| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
Las proteasas de serina son hidrolasas que … Las proteasas de serina son hidrolasas que degradan enlaces peptídicos de péptidos y proteínas y que poseen en su centro activo un aminoácido serina esencial para la catálisis enzimática. Esta clase de enzimas (clasificadas como EC 3.4.21.) incluye a la tripsina, quimotripsina, subtilisina, granzima y otras. Las serina proteasas cortan la cadena polipeptídica en el lado carboxilo de aminoácidos específicos, esto es, reconocen secuencias en la estructura primaria. Por ejemplo, la tripsina corta en el lado carboxilato de los residuos básicos como la lisina o la arginina, mientras que la quimiotripsina lo hace junto a residuos hidrófobos, como la fenilalanina. Existe una cierta homogeneidad estructural en cuanto a conformación estructural de las serina proteasas, lo que sugiere una relación evolutiva entre ellas. Por ejemplo, las serina proteasas siempre poseen una tríada catalítica de aspartato, histidina y serina ubicadas en la grieta catalíca del sitio activo. Además, estas enzimas siempre poseen un «bolsillo» situado cerca de la serina del lugar activo. En el caso de la tripsina, este bolsillo le permite captar y mantener aminoácidos básicos (cargados positivamente), gracias a que la enzima posee en ese lugar el grupo carboxilo de la cadena lateral de un ácido aspártico; es decir, la presencia de un residuo ácido en el bolsillo es el que confiere su especificidad a la tripsina, la afinidad hacia el corte en aminoácidos básicos de las proteínas diana, aminoácidos que interactúan mediante interacción electrostática con el grupo ácido del bolsillo.rostática con el grupo ácido del bolsillo.
, Serinproteaser (eller serinendopeptidaser) … Serinproteaser (eller serinendopeptidaser) är enzymer som klyver peptidbindningar i proteiner hos vilka serin fungerar som en nukleofil aminosyra på enzymets aktiva sida. Serinproteaser återfinns hos både eukaryoter och prokaryoter och kan delas upp i två kategorier baserat på deras struktur: kymotrypsinlika (trypsinlika) respektive subtilisinlika serinproteaser. Hos människa deltar serinproteaserna i koordineringen av olika fysiologiska funktioner såsom matsmältning, immunförsvar, blodkoagulation och reproduktion. MEROPS proteasklassifikationssystem pekar ut 16 superfamiljer, var och en innehållande många familjer. Varje superfamilj använder en katalytisk triad eller diad i olika proteinkapslingar och representerar på så vis en utveckling av den katalytiska mekanismen. Majoriteten tillhör PA-klanens S1-familj av proteaser. För superfamiljer gäller att: P = superfamilj som involverar en blandning av nukleofila familjer, S = rena serinproteaser. Inom varje superfamilj finns familjer som karaktäriseras av deras katalytiska nukleofil.ktäriseras av deras katalytiska nukleofil.
, De serineproteasen vormen een onderfamilie … De serineproteasen vormen een onderfamilie van de peptidasen. Het zijn enzymen die de peptidebindingen van eiwitten hydrolyseren, waarbij serine fungeert als een nucleofiel aminozuur van het actieve centrum. Serineproteasen zijn te vinden in vrijwel alle levende organismen: in eukaryoten, bacteriën en archaea. Ze nemen deel aan biologische processen, waaronder de spijsvertering, immuunrespons, bloedstolling en voortplanting.unrespons, bloedstolling en voortplanting.
, Les protéases à sérine (EC 3.4.21) sont un … Les protéases à sérine (EC 3.4.21) sont une famille de protéases, ou peptidases, qui partagent le même mécanisme d'action. Comme toutes les protéases, elles ont pour fonction de cliver des protéines ou des peptides en hydrolysant leurs liaisons peptidiques. Elles sont appelées protéases à sérine car leur site actif contient un résidu de sérine qui joue un rôle essentiel dans la catalyse. On trouve des protéases à sérine chez pratiquement tous les organismes vivants, eucaryotes, bactéries et archées. Elles participent à une grande variété de processus biologiques, tels que la digestion, la réponse immunitaire, la coagulation sanguine, ou encore la maturation des virus.nguine, ou encore la maturation des virus.
, Сериновые протеазы, также сериновые эндопе … Сериновые протеазы, также сериновые эндопептидазы (КФ 3.4.21) — группа ферментов, катализирующих процесс деградации (протеолиз) белков на составлющие их молекулы α-аминокислот посредством гидролиза пептидной связи. Основное отличие от других протеаз — наличие в своём активном центре аминокислоты серина. Сериновые протеазы содержатся как в многоклеточных, так и в одноклеточных организмах, они есть как у эукариот, так и у прокариот. Их подразделяют на кланы по особенностям структуры, а кланы в свою очередь делятся на семейства, члены которых имеют схожие последовательности. Некоторые ингибиторы сериновых эндопептидаз (к примеру, Нарлапревир) имеют клиническое значение, так как обладают способностью подавлять репликацию вирусов.способностью подавлять репликацию вирусов.
, Serinproteasen sind eine Unterfamilie der … Serinproteasen sind eine Unterfamilie der Peptidasen (also Enzyme, welche Proteine und Peptide spalten). Die Einteilung in diese Gruppe bezieht sich auf das aktive Zentrum der Peptidasen. Wie alle Enzyme haben auch Serinproteasen eine ganz bestimmte Struktur im aktiven Zentrum, hier die katalytische Triade. Bei den Serinproteasen findet sich dort die Aminosäure Serin. Zu den Serinproteasen gehören die Verdauungsenzyme Trypsin, Chymotrypsin, Elastase sowie Plasmin und Thrombin, die beide eine entscheidende Rolle in der Blutgerinnung einnehmen, schließlich auch die von cytotoxischen T-Zellen zur Abtötung infizierter oder entarteter Körperzellen eingesetzten Granzyme.rteter Körperzellen eingesetzten Granzyme.
, As serino-proteases são enzimas que clivam … As serino-proteases são enzimas que clivam proteínas, também chamadas de enzimas proteolíticas. São assim chamadas, pois estruturalmente possuem um resíduo de serina central em sua composição. As diferentes enzimas dessa família possuem especificidade distinta ao substrato. Por exemplo, as serino-proteases quimotripsina e tripsina. Enquanto a quimotripsina hidrolisa ligações adjacentes a aminoácidos hidrofóbicos, como triptofano e fenilalanina, a tripsina hidrolisa ligações próximas a aminoácidos básicos, como lisina e arginina. Os substratos ligam-se a serino-proteases através da inserção do aminoácido adjacente ao sítio de clivagem em uma cavidade no sítio ativo da enzima. Outros exemplos de serino-proteases são: quimotripsina, tripsina, elastase e trombina.motripsina, tripsina, elastase e trombina.
, Proteazy serynowe (EC 3.4.21) – podpodklas … Proteazy serynowe (EC 3.4.21) – podpodklasa enzymów, należąca do klasy hydrolaz i podklasy proteaz. Katalizują selektywnie hydrolizę wiązania peptydowego. Grupą reaktywną jest grupa hydroksylowa (-OH). Do proteaz serynowych należą m.in. chymotrypsyna, trypsyna, trombina. Białka enzymatyczne tego rodzaju zawierają w centrum aktywnym serynę i histydynę będące dawcą ładunku dodatniego. Wiele białek uczestniczących w hemostazie należy do tej grupy.iczących w hemostazie należy do tej grupy.
, 丝氨酸蛋白酶是一个蛋白酶家族，它们的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键，使之成为小分子蛋白质。其激活是通过一组氨基酸残基变化实现的，它们之中一定有一个是丝氨酸（其名字的由来）。在哺乳类动物里面，丝氨酸蛋白酶扮演着很重要的角色，特别是在消化，凝血和补体系统方面。
, セリンプロテアーゼ (Serine Protease) とは触媒残基として求核攻撃を … セリンプロテアーゼ (Serine Protease) とは触媒残基として求核攻撃を行うセリン残基をもつプロテアーゼ（タンパク質分解酵素）のこと。EC[3.4.21.-]。多くは触媒残基としてセリン (Serine, Ser)、ヒスチジン (Histidine, His)、アスパラギン酸 (Aspartic acid, Asp) の3残基を有しているが、ヒスチジンおよびアスパラギン酸残基は他のアミノ酸残基で代用されているものもまれにある。これら3残基はアミノ酸配列上は隣接していないが、空間的にはSer-His-Asp酸の順に水素結合で結ばれるように配置されており、セリン残基側鎖のγ位の酸素原子の求核性が高められている。このγ位の酸素原子が基質ペプチドの主鎖のカルボニル炭素に求核攻撃することから加水分解反応が始まる。原子が基質ペプチドの主鎖のカルボニル炭素に求核攻撃することから加水分解反応が始まる。
, Le serin proteasi (o proteasi a serina) so … Le serin proteasi (o proteasi a serina) sono una classe di proteasi che basano il loro meccanismo di catalisi sulla presenza della serina, particolarmente reattiva ed essenziale per la loro attività enzimatica. Questi enzimi catalizzano l'idrolisi di legami peptidici tra il gruppo amminico e il gruppo carbossilico presenti all'interno della struttura proteica. Sono enzimi con molteplici attività tra cui: la digestione del cibo, la contribuzione diretta alla formazione di coaguli, contrasto alle infezioni e facilitazione della fecondazione. Il sito attivo di ogni serin proteasi è costituito da residui di serina (Ser), di istidina (His) e di aspartato (Asp) legati mediante legami a idrogeno. Questi legami sono possibili grazie alla vicinanza nella struttura tridimensionale del gruppo imidazolico dell'istidina con il gruppo ossidrilico della serina, anche l'acido aspartico è vicino al gruppo dell'istidina ma dal lato opposto della serina. Assumendo tale disposizione si facilita il passaggio di protoni e di cariche all'interno del sito attivo dell'enzima: l'istidina è in posizione per fungere da base e rimuovere il protone dal gruppo ossidrilico della serina; attraverso questo cambiamento la serina diventa molto più reattiva e può, in vicinanza di legami peptidici, formare un nuovo legame con il carbonio presente nelle proteine. La carica negativa dell'acido aspartico serve per stabilizzare la catena laterale attiva dell'istidina. In particolar modo, un estere (RCOOR') o un'ammide (NH2COR, NHRCORʾ, NRʾRʾʾCORʾʾʾ) si legano al gruppo -OH della serina liberando un alcol (ROH) o un'ammina (RNH2, RNHRʾ, RNRʾRʾʾ). In presenza di acqua si ha la rottura del legame con la serina liberando acido carbossilico.on la serina liberando acido carbossilico.
, Les proteases serines (en anglès: Serine p … Les proteases serines (en anglès: Serine proteases o serine endopeptidases) són enzims que trenquen enllaços peptídics en proteïnes, en els quals la serina actua com aminoàcid nucleofílic en el lloc actiu de l'enzim.Es troben de forma ubíqua tant en organismes eucariotes com en els procariotes. Les proteases serines entren en dues categories segons la seva estructura: com quimiotripsina (trypsin-like) o com .En els humans són responsables de coordinar diverses funcions fisiològiques, incloent la digestió, la , la coagulació de la sang i la reproducció.la coagulació de la sang i la reproducció.
, Серинові протеази, також серинові ендопепт … Серинові протеази, також серинові ендопептидази ( 3.4.21) — група ферментів, які каталізують процес деградації (протеоліз) білків на складові молекули α-амінокислот за допомогою гідролізу пептидного зв'язку. Основна відмінність від інших протеаз — наявність у своєму активному центрі амінокислоти серину. Серинові протеази містяться як у багатоклітинних, так і в одноклітинних організмах, вони є як в еукаріотів, так і в прокаріотів. Їх поділяють на клани за особливостями структури, а клани в свою чергу діляться на сімейства, члени яких мають схожі послідовності. Деякі інгібітори серинових ендопептідаз (наприклад, ) мають клінічне значення, оскільки здатні пригнічувати реплікацію вірусів.ки здатні пригнічувати реплікацію вірусів.
, Serine proteases (or serine endopeptidases … Serine proteases (or serine endopeptidases) are enzymes that cleave peptide bonds in proteins. Serine serves as the nucleophilic amino acid at the (enzyme's) active site. They are found ubiquitously in both eukaryotes and prokaryotes. Serine proteases fall into two broad categories based on their structure: chymotrypsin-like (trypsin-like) or subtilisin-like.in-like (trypsin-like) or subtilisin-like.
, بروتياز السيرين أو سيرين ايندوبيبتيداز (بالإنجليزية: Serine protease)هو مجموعة من الانزيمات التي تقوم بلتصق سلسلة سندات الببتيد في البروتينات، تعتبر السيرين بمثابة أليف النواة الأحماض الأمينية في (الإنزيم) في موقع نشط .
|
| http://dbpedia.org/ontology/ecNumber
|
3.4.21.-
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/chymotrypsin_enzyme.png?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageExternalLink
|
http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/family_index%3Ftype=P%23S +
, http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do%3FstructureId=1CBW +
, http://biochem.slu.edu/services/serprodb/ +
, https://github.com/Pranavkhade/PACKMAN +
, https://www.rcsb.org/3d-view/2ptn +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
636375
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
19870
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1094595590
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Antithrombin +
, http://dbpedia.org/resource/TMPRSS2 +
, http://dbpedia.org/resource/Chronic_pancreatitis +
, http://dbpedia.org/resource/Carbonyl +
, http://dbpedia.org/resource/Amino_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Postmortem_investigation +
, http://dbpedia.org/resource/Prostate_cancer_screening +
, http://dbpedia.org/resource/Eukaryotes +
, http://dbpedia.org/resource/AEBSF +
, http://dbpedia.org/resource/Herpesvirus +
, http://dbpedia.org/resource/Lysine +
, http://dbpedia.org/resource/Histidine +
, http://dbpedia.org/resource/Histamine +
, http://dbpedia.org/resource/Glycine +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_superfamily +
, http://dbpedia.org/resource/Subtilisin +
, http://dbpedia.org/resource/Nucleoporin +
, http://dbpedia.org/resource/Nucleophile +
, http://dbpedia.org/resource/Chymotrypsin +
, http://dbpedia.org/resource/Category:EC_3.4.21 +
, http://dbpedia.org/resource/Trypsin +
, http://dbpedia.org/resource/Electronegative +
, http://dbpedia.org/resource/Emphysema +
, http://dbpedia.org/resource/Elastase +
, http://dbpedia.org/resource/Zymogen +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrogen +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrogen_bonds +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_inhibitor +
, http://dbpedia.org/resource/Protein +
, http://dbpedia.org/resource/Prokaryotes +
, http://dbpedia.org/resource/ATP-dependent_Clp_protease_proteolytic_subunit +
, http://dbpedia.org/resource/Metalloprotease +
, http://dbpedia.org/resource/Aspartic_protease +
, http://dbpedia.org/resource/Drosophila_melanogaster +
, http://dbpedia.org/resource/Prostate-specific_antigen +
, http://dbpedia.org/resource/Pacifastin +
, http://dbpedia.org/resource/Plasmin +
, http://dbpedia.org/resource/Fecal_elastase +
, http://dbpedia.org/resource/Immune_system +
, http://dbpedia.org/resource/Covalent +
, http://dbpedia.org/resource/Phage_K1F +
, http://dbpedia.org/resource/Phenylalanine +
, http://dbpedia.org/resource/File:Serine_protease_mechanism_by_snellios.png +
, http://dbpedia.org/resource/File:1UTN.png +
, http://dbpedia.org/resource/Evolution +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Proteases +
, http://dbpedia.org/resource/Pseudomonas_aeruginosa +
, http://dbpedia.org/resource/Threonine_protease +
, http://dbpedia.org/resource/Signal_peptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Arthropod +
, http://dbpedia.org/resource/D-Ala-D-Ala_peptidase_C +
, http://dbpedia.org/resource/Lon-A_peptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_family +
, http://dbpedia.org/resource/DmpA_aminopeptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Penicillin_acylase +
, http://dbpedia.org/resource/Activation_energy +
, http://dbpedia.org/resource/Carboxyl +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_C +
, http://dbpedia.org/resource/Intramembrane_protease +
, http://dbpedia.org/resource/Murein_tetrapeptidase_LD-carboxypeptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Sus_scrofa +
, http://dbpedia.org/resource/Catalytic_triad +
, http://dbpedia.org/resource/Nucleophilic +
, http://dbpedia.org/resource/Escherichia_coli +
, http://dbpedia.org/resource/Protease_inhibitor_%28pharmacology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Saint_Louis_University +
, http://dbpedia.org/resource/Protease +
, http://dbpedia.org/resource/TopFIND +
, http://dbpedia.org/resource/Type_1_hypersensitivity +
, http://dbpedia.org/resource/Ping-pong +
, http://dbpedia.org/resource/File:2PTN.gif +
, http://dbpedia.org/resource/Assemblin +
, http://dbpedia.org/resource/Mast_cells +
, http://dbpedia.org/resource/Substrate_%28biochemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Alanine +
, http://dbpedia.org/resource/Anaphylaxis +
, http://dbpedia.org/resource/Catalytic_mechanism +
, http://dbpedia.org/resource/Aspartic_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Scissile_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Peptide_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Valine +
, http://dbpedia.org/resource/N-terminus +
, http://dbpedia.org/resource/Transition_state +
, http://dbpedia.org/resource/Autocatalytic +
, http://dbpedia.org/resource/Severe_acute_respiratory_syndrome_coronavirus_2 +
, http://dbpedia.org/resource/C-terminus +
, http://dbpedia.org/resource/Dipeptidase_E +
, http://dbpedia.org/resource/Half-life +
, http://dbpedia.org/resource/Serine_protease_inhibitor +
, http://dbpedia.org/resource/Thrombosis +
, http://dbpedia.org/resource/A1AT +
, http://dbpedia.org/resource/PA_clan +
, http://dbpedia.org/resource/MEROPS +
, http://dbpedia.org/resource/Protease_inhibitor_%28biology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Active_site +
, http://dbpedia.org/resource/Convergent_evolution +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Enteropeptidase +
, http://dbpedia.org/resource/The_Proteolysis_Map +
, http://dbpedia.org/resource/Oxyanion +
, http://dbpedia.org/resource/Crayfish +
, http://dbpedia.org/resource/Brucella_anthropi +
, http://dbpedia.org/resource/Rhomboid_protease +
, http://dbpedia.org/resource/Cystic_fibrosis +
, http://dbpedia.org/resource/Amino_acids +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_C_deficiency +
, http://dbpedia.org/resource/Locust +
, http://dbpedia.org/resource/Cysteine_protease +
, http://dbpedia.org/resource/Homo_sapiens +
, http://dbpedia.org/resource/Acute_pancreatitis +
, http://dbpedia.org/resource/Coagulation +
, http://dbpedia.org/resource/Bacillus_licheniformis +
, http://dbpedia.org/resource/Glutamic_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Coagulation_factor +
, http://dbpedia.org/resource/Autolysis_%28biology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Serine +
, http://dbpedia.org/resource/Tryptophan +
, http://dbpedia.org/resource/Small_intestine +
, http://dbpedia.org/resource/Arginine +
, http://dbpedia.org/resource/Alpha_1-antitrypsin +
, http://dbpedia.org/resource/Bos_taurus +
, http://dbpedia.org/resource/Polypeptide +
, http://dbpedia.org/resource/Tetrahedral_intermediate +
, http://dbpedia.org/resource/Thrombin +
, http://dbpedia.org/resource/Prolyl_oligopeptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Proteases_in_angiogenesis +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_fold +
, http://dbpedia.org/resource/PMSF +
, http://dbpedia.org/resource/Lactoferrin +
, http://dbpedia.org/resource/Proteolysis +
, http://dbpedia.org/resource/Tyrosine +
, http://dbpedia.org/resource/Serine_hydrolase +
|
| http://dbpedia.org/property/caption
|
Crystal structure of bovine chymotrypsin. The catalytic residues are shown as yellow sticks. Rendered from PDB 1CBW.
|
| http://dbpedia.org/property/ecNumber
|
3.4
|
| http://dbpedia.org/property/name
|
Serine endopeptidases
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:Self-published_inline +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Serine_endopeptidases +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Infobox_enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Short_description +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Colbegin +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Proteases +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Colend +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:N/a +
, http://dbpedia.org/resource/Template:MeshName +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Portal_bar +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:EC_3.4.21 +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Proteases +
|
| http://purl.org/linguistics/gold/hypernym
|
http://dbpedia.org/resource/Enzymes +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Serine_protease?oldid=1094595590&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Serine_protease_mechanism_by_snellios.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/1UTN.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/chymotrypsin_enzyme.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/2PTN.gif +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Serine_protease +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/name
|
Serine endopeptidases
|
| owl:sameAs |
http://uk.dbpedia.org/resource/%D0%A1%D0%B5%D1%80%D0%B8%D0%BD%D0%BE%D0%B2%D1%96_%D0%BF%D1%80%D0%BE%D1%82%D0%B5%D0%B0%D0%B7%D0%B8 +
, http://it.dbpedia.org/resource/Serin_proteasi +
, http://he.dbpedia.org/resource/%D7%A1%D7%A8%D7%99%D7%9F_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%98%D7%90%D7%96 +
, http://nl.dbpedia.org/resource/Serineprotease +
, http://de.dbpedia.org/resource/Serinproteasen +
, http://bs.dbpedia.org/resource/Serin-proteaza +
, http://www.wikidata.org/entity/Q87324999 +
, http://pl.dbpedia.org/resource/Proteazy_serynowe +
, http://gl.dbpedia.org/resource/Serina_protease +
, https://global.dbpedia.org/id/5KkoG +
, http://sr.dbpedia.org/resource/Serinska_proteaza +
, http://ru.dbpedia.org/resource/%D0%A1%D0%B5%D1%80%D0%B8%D0%BD%D0%BE%D0%B2%D1%8B%D0%B5_%D0%BF%D1%80%D0%BE%D1%82%D0%B5%D0%B0%D0%B7%D1%8B +
, http://zh.dbpedia.org/resource/%E4%B8%9D%E6%B0%A8%E9%85%B8%E8%9B%8B%E7%99%BD%E9%85%B6 +
, http://sv.dbpedia.org/resource/Serinproteas +
, http://ja.dbpedia.org/resource/%E3%82%BB%E3%83%AA%E3%83%B3%E3%83%97%E3%83%AD%E3%83%86%E3%82%A2%E3%83%BC%E3%82%BC +
, http://fr.dbpedia.org/resource/Prot%C3%A9ase_%C3%A0_s%C3%A9rine +
, http://dbpedia.org/resource/Serine_protease +
, http://ar.dbpedia.org/resource/%D8%A8%D8%B1%D9%88%D8%AA%D9%8A%D9%8A%D8%B2_%D8%A7%D9%84%D8%B3%D9%8A%D8%B1%D9%8A%D9%86 +
, http://yago-knowledge.org/resource/Serine_protease +
, http://fa.dbpedia.org/resource/%D8%B3%D8%B1%DB%8C%D9%86_%D9%BE%D8%B1%D9%88%D8%AA%D8%A6%D8%A7%D8%B2 +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.02z6kr +
, http://ca.dbpedia.org/resource/Proteasa_serina +
, http://es.dbpedia.org/resource/Serina_proteasa +
, http://pt.dbpedia.org/resource/Serina_protease +
|
| rdf:type |
http://dbpedia.org/class/yago/Abstraction100002137 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Catalyst114723628 +
, http://www.wikidata.org/entity/Q8047 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Macromolecule114944888 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Matter100020827 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Protein114728724 +
, http://dbpedia.org/class/yago/OrganicCompound114727670 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Material114580897 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Compound114818238 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Chemical114806838 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Substance100019613 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Thing100002452 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Molecule114682133 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Unit109465459 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Activator114723079 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Enzyme114732946 +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatEnzymes +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatProteinGroups +
, http://dbpedia.org/class/yago/Group100031264 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Relation100031921 +
, http://dbpedia.org/class/yago/PhysicalEntity100001930 +
, http://dbpedia.org/ontology/Biomolecule +
, http://www.wikidata.org/entity/Q206229 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Part113809207 +
, http://dbpedia.org/ontology/Enzyme +
|
| rdfs:comment |
بروتياز السيرين أو سيرين ايندوبيبتيداز (بالإنجليزية: Serine protease)هو مجموعة من الانزيمات التي تقوم بلتصق سلسلة سندات الببتيد في البروتينات، تعتبر السيرين بمثابة أليف النواة الأحماض الأمينية في (الإنزيم) في موقع نشط .
, Les protéases à sérine (EC 3.4.21) sont un … Les protéases à sérine (EC 3.4.21) sont une famille de protéases, ou peptidases, qui partagent le même mécanisme d'action. Comme toutes les protéases, elles ont pour fonction de cliver des protéines ou des peptides en hydrolysant leurs liaisons peptidiques. Elles sont appelées protéases à sérine car leur site actif contient un résidu de sérine qui joue un rôle essentiel dans la catalyse. On trouve des protéases à sérine chez pratiquement tous les organismes vivants, eucaryotes, bactéries et archées. Elles participent à une grande variété de processus biologiques, tels que la digestion, la réponse immunitaire, la coagulation sanguine, ou encore la maturation des virus.nguine, ou encore la maturation des virus.
, セリンプロテアーゼ (Serine Protease) とは触媒残基として求核攻撃を … セリンプロテアーゼ (Serine Protease) とは触媒残基として求核攻撃を行うセリン残基をもつプロテアーゼ（タンパク質分解酵素）のこと。EC[3.4.21.-]。多くは触媒残基としてセリン (Serine, Ser)、ヒスチジン (Histidine, His)、アスパラギン酸 (Aspartic acid, Asp) の3残基を有しているが、ヒスチジンおよびアスパラギン酸残基は他のアミノ酸残基で代用されているものもまれにある。これら3残基はアミノ酸配列上は隣接していないが、空間的にはSer-His-Asp酸の順に水素結合で結ばれるように配置されており、セリン残基側鎖のγ位の酸素原子の求核性が高められている。このγ位の酸素原子が基質ペプチドの主鎖のカルボニル炭素に求核攻撃することから加水分解反応が始まる。原子が基質ペプチドの主鎖のカルボニル炭素に求核攻撃することから加水分解反応が始まる。
, Serinproteasen sind eine Unterfamilie der … Serinproteasen sind eine Unterfamilie der Peptidasen (also Enzyme, welche Proteine und Peptide spalten). Die Einteilung in diese Gruppe bezieht sich auf das aktive Zentrum der Peptidasen. Wie alle Enzyme haben auch Serinproteasen eine ganz bestimmte Struktur im aktiven Zentrum, hier die katalytische Triade. Bei den Serinproteasen findet sich dort die Aminosäure Serin.sen findet sich dort die Aminosäure Serin.
, Les proteases serines (en anglès: Serine p … Les proteases serines (en anglès: Serine proteases o serine endopeptidases) són enzims que trenquen enllaços peptídics en proteïnes, en els quals la serina actua com aminoàcid nucleofílic en el lloc actiu de l'enzim.Es troben de forma ubíqua tant en organismes eucariotes com en els procariotes. Les proteases serines entren en dues categories segons la seva estructura: com quimiotripsina (trypsin-like) o com .En els humans són responsables de coordinar diverses funcions fisiològiques, incloent la digestió, la , la coagulació de la sang i la reproducció.la coagulació de la sang i la reproducció.
, Proteazy serynowe (EC 3.4.21) – podpodklas … Proteazy serynowe (EC 3.4.21) – podpodklasa enzymów, należąca do klasy hydrolaz i podklasy proteaz. Katalizują selektywnie hydrolizę wiązania peptydowego. Grupą reaktywną jest grupa hydroksylowa (-OH). Do proteaz serynowych należą m.in. chymotrypsyna, trypsyna, trombina. Białka enzymatyczne tego rodzaju zawierają w centrum aktywnym serynę i histydynę będące dawcą ładunku dodatniego. Wiele białek uczestniczących w hemostazie należy do tej grupy.iczących w hemostazie należy do tej grupy.
, De serineproteasen vormen een onderfamilie … De serineproteasen vormen een onderfamilie van de peptidasen. Het zijn enzymen die de peptidebindingen van eiwitten hydrolyseren, waarbij serine fungeert als een nucleofiel aminozuur van het actieve centrum. Serineproteasen zijn te vinden in vrijwel alle levende organismen: in eukaryoten, bacteriën en archaea. Ze nemen deel aan biologische processen, waaronder de spijsvertering, immuunrespons, bloedstolling en voortplanting.unrespons, bloedstolling en voortplanting.
, 丝氨酸蛋白酶是一个蛋白酶家族，它们的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键，使之成为小分子蛋白质。其激活是通过一组氨基酸残基变化实现的，它们之中一定有一个是丝氨酸（其名字的由来）。在哺乳类动物里面，丝氨酸蛋白酶扮演着很重要的角色，特别是在消化，凝血和补体系统方面。
, As serino-proteases são enzimas que clivam … As serino-proteases são enzimas que clivam proteínas, também chamadas de enzimas proteolíticas. São assim chamadas, pois estruturalmente possuem um resíduo de serina central em sua composição. As diferentes enzimas dessa família possuem especificidade distinta ao substrato. Por exemplo, as serino-proteases quimotripsina e tripsina. Enquanto a quimotripsina hidrolisa ligações adjacentes a aminoácidos hidrofóbicos, como triptofano e fenilalanina, a tripsina hidrolisa ligações próximas a aminoácidos básicos, como lisina e arginina. Os substratos ligam-se a serino-proteases através da inserção do aminoácido adjacente ao sítio de clivagem em uma cavidade no sítio ativo da enzima. Outros exemplos de serino-proteases são: quimotripsina, tripsina, elastase e trombina.motripsina, tripsina, elastase e trombina.
, Le serin proteasi (o proteasi a serina) so … Le serin proteasi (o proteasi a serina) sono una classe di proteasi che basano il loro meccanismo di catalisi sulla presenza della serina, particolarmente reattiva ed essenziale per la loro attività enzimatica. Questi enzimi catalizzano l'idrolisi di legami peptidici tra il gruppo amminico e il gruppo carbossilico presenti all'interno della struttura proteica. Sono enzimi con molteplici attività tra cui: la digestione del cibo, la contribuzione diretta alla formazione di coaguli, contrasto alle infezioni e facilitazione della fecondazione.ezioni e facilitazione della fecondazione.
, Сериновые протеазы, также сериновые эндопе … Сериновые протеазы, также сериновые эндопептидазы (КФ 3.4.21) — группа ферментов, катализирующих процесс деградации (протеолиз) белков на составлющие их молекулы α-аминокислот посредством гидролиза пептидной связи. Основное отличие от других протеаз — наличие в своём активном центре аминокислоты серина. Сериновые протеазы содержатся как в многоклеточных, так и в одноклеточных организмах, они есть как у эукариот, так и у прокариот. Их подразделяют на кланы по особенностям структуры, а кланы в свою очередь делятся на семейства, члены которых имеют схожие последовательности.ы которых имеют схожие последовательности.
, Serine proteases (or serine endopeptidases … Serine proteases (or serine endopeptidases) are enzymes that cleave peptide bonds in proteins. Serine serves as the nucleophilic amino acid at the (enzyme's) active site. They are found ubiquitously in both eukaryotes and prokaryotes. Serine proteases fall into two broad categories based on their structure: chymotrypsin-like (trypsin-like) or subtilisin-like.in-like (trypsin-like) or subtilisin-like.
, Serinproteaser (eller serinendopeptidaser) … Serinproteaser (eller serinendopeptidaser) är enzymer som klyver peptidbindningar i proteiner hos vilka serin fungerar som en nukleofil aminosyra på enzymets aktiva sida. Serinproteaser återfinns hos både eukaryoter och prokaryoter och kan delas upp i två kategorier baserat på deras struktur: kymotrypsinlika (trypsinlika) respektive subtilisinlika serinproteaser. Hos människa deltar serinproteaserna i koordineringen av olika fysiologiska funktioner såsom matsmältning, immunförsvar, blodkoagulation och reproduktion.försvar, blodkoagulation och reproduktion.
, Серинові протеази, також серинові ендопепт … Серинові протеази, також серинові ендопептидази ( 3.4.21) — група ферментів, які каталізують процес деградації (протеоліз) білків на складові молекули α-амінокислот за допомогою гідролізу пептидного зв'язку. Основна відмінність від інших протеаз — наявність у своєму активному центрі амінокислоти серину. Серинові протеази містяться як у багатоклітинних, так і в одноклітинних організмах, вони є як в еукаріотів, так і в прокаріотів. Їх поділяють на клани за особливостями структури, а клани в свою чергу діляться на сімейства, члени яких мають схожі послідовності.тва, члени яких мають схожі послідовності.
, Las proteasas de serina son hidrolasas que … Las proteasas de serina son hidrolasas que degradan enlaces peptídicos de péptidos y proteínas y que poseen en su centro activo un aminoácido serina esencial para la catálisis enzimática. Esta clase de enzimas (clasificadas como EC 3.4.21.) incluye a la tripsina, quimotripsina, subtilisina, granzima y otras.motripsina, subtilisina, granzima y otras.
|
| rdfs:label |
Serina protease
, Serineprotease
, 丝氨酸蛋白酶
, Proteasa serina
, بروتييز السيرين
, Serinproteasen
, Serine protease
, Serina proteasa
, Serinproteas
, Серинові протеази
, Proteazy serynowe
, セリンプロテアーゼ
, Сериновые протеазы
, Serin proteasi
, Protéase à sérine
|
