple. Elles interagissent entre elles et ces interactions conduisent, dans la cellule, à une structure tridimensionnelle bien définie, la protéine repliée (à droite sur la figure), connue comme l'état natif. La structure tridimensionnelle résultante est déterminée par la séquence des acides aminés.Le mécanisme du repliement des protéines n'est pas encore complètement compris, en particulier l'ordre dans lequel les différentes parties se replient. Le problème est ardu car, par exemple, certaines parties déjà repliées aident au repliement d'autres parties, ce qui rend le problème non linéaire. La détermination expérimentale de la structure tridimensionnelle d'une protéine est souvent très difficile et coûteuse. Cependant, la séquence de cette protéine est connue, en particulier depuis le séquençage complet de génomes et la détection automatiques de séquences codantes. En conséquence, les scientifiques ont essayé d'utiliser plusieurs techniques biophysiques pour replier « manuellement » une protéine, c'est-à-dire de prédire la structure d'une protéine complète à partir de sa séquence. Si cette méthode a apporté des résultats intéressants avec de courtes protéines, l'état actuel de la science achoppe complètement à prédire la structure tridimensionnelle des protéines intégrales de membranes. D'autres protéines échappent à cette analyse, par exemple les protéines possédant de nombreux ponts disulfures ou encore des protéines synthétisées sous forme de pré-protéine, c'est-à-dire sous forme de protéine précurseur clivée par des protéases spécifiques pour acquérir leur maturité. C'est le cas par exemple de l'insuline. La structure tridimensionnelle correcte, ou native, est essentielle pour que la protéine puisse assurer sa fonction au sein de la cellule. L'échec du repliement dans la forme attendue produit des protéines inactives avec des propriétés différentes (par exemple, le prion). De nombreuses maladies neurodégénératives ou autres sont considérées comme résultant d'une accumulation de protéines « mal repliées ».ccumulation de protéines « mal repliées ».
, O enovelamento de proteínas (em inglês: Pr … O enovelamento de proteínas (em inglês: Protein Folding) é um processo químico em que a estrutura de uma proteína assume a sua configuração funcional. Todas as moléculas de proteínas são cadeias heterogéneas não ramificadas de aminoácidos. Ao dobrar e enrolar-se para tomar uma forma tridimensional específica, as proteínas são capazes de realizar a sua função biológica. O processo contrário chama-se desnaturação, em que uma proteína original é forçada a perder a sua configuração funcional, tornando-se uma cadeia amorfa e não funcional de aminoácidos. As proteínas desnaturadas podem perder a sua solubilidade e precipitar em sólidos insolúveis. Em alguns casos, a desnaturação é reversível e as proteínas podem voltar a enovelar-se. No entanto, a desnaturação é, na maioria dos casos, um processo irreversível.ioria dos casos, um processo irreversível.
, Згортання білків (інколи фолдинг, від англ … Згортання білків (інколи фолдинг, від англ. Protein folding) — фізичний процес, у якому поліпептидна молекула згортається в характерну для даного білка тривимірну структуру. Кожний білок синтезується як лінійний поліпептид в процесі трансляції послідовності мРНК в лінійну послідовність амінокислот. Цей поліпептид не має ніякої тривимірної структури. Однак кожна амінокислота в ланцюгу має певні характерні для неї хімічні властивості, такі як, наприклад, гідрофобність та електричний заряд. Завдяки цим властивостям амінокислоти взаємодіють одна з одною певним чином, утворюючи чітко визначену для даного поліпептиду тривимірну форму, згорнутий білок або білок у нативному стані. Кінцева тривимірна структура повністю визначається (окрім спеціальних випадків) його амінокислотною послідовністю. Для стабілізації третинної структури багато білків в клітині піддаються посттрансляційній модифікації. Вельми часто зустрічаються дисульфідні містки між просторово близькими ділянками поліпептидного ланцюга. Для багатьох білків правильна тривимірна структура необхідна для функціонування. Неправильна структура приpводить до утворення неактивних білків, які часто блокують роботу своїх потенційних партнерів, порушуючи роботу всієї клітини. В окремих випадках неправильна структура може навіть передаватися іншим білкам, як це трапляється з пріонами. Кілька нейродегенеративних хвороб, як вважається, виникають через накопичення неправильно згорнутих білків. Накопичення неправильно згорнутих білків у цитозолі призводить до запуску сигнального шляху, що називається . Він призводить до збільшення експресії білків-шаперонів, які допомагають надати незгорнутим поліпептидам правильної конформації. У випадку стресу ендоплазматичного ретикулуму, тобто коли спостерігається висока концентрація неправильно згорнутих білків у цій органелі, в клітині запускається так звана відповідь на незгорнуті білки (англ. unfolded protein response). Її завданням є збільшення кількості шаперонів ендоплазматичного ретикулуму, білків, що беруть участь у ретротранслокації поліпептидів у цитозоль, де вони підлягають деградації, та інших білків, що сприяють збільшенню здатності ендоплазматичного ретикулуму здійснювати фолдинг.зматичного ретикулуму здійснювати фолдинг.
, Il ripiegamento di proteine o ripiegamento … Il ripiegamento di proteine o ripiegamento proteico (in inglese protein folding) è il processo di ripiegamento molecolare attraverso il quale le proteine ottengono la loro struttura tridimensionale. Il ripiegamento avviene sia contemporaneamente alla sintesi proteica sia alla fine di questa. Soltanto una volta terminato il ripiegamento le proteine possono assumere la loro funzione fisiologica. Il processo può essere descritto come un auto-assemblamento intramolecolare dove la proteina è guidata ad assumere una specifica forma attraverso interazioni non covalenti, come legami a idrogeno, coordinazione di metalli, forze idrofobiche, forze di van der Waals, interazioni π-π. Cooperatività è una chiave per affrontare il problema del ripiegamento delle proteine, come è stato notato da Ariel Fernandez.e, come è stato notato da Ariel Fernandez.
, تطوي البروتين هو عملية فيزيائية يتخذ فيها … تطوي البروتين هو عملية فيزيائية يتخذ فيها البروتين بنية ثلاثية الأبعاد طبيعية تمكنه من القيام بوظيفة بيولوجية محددة. في هذه العملية يتطوى عديد ببتيد من إلى بنية ثلاثية الأبعاد مميزة لها وظيفة خاصة، يتواجد كل بروتين على شكل عديد ببتيد غير متطوي أو متلف بشكل عشوائي حين يُترجم الرنا الرسول إلى سلسلة خطية من الأحماض الأمينية، ولا يملك عديد الببتيد هذا أي بنية مستقرة (ثابتة لمدة طويلة) ثلاثية الأبعاد. بينما يتم تخليق وتركيب سلسلة عديد الببتيد بواسطة الريبوسوم، تبدأ السلسلة بالتطوي إلى بنية ثلاثية الأبعاد. يمكن أن يبدأ تطوي العديد من البروتينات قبل انتهاء ترجمة سلسلة عديد الببتيد، حيث تتآثر الأحماض الأمينية فيما بينها لإنتاج بنية ثلاثية الأبعاد محددة بدقة تُعرف باسم الحالة الواطنة. تُحدد هذه البنية ثلاثية الأبعاد بواسطة تسلسل وترتيب الأحماض الأمينية في سلسلة عديد الببتيد. البنية الصحيحة ثلاثية الأبعاد ضرورية لأداء الوظيفة، رغم أن بعض أجزاء بعض البروتينات الوظيفية قد تبقى غير متطوية، وضرورية لفهم . الفشل في التطوي إلى الهيئة الطبيعية يُنتج في العادة بروتينات غير وظيفية، لكن يمكن أن يكون لدى البروتينات الخاطئة التطوي في بعض الأحيان وظيفة معدلة أو سامة. يُعتقد أن العديد من أمراض التنكس العصبي وغيرها ناتجة من تراكم لييفات نشواني مكونة من بروتينات خاطئة التطوي. سبب العديد من الحساسيات هو التطوي غير الصحيح لبعض البروتينات، لأن جهاز المناعة لا يُنتج أجساما مضادة بعد بٌنى البروتين. تمسخ البروتينات هو العملية العكسية، أي الانتقال من هيئة التطوي إلى هيئة عدم التطوي، وتحدث أثناء الطهي والحرق في الاعتلالات البروتينية والسياقات الأخرى. تختلف مدة التطوي بشكل كبير جدا حسب البروتين، حين يُدرس البروتين خارج الخلية، فإن أبطأ البروتينات في التطوي تحتاج عدة دقائق أو ساعات لتتطوى وذلك بسبب مصاوغة البرولين ويجب أن تمر عبر حالات وسيطة -مثل نقاط التحقق- قبل أن تتم العملية. من ناحية أخرى، عادة ما تتطوى البروتينات أحادية النطاق الصغيرة جدا التي لا يتجاوز طولها مئة حمض أميني في خطوة واحدة. يكون مقياس الزمن بالميليثانية وأسرع تفاعلات تطوي البروتين المعروفة تتم خلال عدة ميكرو ثواني. فهم آليات عملية تطوي البروتين ومحاكاتها هي تحديات مهمة لعلم الأحياء الحاسوبي مند عقد 1960.ت مهمة لعلم الأحياء الحاسوبي مند عقد 1960.
, Die Proteinfaltung ist der Prozess, durch … Die Proteinfaltung ist der Prozess, durch den Proteine ihre dreidimensionale Struktur erhalten. Sie findet während und nach der Synthese der Peptidkette statt und ist Voraussetzung für die fehlerfreie Funktion des Proteins. Bewirkt wird die Faltung durch kleinste Bewegungen der Lösungsmittelmoleküle (Wassermoleküle) und durch elektrische Anziehungskräfte innerhalb des Proteinmoleküls. Einige Proteine können nur mithilfe von bestimmten Enzymen oder Chaperon-Proteinen die richtige Faltung erreichen.-Proteinen die richtige Faltung erreichen.
, Pelipatan protein adalah proses fisik yang … Pelipatan protein adalah proses fisik yang menyebabkan rantai protein mendapatkan struktur tiga dimensinya. Pada proses ini, kumparan acak polipetida melipat dengan karakteristik tertentu sehingga membentuk struktur protein yang unik untuk setiap jenis kombinasi rantai protein. Pada awalnya, setiap protein hanyalah berupa rantai polipeptida atau kumparan acak (lihat bagian kiri pada gambar pertama) yang merupakan hasil translasi dari sekuens RNA duta. Kumparan acak ini merupakan rantai linear dari asam amino. Rantai ini tidak memiliki struktur yang stabil. Seiring dengan pembentukan rantai polipeptida disistensis oleh ribosom, rantai linear protein mulai melipat membentuk struktur tiga dimensinya. Hal ini dikarenakan asam amino yang sudah terbentuk mulai saling berinteraksi membentuk ikatan sehingga terbentuk struktur protein yang baru, berbentuk tiga dimensi (lihat bagian kanan pada gambar kedua), yang disebut sebagai (native state). Bentuk tiga dimensinya tergantung pada susunan asam amino penyusunnya atau disebut juga struktur primer. Pelipatan protein menjadi struktur tiga dimensinya dalam bentuk yang benar sangatlah penting bagi protein tersebut agar dapat berfungsi walaupun masih ada beberapa bagian protein tersebut yang tidak melipat. Kegagalan suatu protein untuk melipat kedalam kondisi alaminya biasanya menyebabkan protein tersebut menjadi inaktif. Namun, pada beberapa keadaan, kegagalan ini dapat menyebabkan penyakit seperti alzheimer atau penyakit lain yang dipercaya disebabkan oleh akumulasi fibril amiloid yang terbentuk akibat protein yang salah melipat. Selain itu, banyak alergi juga disebabkan oleh salahnya beberapa protein dalam melipat dirinya sehingga sistem imun gagal memproduksi antibodi. Lamanya proses pelipatan tergantung dari proteinnya tersebut. Ketika diamati secara in vitro, pelipatan protein membutuhkan waktu dari beberapa menit hingga beberapa jam karena adanya isomerisasi prolina, sehingga membuat protein tersebut perlu melewati beberapa kondisi intermediat, seperti layaknya checkpoint, sebelum akhirnya proses pelipatan tersebut selesai. Di lain hal, protein domain tunggal yang sangat kecil, dengan panjang maksimal seratus asam amino, dapat melipat hanya dalam satu langkah tanpa adanya kondisi intermediat. Secara umum, biasanya proses pelipatan protein membutuhkan waktu milidetik bahkan hingga beberapa mikrodetik.lidetik bahkan hingga beberapa mikrodetik.
, Eiwitvouwing of eiwitopvouwing (Engels: pr … Eiwitvouwing of eiwitopvouwing (Engels: protein folding) is het proces waarbij een specifiek eiwitmolecuul verondersteld wordt zijn driedimensionale functionele vorm of conformatie aan te nemen. Het is een fysisch (niet scheikundig) proces waarbij een polypeptide, vanuit een ("statistische keten"), zich vouwt in een karakteristieke en functionele (biologisch actieve) driedimensionale eiwitstructuur. Elk eiwit bestaat aanvankelijk uit een ongevouwen polypeptide of "random coil", die tijdens de eiwitsynthese wordt gevormd uit aminozuren middels de translatie vanuit een mRNA-sequentie: er vormt zich een lineaire polymere keten (sequentie) van aminozuren. Deze polypeptide heeft geen stabiele driedimensionale structuur (links in de figuur). Aminozuren reageren vervolgens met elkaar, zodanig dat een duidelijk omlijnde driedimensionale structuur ontstaat: het gevouwen eiwit (rechts in de figuur). Het gevouwen eiwit wordt het natieve stadium genoemd. De driedimensionale structuur wordt bepaald door de aminozuursequentie. Experimenten in de jaren 80 van de twintigste eeuw laten zien dat het codon voor een aminozuur ook de eiwitstructuur kan beïnvloeden. Het is voor de gezondheid van een organisme van groot belang dat een eiwit zich goed opvouwt. Wanneer dit niet gebeurt werkt het eiwit niet goed, en kan het in uitzonderlijke gevallen zelfs andere effecten veroorzaken, zoals bij de ziekte van Creutzfeldt-Jakob.zoals bij de ziekte van Creutzfeldt-Jakob.
, Zwijanie białka, fałdowanie białka – proce … Zwijanie białka, fałdowanie białka – proces fizyczny polegający na formowaniu przez polipeptyd (posiadający strukturę kłębka statystycznego) wysoko zorganizowanej struktury o charakterystycznej i stabilnej konformacji. Przyjmuje się, że każde białko tuż po zakończeniu translacji występuje pod postacią nieustrukturyzowanego łańcucha polipeptydowego. Taki polipeptyd nie wykazuje obecności dobrze zdefiniowanej, stabilnej struktury przestrzennej. Dopiero na skutek interakcji pomiędzy sąsiednimi aminokwasami polipeptyd zaczyna przyjmować określoną konformację, określaną często mianem stanu „natywnego”. Obecnie uważa się, że głównym czynnikiem decydującym o natywnej strukturze danego białka jest jego sekwencja aminokwasowa, jednakże niektóre obserwacje wskazują, że naturalna struktura białek występujących w żywej komórce może być zależna od oddziaływań z innymi białkami lub kwasami nukleinowymi. Należy podkreślić, że dla większości znanych białek prawidłowa struktura przestrzenna jest konieczna dla ich roli fizjologicznej. Niepowodzenie w przyjęciu oczekiwanej struktury zwykle prowadzi do powstania białka o odmiennych właściwościach, które może być nawet toksyczne dla organizmu (przykładem może być wiele białek prionowych). Wiele dowodów wskazuje na to, że pewne choroby neurodegeneracyjne wywołane są akumulacją białek o nieprawidłowej strukturze takich jak amyloidy, formujące długie włókna w komórkach.oidy, formujące długie włókna w komórkach.
, Protein folding is the physical process by … Protein folding is the physical process by which a protein chain is translated to its native three-dimensional structure, typically a "folded" conformation by which the protein becomes biologically functional. Via an expeditious and reproducible process, a polypeptide folds into its characteristic three-dimensional structure from a random coil. Each protein exists first as an unfolded polypeptide or random coil after being translated from a sequence of mRNA to a linear chain of amino acids. At this stage the polypeptide lacks any stable (long-lasting) three-dimensional structure (the left hand side of the first figure). As the polypeptide chain is being synthesized by a ribosome, the linear chain begins to fold into its three-dimensional structure. Folding of many proteins begins even during translation of the polypeptide chain. Amino acids interact with each other to produce a well-defined three-dimensional structure, the folded protein (the right hand side of the figure), known as the native state. The resulting three-dimensional structure is determined by the amino acid sequence or primary structure (Anfinsen's dogma). The correct three-dimensional structure is essential to function, although some parts of functional proteins may remain unfolded, so that protein dynamics is important. Failure to fold into native structure generally produces inactive proteins, but in some instances misfolded proteins have modified or toxic functionality. Several neurodegenerative and other diseases are believed to result from the accumulation of amyloid fibrils formed by misfolded proteins, infectious varieties of which are known as prions. Many allergies are caused by incorrect folding of some proteins, because the immune system does not produce antibodies for certain protein structures. Denaturation of proteins is a process of transition from the folded to the unfolded state. It happens in cooking, in burns, in proteinopathies, and in other contexts. The duration of the folding process varies dramatically depending on the protein of interest. When studied outside the cell, the slowest folding proteins require many minutes or hours to fold primarily due to proline isomerization, and must pass through a number of intermediate states, like checkpoints, before the process is complete. On the other hand, very small single-domain proteins with lengths of up to a hundred amino acids typically fold in a single step. Time scales of milliseconds are the norm and the very fastest known protein folding reactions are complete within a few microseconds. The folding time scale of a protein depends on its size, contact order and circuit topology. Understanding and simulating the protein folding process has been an important challenge for computational biology since the late 1960s.omputational biology since the late 1960s.
, El plegamiento de proteínas es el proceso … El plegamiento de proteínas es el proceso expedito, termodinámicamente no espontáneo (reversible) por el que una proteína soluble alcanza su estructura tridimensional. La función biológica de una proteína depende de su correcto plegamiento, el cual es un proceso termodinámicamente irreversible por ser espontáneo. Si una proteína no se pliega correctamente, la misma no será funcional y, por lo tanto, no será capaz de cumplir con su función biológica. En estos casos, la misma puede ser susceptible de alcanzar estados aberrantes de agregación, que incluyen la formación de apilamientos amiloides causantes de neuropatías, como ocurre con el llamado prion. El proceso inverso del plegamiento es conocido como desnaturalización de proteínas. Una proteína desnaturalizada no es más que una cadena de aminoácidos sin una estructura tridimensional definida ni estable. A menudo, las proteínas desnaturalizadas precipitan, perdiendo de ese modo su solubilidad. En algunos casos los procesos de plegamiento y desnaturalización son reversibles, aunque en otros no. Esta última posibilidad es frecuente cuando la denaturalización conduce a un intermediario que es capaz de formar un agregado regular.ue es capaz de formar un agregado regular.
, El plegament proteic és el procés físic pe … El plegament proteic és el procés físic pel qual un polipèptid es replega en la seva característica i funcional. Cada proteïna comença en forma de polipèptid, traduït d'una seqüència d'ARNm com a cadena lineal d'aminoàcids. Aquest polipèptid manca d'estructura tridimensional desenvolupada (a l'esquerra de la imatge). Tanmateix, es pot considerar que cada aminoàcid de la cadena té unes determinades característiques químiques "brutes". Poden ser, per exemple, la hidrofòbia, la hidrofília, o una càrrega elèctrica. Els aminoàcids interaccionen entre ells i amb el seu medi cel·lular per produir una forma tridimensional ben definida, la proteïna replegada (a la dreta de la imatge), coneguda com a . L'estructura tridimensional resultant és determinada per la seqüència d'aminoàcids. El mecanisme del replegament proteic no és comprès del tot. Per a moltes proteïnes l'estructura correcta tridimensional és essencial per a la seva funció. Si la proteïna no es plega en la forma desitjada, normalment es produeixen proteïnes inactives amb propietats diferents incloent prions tòxics. Algunes malalties neurodegeneratives i d'altres es consideren que són la causa de l'acumulació de proteïnes plegades incorrectament.ació de proteïnes plegades incorrectament.
, Proteinveckning är den process genom vilke … Proteinveckning är den process genom vilken ett protein får sin specifika tredimensionella form, i vilken det kan fylla sin funktion. Man skiljer mellan globulära proteiner samt fiber-proteiner. De globulära proteinerna förmedlar cellens funktionalitet, medan ett fibröst protein ofta är ett strukturelement (till exempel kollagen). De flesta globulära proteiner är uppbyggda av flera polypeptidkedjor (subenheter), där varje polypeptidkedja är en linjär sekvens av aminosyror. Det som definierar en subenhet är att den interagerar med elektrostatiska interaktioner med de andra och saknar kovalenta bindningar med dem.a och saknar kovalenta bindningar med dem.
, 단백질 접힘(영어: protein folding)은 선형의 아미노산 복합체인 단백질이 개개의 단백질에 맞게 고유하게 정확히 접힌 구조를 형성하거나 안정화된 구조를 형성하는 과정을 말한다. 여기서 네이티브 폴딩(native folding)의 의미는 에너지 손실을 최저로 유지하면서 최적화에 도달하는 것을 가리킨다. 이러한 접힘에서의 고유한 형태는 고유한 기능의 결정과 매우 관련이 깊다.
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Protein_folding.png?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageExternalLink
|
http://www.worldcommunitygrid.org/research/proteome/overview.do +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
52085
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
73071
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1087100407
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Lipid_bilayer +
, http://dbpedia.org/resource/Alan_Fersht +
, http://dbpedia.org/resource/Dual_polarisation_interferometry +
, http://dbpedia.org/resource/Quantum_yield +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_quaternary_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Protein +
, http://dbpedia.org/resource/File:225_Peptide_Bond-01.jpg +
, http://dbpedia.org/resource/File:Protein_folding.png +
, http://dbpedia.org/resource/Multiple_isomorphous_replacement +
, http://dbpedia.org/resource/In_vivo +
, http://dbpedia.org/resource/Emphysema +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_folding +
, http://dbpedia.org/resource/Fast_parallel_proteolysis_%28FASTpp%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_structure_prediction_software +
, http://dbpedia.org/resource/Umbrella_sampling +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_allergy +
, http://dbpedia.org/resource/Alzheimer%27s_disease +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_tertiary_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrophobic_effect +
, http://dbpedia.org/resource/Amyloid +
, http://dbpedia.org/resource/Amphiphilic +
, http://dbpedia.org/resource/Coarse-grained_modeling +
, http://dbpedia.org/resource/Proteopathy +
, http://dbpedia.org/resource/Phase_problem +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_misfolding +
, http://dbpedia.org/resource/Peter_Wolynes +
, http://dbpedia.org/resource/Tafamidis +
, http://dbpedia.org/resource/Contact_order +
, http://dbpedia.org/resource/Nuclear_Overhauser_effect +
, http://dbpedia.org/resource/Familial_amyloid_cardiomyopathy +
, http://dbpedia.org/resource/Levinthal%27s_paradox +
, http://dbpedia.org/resource/Configuration_space_%28physics%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Nanosecond +
, http://dbpedia.org/resource/Huntington%27s +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_domain +
, http://dbpedia.org/resource/Precipitation_%28chemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Spin_echo +
, http://dbpedia.org/resource/Folding_funnel +
, http://dbpedia.org/resource/Native_state +
, http://dbpedia.org/resource/Downhill_folding +
, http://dbpedia.org/resource/Anfinsen%27s_dogma +
, http://dbpedia.org/resource/Picosecond +
, http://dbpedia.org/resource/Denaturation_%28biochemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Magnetization_transfer +
, http://dbpedia.org/resource/Reaction_intermediate +
, http://dbpedia.org/resource/Peptide_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Solvent +
, http://dbpedia.org/resource/Catalysis +
, http://dbpedia.org/resource/European_Medicines_Agency +
, http://dbpedia.org/resource/Thermostability +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_secondary_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Self-assembly +
, http://dbpedia.org/resource/Amyotrophic_lateral_sclerosis +
, http://dbpedia.org/resource/Heteronuclear_single_quantum_coherence_spectroscopy +
, http://dbpedia.org/resource/Bovine_spongiform_encephalopathy +
, http://dbpedia.org/resource/Relaxation_%28NMR%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Salt_%28chemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Thermodynamic_free_energy +
, http://dbpedia.org/resource/Cystic_fibrosis +
, http://dbpedia.org/resource/PH +
, http://dbpedia.org/resource/Temperature +
, http://dbpedia.org/resource/In_silico +
, http://dbpedia.org/resource/MRNA +
, http://dbpedia.org/resource/KaiB +
, http://dbpedia.org/resource/Vibrational_circular_dichroism +
, http://dbpedia.org/resource/Backbone_chain +
, http://dbpedia.org/resource/Proteinopathy +
, http://dbpedia.org/resource/Spontaneous_process +
, http://dbpedia.org/resource/Anton_%28computer%29 +
, http://dbpedia.org/resource/X-ray_diffraction +
, http://dbpedia.org/resource/Peptide +
, http://dbpedia.org/resource/Entropy +
, http://dbpedia.org/resource/Circular_polarization +
, http://dbpedia.org/resource/Neurodegenerative +
, http://dbpedia.org/resource/Potential_energy_of_protein +
, http://dbpedia.org/resource/File:Protein_structure.png +
, http://dbpedia.org/resource/Van_der_Waals_forces +
, http://dbpedia.org/resource/ASIC +
, http://dbpedia.org/resource/Prion +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_biosynthesis +
, http://dbpedia.org/resource/Solutes +
, http://dbpedia.org/resource/Fourier_transform +
, http://dbpedia.org/resource/Equilibrium_unfolding +
, http://dbpedia.org/resource/Enthalpy +
, http://dbpedia.org/resource/C-terminus +
, http://dbpedia.org/resource/Water +
, http://dbpedia.org/resource/Chemical_kinetics +
, http://dbpedia.org/resource/N-terminus +
, http://dbpedia.org/resource/Ribosome +
, http://dbpedia.org/resource/Phi_value_analysis +
, http://dbpedia.org/resource/Proline +
, http://dbpedia.org/resource/Immune_system +
, http://dbpedia.org/resource/Folding_%28chemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Temperature_jump +
, http://dbpedia.org/resource/Conformational_entropy +
, http://dbpedia.org/resource/Parkinson%27s_disease +
, http://dbpedia.org/resource/Creutzfeldt%E2%80%93Jakob_disease +
, http://dbpedia.org/resource/Beta_sheets +
, http://dbpedia.org/resource/Chris_Dobson +
, http://dbpedia.org/resource/Alpha_helix +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Chaperone_%28protein%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Beta_sheet +
, http://dbpedia.org/resource/Circuit_topology +
, http://dbpedia.org/resource/Disulfide_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_design +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_structure_prediction +
, http://dbpedia.org/resource/Rosetta@home +
, http://dbpedia.org/resource/Ab_initio +
, http://dbpedia.org/resource/Martin_Gruebele +
, http://dbpedia.org/resource/Molecular_Dynamics +
, http://dbpedia.org/resource/Virus +
, http://dbpedia.org/resource/Covalent_bond +
, http://dbpedia.org/resource/London_dispersion_force +
, http://dbpedia.org/resource/Cooking +
, http://dbpedia.org/resource/Quantum_chemistry +
, http://dbpedia.org/resource/Neutron_scattering +
, http://dbpedia.org/resource/X-ray_crystallography +
, http://dbpedia.org/resource/Proteolysis +
, http://dbpedia.org/resource/Foldit +
, http://dbpedia.org/resource/De_novo_gene_birth +
, http://dbpedia.org/resource/Gibbs_free_energy +
, http://dbpedia.org/resource/Nuclear_magnetic_resonance +
, http://dbpedia.org/resource/Insoluble +
, http://dbpedia.org/resource/Escherichia_virus_T4 +
, http://dbpedia.org/resource/Egg_white +
, http://dbpedia.org/resource/Intramolecular_force +
, http://dbpedia.org/resource/GroEL +
, http://dbpedia.org/resource/Bengt_N%C3%B6lting +
, http://dbpedia.org/resource/Linus_Pauling +
, http://dbpedia.org/resource/Bacteria +
, http://dbpedia.org/resource/Escherichia_coli +
, http://dbpedia.org/resource/Optical_tweezers +
, http://dbpedia.org/resource/File:X_ray_diffraction.png +
, http://dbpedia.org/resource/Peptidyl-prolyl_isomerase +
, http://dbpedia.org/resource/Translation_%28genetics%29 +
, http://dbpedia.org/resource/File:Folding_funnel_schematic.svg +
, http://dbpedia.org/resource/Stopped_flow +
, http://dbpedia.org/resource/File:Protein_Structural_changes_timescale_matched_with_NMR_experiments.png +
, http://dbpedia.org/resource/File:ACBP_MSM_from_Folding@home.tiff +
, http://dbpedia.org/resource/File:PDB_1gme_EBI.jpg +
, http://dbpedia.org/resource/File:Protein_folding_schematic.png +
, http://dbpedia.org/resource/Disulfide_isomerase +
, http://dbpedia.org/resource/File:BetaPleatedSheetProtein.png +
, http://dbpedia.org/resource/FT-IR +
, http://dbpedia.org/resource/Pharmaceutical_chaperones +
, http://dbpedia.org/resource/Fibrils +
, http://dbpedia.org/resource/Antitrypsin +
, http://dbpedia.org/resource/File:Molecular_Dynamics_Simulation_of_the_Hydrophobic_Solvation_of_Argon.webm +
, http://dbpedia.org/resource/File:Alpha_helix.png +
, http://dbpedia.org/resource/Amino_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Translation_%28biology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Antibodies +
, http://dbpedia.org/resource/Chevron_plot +
, http://dbpedia.org/resource/Von_Willebrand_factor +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrophobic_collapse +
, http://dbpedia.org/resource/Jos%C3%A9_Onuchic +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Lattice_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Time-resolved_mass_spectrometry +
, http://dbpedia.org/resource/Physical_process +
, http://dbpedia.org/resource/Intrinsically_disordered_proteins +
, http://dbpedia.org/resource/In_vitro +
, http://dbpedia.org/resource/Disease +
, http://dbpedia.org/resource/GroES +
, http://dbpedia.org/resource/Fluorescence_spectroscopy +
, http://dbpedia.org/resource/Random_coil +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrogen_bond +
, http://dbpedia.org/resource/SOD1 +
, http://dbpedia.org/resource/Denaturation_midpoint +
, http://dbpedia.org/resource/Sheena_Radford +
, http://dbpedia.org/resource/Ramachandran_plot +
, http://dbpedia.org/resource/D._E._Shaw_Research +
, http://dbpedia.org/resource/Computational_biology +
, http://dbpedia.org/resource/Energy_landscape +
, http://dbpedia.org/resource/Harry_Gray_%28chemist%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Intrinsically_unstructured_proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_primary_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Lysosomal_storage_diseases +
, http://dbpedia.org/resource/Familial_amyloid_polyneuropathy +
, http://dbpedia.org/resource/Heat_shock_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Macromolecule +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_dynamics +
, http://dbpedia.org/resource/Circular_dichroism +
, http://dbpedia.org/resource/Wiktionary:de_novo +
, http://dbpedia.org/resource/Burn +
, http://dbpedia.org/resource/Two-dimensional_nuclear_magnetic_resonance_spectroscopy +
, http://dbpedia.org/resource/Hyperthermophiles +
, http://dbpedia.org/resource/Folding@home +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_Data_Bank +
, http://dbpedia.org/resource/Cysteine +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_misfolding_cyclic_amplification +
, http://dbpedia.org/resource/Fibril +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_conformation +
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:UniProt +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Div_col +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Div_col_end +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Protein_tertiary_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Main +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Anchor +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Posttranslational_modification +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Short_description +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Authority_control +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Biomolecular_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Protein_topics +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_folding +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_structure +
|
| http://purl.org/linguistics/gold/hypernym
|
http://dbpedia.org/resource/Process +
|
| http://www.w3.org/2004/02/skos/core#closeMatch
|
http://www.springernature.com/scigraph/things/subjects/protein-folding +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_folding?oldid=1087100407&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Protein_Structural_changes_timescale_matched_with_NMR_experiments.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Protein_folding.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Protein_folding_schematic.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Protein_structure.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/225_Peptide_Bond-01.jpg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Folding_funnel_schematic.svg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/PDB_1gme_EBI.jpg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/BetaPleatedSheetProtein.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/X_ray_diffraction.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Alpha_helix.png +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_folding +
|
| owl:sameAs |
http://www.wikidata.org/entity/Q847556 +
, http://ru.dbpedia.org/resource/%D0%A4%D0%BE%D0%BB%D0%B4%D0%B8%D0%BD%D0%B3_%D0%B1%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B0 +
, http://th.dbpedia.org/resource/%E0%B8%81%E0%B8%B2%E0%B8%A3%E0%B8%A1%E0%B9%89%E0%B8%A7%E0%B8%99%E0%B8%9E%E0%B8%B1%E0%B8%9A%E0%B9%82%E0%B8%9B%E0%B8%A3%E0%B8%95%E0%B8%B5%E0%B8%99 +
, http://hy.dbpedia.org/resource/%D5%8D%D5%BA%D5%AB%D5%BF%D5%A1%D5%AF%D5%B8%D6%82%D6%81%D5%AB_%D6%86%D5%B8%D5%AC%D5%A4%D5%AB%D5%B6%D5%A3 +
, http://fi.dbpedia.org/resource/Proteiinilaskos +
, http://pt.dbpedia.org/resource/Enovelamento_de_prote%C3%ADnas +
, http://es.dbpedia.org/resource/Plegamiento_de_prote%C3%ADnas +
, http://cs.dbpedia.org/resource/Skl%C3%A1d%C3%A1n%C3%AD_protein%C5%AF +
, http://sv.dbpedia.org/resource/Proteinveckning +
, http://ar.dbpedia.org/resource/%D8%AA%D8%B7%D9%88%D9%8A_%D8%A7%D9%84%D8%A8%D8%B1%D9%88%D8%AA%D9%8A%D9%86 +
, http://gl.dbpedia.org/resource/Pregamento_de_prote%C3%ADnas +
, http://zh.dbpedia.org/resource/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E6%8A%98%E5%8F%A0 +
, http://sk.dbpedia.org/resource/Skladanie_bielkov%C3%ADn +
, http://vi.dbpedia.org/resource/Cu%E1%BB%99n_g%E1%BA%ADp_protein +
, http://fr.dbpedia.org/resource/Repliement_des_prot%C3%A9ines +
, https://global.dbpedia.org/id/51QNg +
, http://pl.dbpedia.org/resource/Zwijanie_bia%C5%82ka +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.0dpy3 +
, http://mn.dbpedia.org/resource/%D0%A3%D1%83%D1%80%D0%B3%D0%B8%D0%B9%D0%BD_%D0%BD%D1%83%D0%B3%D0%B0%D1%80%D0%B0%D0%BB%D1%82 +
, http://ja.dbpedia.org/resource/%E3%83%95%E3%82%A9%E3%83%BC%E3%83%AB%E3%83%87%E3%82%A3%E3%83%B3%E3%82%B0 +
, http://de.dbpedia.org/resource/Proteinfaltung +
, http://fa.dbpedia.org/resource/%D8%AA%D8%A7%D8%B4%D8%AF%DA%AF%DB%8C_%D9%BE%D8%B1%D9%88%D8%AA%D8%A6%DB%8C%D9%86 +
, http://ro.dbpedia.org/resource/Plierea_proteinelor +
, http://sh.dbpedia.org/resource/Proteinsko_savijanje +
, http://ca.dbpedia.org/resource/Plegament_proteic +
, http://he.dbpedia.org/resource/%D7%A7%D7%99%D7%A4%D7%95%D7%9C_%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%A0%D7%99%D7%9D +
, http://sr.dbpedia.org/resource/Proteinsko_savijanje +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_folding +
, http://ta.dbpedia.org/resource/%E0%AE%AA%E0%AF%81%E0%AE%B0%E0%AE%A4%E0%AE%AE%E0%AF%8D_%E0%AE%AE%E0%AE%9F%E0%AE%BF%E0%AE%AA%E0%AF%8D%E0%AE%AA%E0%AE%9F%E0%AF%88%E0%AE%A4%E0%AE%B2%E0%AF%8D +
, http://simple.dbpedia.org/resource/Protein_folding +
, http://af.dbpedia.org/resource/Prote%C3%AFen-invouing +
, http://id.dbpedia.org/resource/Pelipatan_protein +
, http://d-nb.info/gnd/4324567-5 +
, http://ko.dbpedia.org/resource/%EB%8B%A8%EB%B0%B1%EC%A7%88_%EC%A0%91%ED%9E%98 +
, http://nl.dbpedia.org/resource/Eiwitvouwing +
, http://it.dbpedia.org/resource/Ripiegamento_delle_proteine +
, http://bs.dbpedia.org/resource/Savijanje_proteina +
, http://uk.dbpedia.org/resource/%D0%97%D0%B3%D0%BE%D1%80%D1%82%D0%B0%D0%BD%D0%BD%D1%8F_%D0%B1%D1%96%D0%BB%D0%BA%D1%96%D0%B2 +
, http://uz.dbpedia.org/resource/Oqsil_foldingi +
|
| rdf:type |
http://dbpedia.org/ontology/Election +
, http://dbpedia.org/ontology/MusicGenre +
|
| rdfs:comment |
Die Proteinfaltung ist der Prozess, durch … Die Proteinfaltung ist der Prozess, durch den Proteine ihre dreidimensionale Struktur erhalten. Sie findet während und nach der Synthese der Peptidkette statt und ist Voraussetzung für die fehlerfreie Funktion des Proteins. Bewirkt wird die Faltung durch kleinste Bewegungen der Lösungsmittelmoleküle (Wassermoleküle) und durch elektrische Anziehungskräfte innerhalb des Proteinmoleküls. Einige Proteine können nur mithilfe von bestimmten Enzymen oder Chaperon-Proteinen die richtige Faltung erreichen.-Proteinen die richtige Faltung erreichen.
, El plegamiento de proteínas es el proceso … El plegamiento de proteínas es el proceso expedito, termodinámicamente no espontáneo (reversible) por el que una proteína soluble alcanza su estructura tridimensional. La función biológica de una proteína depende de su correcto plegamiento, el cual es un proceso termodinámicamente irreversible por ser espontáneo. Si una proteína no se pliega correctamente, la misma no será funcional y, por lo tanto, no será capaz de cumplir con su función biológica. En estos casos, la misma puede ser susceptible de alcanzar estados aberrantes de agregación, que incluyen la formación de apilamientos amiloides causantes de neuropatías, como ocurre con el llamado prion.opatías, como ocurre con el llamado prion.
, Pelipatan protein adalah proses fisik yang … Pelipatan protein adalah proses fisik yang menyebabkan rantai protein mendapatkan struktur tiga dimensinya. Pada proses ini, kumparan acak polipetida melipat dengan karakteristik tertentu sehingga membentuk struktur protein yang unik untuk setiap jenis kombinasi rantai protein.tuk setiap jenis kombinasi rantai protein.
, Protein folding is the physical process by … Protein folding is the physical process by which a protein chain is translated to its native three-dimensional structure, typically a "folded" conformation by which the protein becomes biologically functional. Via an expeditious and reproducible process, a polypeptide folds into its characteristic three-dimensional structure from a random coil. Each protein exists first as an unfolded polypeptide or random coil after being translated from a sequence of mRNA to a linear chain of amino acids. At this stage the polypeptide lacks any stable (long-lasting) three-dimensional structure (the left hand side of the first figure). As the polypeptide chain is being synthesized by a ribosome, the linear chain begins to fold into its three-dimensional structure.fold into its three-dimensional structure.
, Згортання білків (інколи фолдинг, від англ … Згортання білків (інколи фолдинг, від англ. Protein folding) — фізичний процес, у якому поліпептидна молекула згортається в характерну для даного білка тривимірну структуру. Кожний білок синтезується як лінійний поліпептид в процесі трансляції послідовності мРНК в лінійну послідовність амінокислот. Цей поліпептид не має ніякої тривимірної структури. Однак кожна амінокислота в ланцюгу має певні характерні для неї хімічні властивості, такі як, наприклад, гідрофобність та електричний заряд. Завдяки цим властивостям амінокислоти взаємодіють одна з одною певним чином, утворюючи чітко визначену для даного поліпептиду тривимірну форму, згорнутий білок або білок у нативному стані. Кінцева тривимірна структура повністю визначається (окрім спеціальних випадків) його амінокислотною послідовністю.падків) його амінокислотною послідовністю.
, Zwijanie białka, fałdowanie białka – proces fizyczny polegający na formowaniu przez polipeptyd (posiadający strukturę kłębka statystycznego) wysoko zorganizowanej struktury o charakterystycznej i stabilnej konformacji.
, تطوي البروتين هو عملية فيزيائية يتخذ فيها … تطوي البروتين هو عملية فيزيائية يتخذ فيها البروتين بنية ثلاثية الأبعاد طبيعية تمكنه من القيام بوظيفة بيولوجية محددة. في هذه العملية يتطوى عديد ببتيد من إلى بنية ثلاثية الأبعاد مميزة لها وظيفة خاصة، يتواجد كل بروتين على شكل عديد ببتيد غير متطوي أو متلف بشكل عشوائي حين يُترجم الرنا الرسول إلى سلسلة خطية من الأحماض الأمينية، ولا يملك عديد الببتيد هذا أي بنية مستقرة (ثابتة لمدة طويلة) ثلاثية الأبعاد. بينما يتم تخليق وتركيب سلسلة عديد الببتيد بواسطة الريبوسوم، تبدأ السلسلة بالتطوي إلى بنية ثلاثية الأبعاد. فهم آليات عملية تطوي البروتين ومحاكاتها هي تحديات مهمة لعلم الأحياء الحاسوبي مند عقد 1960.ت مهمة لعلم الأحياء الحاسوبي مند عقد 1960.
, Eiwitvouwing of eiwitopvouwing (Engels: pr … Eiwitvouwing of eiwitopvouwing (Engels: protein folding) is het proces waarbij een specifiek eiwitmolecuul verondersteld wordt zijn driedimensionale functionele vorm of conformatie aan te nemen. Het is een fysisch (niet scheikundig) proces waarbij een polypeptide, vanuit een ("statistische keten"), zich vouwt in een karakteristieke en functionele (biologisch actieve) driedimensionale eiwitstructuur. actieve) driedimensionale eiwitstructuur.
, O enovelamento de proteínas (em inglês: Pr … O enovelamento de proteínas (em inglês: Protein Folding) é um processo químico em que a estrutura de uma proteína assume a sua configuração funcional. Todas as moléculas de proteínas são cadeias heterogéneas não ramificadas de aminoácidos. Ao dobrar e enrolar-se para tomar uma forma tridimensional específica, as proteínas são capazes de realizar a sua função biológica.apazes de realizar a sua função biológica.
, El plegament proteic és el procés físic pe … El plegament proteic és el procés físic pel qual un polipèptid es replega en la seva característica i funcional. Cada proteïna comença en forma de polipèptid, traduït d'una seqüència d'ARNm com a cadena lineal d'aminoàcids. Aquest polipèptid manca d'estructura tridimensional desenvolupada (a l'esquerra de la imatge). Tanmateix, es pot considerar que cada aminoàcid de la cadena té unes determinades característiques químiques "brutes". Poden ser, per exemple, la hidrofòbia, la hidrofília, o una càrrega elèctrica. Els aminoàcids interaccionen entre ells i amb el seu medi cel·lular per produir una forma tridimensional ben definida, la proteïna replegada (a la dreta de la imatge), coneguda com a . L'estructura tridimensional resultant és determinada per la seqüència d'aminoàcids. El mecanisme r la seqüència d'aminoàcids. El mecanisme
, 단백질 접힘(영어: protein folding)은 선형의 아미노산 복합체인 단백질이 개개의 단백질에 맞게 고유하게 정확히 접힌 구조를 형성하거나 안정화된 구조를 형성하는 과정을 말한다. 여기서 네이티브 폴딩(native folding)의 의미는 에너지 손실을 최저로 유지하면서 최적화에 도달하는 것을 가리킨다. 이러한 접힘에서의 고유한 형태는 고유한 기능의 결정과 매우 관련이 깊다.
, タンパク質フォールディング (英語: Protein folding) とは、タンパ … タンパク質フォールディング (英語: Protein folding) とは、タンパク質鎖がその本来の三次元構造、通常は生物学的に機能するコンホメーション(立体構造)を、迅速かつ再現性のある方法で獲得する物理的なプロセスである。これは、ポリペプチドがランダムコイルからその特徴的で機能的な三次元構造に折りたたまれる物理的な過程である。それぞれのタンパク質は、mRNAの配列からアミノ酸の直鎖に翻訳されるとき、折りたたまれていないポリペプチドまたはランダムコイルとして存在する。そのポリペプチドは、安定した (長続きする) 立体構造を欠いている (第1図の左側)。そのポリペプチド鎖がリボソームで合成されていく過程で、直鎖が三次元構造に折りたたまれる。フォールディングは、ポリペプチド鎖の翻訳中でも始まる。アミノ酸は互いに相互作用して、明確に定義された三次元構造、つまり天然状態として知られている折りたたまれたタンパク質 (図の右側) を生成する。結果として生じる三次元構造は、アミノ酸配列または一次構造 (アンフィンセンのドグマ) によって決定される。 タンパク質の変性は、折りたたまれた状態から折りたたまれていない状態に移行するプロセスである。これは、調理、火傷、プロテオパチー、その他の状況で起こる。に移行するプロセスである。これは、調理、火傷、プロテオパチー、その他の状況で起こる。
, Proteinveckning är den process genom vilke … Proteinveckning är den process genom vilken ett protein får sin specifika tredimensionella form, i vilken det kan fylla sin funktion. Man skiljer mellan globulära proteiner samt fiber-proteiner. De globulära proteinerna förmedlar cellens funktionalitet, medan ett fibröst protein ofta är ett strukturelement (till exempel kollagen). De flesta globulära proteiner är uppbyggda av flera polypeptidkedjor (subenheter), där varje polypeptidkedja är en linjär sekvens av aminosyror. Det som definierar en subenhet är att den interagerar med elektrostatiska interaktioner med de andra och saknar kovalenta bindningar med dem.a och saknar kovalenta bindningar med dem.
, Il ripiegamento di proteine o ripiegamento … Il ripiegamento di proteine o ripiegamento proteico (in inglese protein folding) è il processo di ripiegamento molecolare attraverso il quale le proteine ottengono la loro struttura tridimensionale. Il ripiegamento avviene sia contemporaneamente alla sintesi proteica sia alla fine di questa. Soltanto una volta terminato il ripiegamento le proteine possono assumere la loro funzione fisiologica. Il processo può essere descritto come un auto-assemblamento intramolecolare dove la proteina è guidata ad assumere una specifica forma attraverso interazioni non covalenti, come legami a idrogeno, coordinazione di metalli, forze idrofobiche, forze di van der Waals, interazioni π-π. Cooperatività è una chiave per affrontare il problema del ripiegamento delle proteine, come è stato notato da Ariel Fernroteine, come è stato notato da Ariel Fern
, В биохимии и молекулярной биологии фо́лдин … В биохимии и молекулярной биологии фо́лдингом белка (укладкой белка, от англ. folding) называют процесс спонтанного сворачивания полипептидной цепи в уникальную нативную (естественную, от англ. native) пространственную структуру (так называемая третичная структура). Для стабилизации третичной структуры многие белки в клетке подвергаются посттрансляционной модификации. Весьма часто встречаются дисульфидные мостики между пространственно близкими участками полипептидной цепи.нно близкими участками полипептидной цепи.
, Skládání proteinů je proces, při kterém pr … Skládání proteinů je proces, při kterém primární struktura proteinu zaujímá stabilní prostorové uspořádání (konformaci). Výchozí, primární podoba proteinu je lineární řetězec aminokyselin vzniklý při translaci mRNA. Pokud takto vznikne správný, funkční tvar, dosáhne protein takzvaného nativního stavu. Podle termodynamické hypotézy, nazývané také Anfisenovo dogma, je veškerá informace pro tvorbu terciární struktury proteinů (prostorová konformace) určena specifickým pořadím aminokyselin v proteinu.ecifickým pořadím aminokyselin v proteinu.
, Le repliement des protéines est le process … Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure). Cependant, chaque acide aminé de la chaîne peut être considéré comme ayant certaines caractéristiques chimiques essentielles. Cela peut être l'hydrophobie, l'hydrophilie, ou la charge électrique, par exemple. Elles interagissent entre elles et ces interactions conduisent, dans la cellule, à une structure tridimensionnelle bien définie, la protéine repliée (à droite sur la fie, la protéine repliée (à droite sur la fi
, 蛋白质折叠（英語：Protein folding）是蛋白质获得其功能性结构和构象的物 … 蛋白质折叠（英語：Protein folding）是蛋白质获得其功能性结构和构象的物理过程。通过这一物理过程，蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的氨基酸链时，蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。 蛋白質的基本單位為胺基酸，而蛋白質的一級結構指的就是其胺基酸序列。蛋白質會由所含胺基酸残基的親水性、疏水性、帶正電、帶負電等特性通过残基间的相互作用而摺疊成一立體的三级結構。 根据克里斯琴·B·安芬森（1972年的諾貝爾化學獎得主）的研究，蛋白質可由加熱或置於某些化學環境而变性，三级结构解体；而當環境回復到原本的狀態時，蛋白質可於不到一秒的時間折疊至原先的立體結構，不論試驗幾次，蛋白質都僅此一種立體結構，於是安芬森提出一個結論：蛋白质分子的一级结构决定其立體结构（）。 安芬森的研究结果非常重要，因為蛋白質的功能取決於其立體結構，而目前根据已知某基因序列可翻译获得对应蛋白质的胺基酸序列，即蛋白質的一級結構；如果從蛋白質的一級結構就能知道立體結構，那麼即可直接從基因推测其编码蛋白质所對應的生物学功能。虽然蛋白質可在短時間中從一級結構摺疊至立體結構，研究者卻無法在短時間中從胺基酸序列計算出蛋白质結構，甚至无法得到准确的三维结构。因此，研究蛋白质折叠的过程，可以说是破译折叠密码的过程。甚至无法得到准确的三维结构。因此，研究蛋白质折叠的过程，可以说是破译折叠密码的过程。
|
| rdfs:label |
Pelipatan protein
, Plegament proteic
, Protein folding
, Ripiegamento delle proteine
, 단백질 접힘
, フォールディング
, Фолдинг белка
, 蛋白质折叠
, Skládání proteinů
, Згортання білків
, Enovelamento de proteínas
, Repliement des protéines
, Proteinveckning
, Eiwitvouwing
, Proteinfaltung
, Zwijanie białka
, Plegamiento de proteínas
, تطوي البروتين
|
