Browse Wiki & Semantic Web

Jump to: navigation, search
Http://dbpedia.org/resource/O-linked glycosylation
  This page has no properties.
hide properties that link here 
  No properties link to this page.
 
http://dbpedia.org/resource/O-linked_glycosylation
http://dbpedia.org/ontology/abstract O-linked glycosylation is the attachment oO-linked glycosylation is the attachment of a sugar molecule to the oxygen atom of serine (Ser) or threonine (Thr) residues in a protein. O-glycosylation is a post-translational modification that occurs after the protein has been synthesised. In eukaryotes, it occurs in the endoplasmic reticulum, Golgi apparatus and occasionally in the cytoplasm; in prokaryotes, it occurs in the cytoplasm. Several different sugars can be added to the serine or threonine, and they affect the protein in different ways by changing protein stability and regulating protein activity. O-glycans, which are the sugars added to the serine or threonine, have numerous functions throughout the body, including trafficking of cells in the immune system, allowing recognition of foreign material, controlling cell metabolism and providing cartilage and tendon flexibility. Because of the many functions they have, changes in O-glycosylation are important in many diseases including cancer, diabetes and Alzheimer's. O-glycosylation occurs in all domains of life, including eukaryotes, archaea and a number of pathogenic bacteria including Burkholderia cenocepacia, Neisseria gonorrhoeae and Acinetobacter baumannii.a gonorrhoeae and Acinetobacter baumannii. , En el campo de la bioquímica se denomina OEn el campo de la bioquímica se denomina O-glicosilación al añadido de una molécula de azúcar a un átomo de oxígeno presente en un residuo aminoacídico de una proteína.​ La O-glicosilación es una forma de glicosilación que ocurre en el aparato de Golgi de los organismos eucariotas.​ También se produce en arqueas y bacterias.También se produce en arqueas y bacterias. , La O-glycosylation est une opération biochLa O-glycosylation est une opération biochimique consistant en l'addition de glucides au niveau de l'O de la chaîne latérale des acides aminés sérine et thréonine des chaînes peptidiques présentes dans la lumière de l'appareil de Golgi et provenant généralement du réticulum endoplasmique où elles ont subi une N-glycosylation. Cette réaction est également catalysée par une enzyme de type glycosyl-transférase, et débute en général par une N-acétyl galactosamine. Les glucides proviennent du cytoplasme et arrivent dans la lumière du Golgi par l'intermédiaire d'un transport passif avec la dégradation d'UDP en UMP. La O-glycosylation se réalise dans l'appareil de Golgi médian et trans pour la majorité des protéines. En effet seule la O-glycosylation des (en), des facteurs associés à l'ADN polymérase et les protéines du cytosquelette, se déroule dans le cytosol.cytosquelette, se déroule dans le cytosol. , O-結合型グリコシル化(O-けつごうがたグリコシルか、英: O-linked glyO-結合型グリコシル化(O-けつごうがたグリコシルか、英: O-linked glycoylation)または単にO-グリコシル化(O-glycosylation)は、タンパク質のセリンまたはスレオニン残基の酸素原子に対する糖分子の付加である。O-グリコシル化はタンパク質が合成された後に起こる翻訳後修飾である。真核生物では、小胞体、ゴルジ体、そして時には細胞質でも行われる。原核生物では細胞質で行われる。セリンまたはスレオニンにはいくつかの異なる糖が付加される場合があり、それらは安定性を変化させたり、活性を調節したりといったいくつかの異なる方法でタンパク質に影響を与える。セリンまたはスレオニンに糖鎖が付加されたO-グリカンは、免疫系細胞の輸送、外来物質の認識、細胞の代謝の制御、軟骨や腱の柔軟性など、体中で多数の機能を持っている。そのため、O-グリコシル化の変化はがん、糖尿病、アルツハイマー病を含む多くの疾患において重要である。O-グリコシル化は、真核生物、古細菌、Burkholderia cenocepacia、Neisseria gonorrhoeae、Acinetobacter baumanniiなど多数の病原性細菌を含む、生命の全てのドメインで生じている。r baumanniiなど多数の病原性細菌を含む、生命の全てのドメインで生じている。 , O-Гликозилирование (англ. O-linked glycosyO-Гликозилирование (англ. O-linked glycosylation) — биохимическая реакция присоединения молекулы сахара к атому кислорода гидроксильной группы аминокислотного остатка. Обычно присоединение происходит к остаткам серина или треонина. Также соединение может происходить с остатками тирозина у бактерий и с остатками гидроксипролина у растений. O-гликолизирование происходит в аппарате Гольджи у эукариот, а также обнаружено у архей и бактерий.от, а также обнаружено у архей и бактерий. , Die O-Glykosylierung (synonym O-Glycosylierung) ist eine posttranslationale Modifikation, bei der Kohlenhydrate (Glykosylgruppen) an Hydroxygruppen von Proteinen unter Ausbildung einer Etherbindung (O-) angehängt werden. , O-결합 글리코실화(영어: O-linked glycosylation)는 단백O-결합 글리코실화(영어: O-linked glycosylation)는 단백질의 세린(Ser) 또는 트레오닌(Thr) 잔기의 산소 원자에 당 분자가 부착되는 것이다. O-글리코실화(영어: O-glycosylation) 라고도 한다. O-결합 글리코실화는 단백질이 합성된 후에 일어나는 번역 후 변형 과정이다. 진핵생물에서는 소포체, 골지체 및 때때로 세포질에서 일어나며, 원핵생물에서는 세포질에서 일어난다. 몇 기지 다른 당이 세린이나 트레오닌에 첨가될 수 있으며, 이들은 단백질의 안정성을 변화시키고 단백질의 활성을 조절함으로써 다양한 방식으로 단백질에 영향을 미친다.시키고 단백질의 활성을 조절함으로써 다양한 방식으로 단백질에 영향을 미친다. , الغلكزة المرتبطة بـO (بالإنجليزية: O-linkeالغلكزة المرتبطة بـO (بالإنجليزية: O-linked glycosylation)‏ هي ارتباط جزيئة سكر بذرة أكسجين الحمض الأميني سيرين أو ثريونين في البروتين. غلكزة O هي تعديل يحدث بعد الترجمة حين يتم تخليق البروتين. في حقيقيات النوى، تحدث غلكزة الأكسجين في الشبكة الإندوبلازمية وجهاز غولجي وأحيانا في السيتوبلازم، وفي بدائيات النوى تحدث في السيتوبلازم. يمكن أن تضاف عدة أنواع من السكر إلى السيرين أو الثريونين وتؤثر هذه السكريات على البروتين بعدة طرق مختلفة عبر تغيير استقراره وتنظيم نشاط البروتينات. تملك جليكانات الأكسجين -وهي سكريات تضاف إلى أكسجين السيرين أو الثريونين- عدة وظائف في مختلف أنحاء الجسم منها: نقل الخلايا في جهاز المناعة، السماح بالتعرف على المواد الأجنبية، التحكم في أيض الخلية وتوفير المرونة للغضروف والوتر. بسبب الوظائف المتعددة التي تملكها، التغيرات في غلكزة O مهمة في العديد من الأمراض مثل: السرطان، السكري ومرض آلزهايمر. تحدث غلكزة O في جميع نطاقات الحياة بما في ذلك حقيقيات النوى، العتائق والعديد من البكتيريا الممرضة مثل: بيركهولدرية بصلية جديدة، نيسرية بنية، وراكدة بومانية. بصلية جديدة، نيسرية بنية، وراكدة بومانية.
http://dbpedia.org/ontology/thumbnail http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Core1%2C_Core_2_and_Poly-N-acetyllactosamine_structures.png?width=300 +
http://dbpedia.org/ontology/wikiPageExternalLink http://crdd.osdd.net/raghava/glycoep/ +
http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID 29587726
http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength 28264
http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID 1050673559
http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink http://dbpedia.org/resource/Fungi + , http://dbpedia.org/resource/Clotting_factors + , http://dbpedia.org/resource/Ceramide + , http://dbpedia.org/resource/Pathogenic + , http://dbpedia.org/resource/Phosphorylation + , http://dbpedia.org/resource/Epidermal_growth_factor + , http://dbpedia.org/resource/Immunoglobulins + , http://dbpedia.org/resource/Cytoplasm + , http://dbpedia.org/resource/Archaea + , http://dbpedia.org/resource/Inflammatory_bowel_disease + , http://dbpedia.org/resource/Serine + , http://dbpedia.org/resource/Hydroxylysine + , http://dbpedia.org/resource/Eukaryote + , http://dbpedia.org/resource/Glycoproteins + , http://dbpedia.org/resource/Transferases + , http://dbpedia.org/resource/Glycosaminoglycans + , http://dbpedia.org/resource/Lectins + , http://dbpedia.org/resource/Cysteine + , http://dbpedia.org/resource/Prokaryote + , http://dbpedia.org/resource/Galactose + , http://dbpedia.org/resource/Receptor_%28biochemistry%29 + , http://dbpedia.org/resource/Leukocyte + , http://dbpedia.org/resource/Notch_proteins + , http://dbpedia.org/resource/Oxygen + , http://dbpedia.org/resource/Glycosyltransferases + , http://dbpedia.org/resource/Microbes + , http://dbpedia.org/resource/N-acetylglucosamine + , http://dbpedia.org/resource/Sugar + , http://dbpedia.org/resource/Extracellular_matrix + , http://dbpedia.org/resource/Heparan_sulphate + , http://dbpedia.org/resource/Warburg_effect_%28oncology%29 + , http://dbpedia.org/resource/Glucuronic_acid + , http://dbpedia.org/resource/Diabetes + , http://dbpedia.org/resource/Eukaryotes + , http://dbpedia.org/resource/Ribitol + , http://dbpedia.org/resource/Precursor_%28chemistry%29 + , http://dbpedia.org/resource/Threonine + , http://dbpedia.org/resource/Metabolism + , http://dbpedia.org/resource/O-GlcNAc_transferase + , http://dbpedia.org/resource/Ligands + , http://dbpedia.org/resource/Congenital_muscular_dystrophy + , http://dbpedia.org/resource/Glycogenin + , http://dbpedia.org/resource/Tyrosine + , http://dbpedia.org/resource/Post-translational_modification + , http://dbpedia.org/resource/Alzheimer%E2%80%99s + , http://dbpedia.org/resource/Mannose + , http://dbpedia.org/resource/Enzymes + , http://dbpedia.org/resource/Glycosphingolipids + , http://dbpedia.org/resource/Blood_groups + , http://dbpedia.org/resource/Collagen + , http://dbpedia.org/resource/File:O-GlcNAc_modification_by_OGT_and_OGA.png + , http://dbpedia.org/resource/Organ_transplants + , http://dbpedia.org/resource/File:PSGL-1_structure_showing_O-glycans_present.png + , http://dbpedia.org/resource/Endoplasmic_reticulum + , http://dbpedia.org/resource/File:Common_O-glycans_found_on_alpha-dystroglycan.png + , http://dbpedia.org/resource/File:Core1%2C_Core_2_and_Poly-N-acetyllactosamine_structures.png + , http://dbpedia.org/resource/File:Sugars_that_compose_heparan_sulphate_and_keratan_sulphate.png + , http://dbpedia.org/resource/Xylose + , http://dbpedia.org/resource/File:Structure_of_galactosylceramide_and_glyucosylceramide.png + , http://dbpedia.org/resource/Golgi_apparatus + , http://dbpedia.org/resource/File:Sugars_that_form_the_H%2C_A_and_B_antigens.png + , http://dbpedia.org/resource/Glycosylation + , http://dbpedia.org/resource/Fucose + , http://dbpedia.org/resource/Parkinson%E2%80%99s + , http://dbpedia.org/resource/Keratan_sulphate + , http://dbpedia.org/resource/O-GlcNAcase + , http://dbpedia.org/resource/Alzheimer%27s + , http://dbpedia.org/resource/N-linked_glycosylation + , http://dbpedia.org/resource/Category:Post-translational_modification + , http://dbpedia.org/resource/Mucin + , http://dbpedia.org/resource/Sialic_acid + , http://dbpedia.org/resource/Lysine + , http://dbpedia.org/resource/N-acetylgalactosamine + , http://dbpedia.org/resource/Cancer + , http://dbpedia.org/resource/Dystroglycan + , http://dbpedia.org/resource/Proteoglycans + , http://dbpedia.org/resource/Sphingolipidoses +
http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist + , http://dbpedia.org/resource/Template:Main + , http://dbpedia.org/resource/Template:Main_articles + , http://dbpedia.org/resource/Template:Metabolism +
http://purl.org/dc/terms/subject http://dbpedia.org/resource/Category:Post-translational_modification +
http://purl.org/linguistics/gold/hypernym http://dbpedia.org/resource/Attachment +
http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom http://en.wikipedia.org/wiki/O-linked_glycosylation?oldid=1050673559&ns=0 +
http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Sugars_that_compose_heparan_sulphate_and_keratan_sulphate.png + , http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/O-GlcNAc_modification_by_OGT_and_OGA.png + , http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Common_O-glycans_found_on_alpha-dystroglycan.png + , http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Sugars_that_form_the_H%2C_A_and_B_antigens.png + , http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Core1%2C_Core_2_and_Poly-N-acetyllactosamine_structures.png + , http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Structure_of_galactosylceramide_and_glyucosylceramide.png + , http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/PSGL-1_structure_showing_O-glycans_present.png +
http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf http://en.wikipedia.org/wiki/O-linked_glycosylation +
owl:sameAs http://es.dbpedia.org/resource/O-glicosilaci%C3%B3n + , http://www.wikidata.org/entity/Q3347441 + , http://fr.dbpedia.org/resource/O-glycosylation + , http://ja.dbpedia.org/resource/O-%E7%B5%90%E5%90%88%E5%9E%8B%E3%82%B0%E3%83%AA%E3%82%B3%E3%82%B7%E3%83%AB%E5%8C%96 + , http://de.dbpedia.org/resource/O-Glykosylierung + , http://ru.dbpedia.org/resource/O-%D0%93%D0%BB%D0%B8%D0%BA%D0%BE%D0%B7%D0%B8%D0%BB%D0%B8%D1%80%D0%BE%D0%B2%D0%B0%D0%BD%D0%B8%D0%B5 + , http://ko.dbpedia.org/resource/O-%EA%B2%B0%ED%95%A9_%EA%B8%80%EB%A6%AC%EC%BD%94%EC%8B%A4%ED%99%94 + , http://ar.dbpedia.org/resource/%D8%BA%D9%84%D9%83%D8%B2%D8%A9_O + , http://rdf.freebase.com/ns/m.0fphhkq + , http://bs.dbpedia.org/resource/O-vezana_glikozilacija + , http://dbpedia.org/resource/O-linked_glycosylation + , https://global.dbpedia.org/id/35rAK + , http://sr.dbpedia.org/resource/O-vezana_glikozilacija +
rdf:type http://dbpedia.org/ontology/Weapon +
rdfs:comment O-결합 글리코실화(영어: O-linked glycosylation)는 단백O-결합 글리코실화(영어: O-linked glycosylation)는 단백질의 세린(Ser) 또는 트레오닌(Thr) 잔기의 산소 원자에 당 분자가 부착되는 것이다. O-글리코실화(영어: O-glycosylation) 라고도 한다. O-결합 글리코실화는 단백질이 합성된 후에 일어나는 번역 후 변형 과정이다. 진핵생물에서는 소포체, 골지체 및 때때로 세포질에서 일어나며, 원핵생물에서는 세포질에서 일어난다. 몇 기지 다른 당이 세린이나 트레오닌에 첨가될 수 있으며, 이들은 단백질의 안정성을 변화시키고 단백질의 활성을 조절함으로써 다양한 방식으로 단백질에 영향을 미친다.시키고 단백질의 활성을 조절함으로써 다양한 방식으로 단백질에 영향을 미친다. , O-結合型グリコシル化(O-けつごうがたグリコシルか、英: O-linked glyO-結合型グリコシル化(O-けつごうがたグリコシルか、英: O-linked glycoylation)または単にO-グリコシル化(O-glycosylation)は、タンパク質のセリンまたはスレオニン残基の酸素原子に対する糖分子の付加である。O-グリコシル化はタンパク質が合成された後に起こる翻訳後修飾である。真核生物では、小胞体、ゴルジ体、そして時には細胞質でも行われる。原核生物では細胞質で行われる。セリンまたはスレオニンにはいくつかの異なる糖が付加される場合があり、それらは安定性を変化させたり、活性を調節したりといったいくつかの異なる方法でタンパク質に影響を与える。セリンまたはスレオニンに糖鎖が付加されたO-グリカンは、免疫系細胞の輸送、外来物質の認識、細胞の代謝の制御、軟骨や腱の柔軟性など、体中で多数の機能を持っている。そのため、O-グリコシル化の変化はがん、糖尿病、アルツハイマー病を含む多くの疾患において重要である。O-グリコシル化は、真核生物、古細菌、Burkholderia cenocepacia、Neisseria gonorrhoeae、Acinetobacter baumanniiなど多数の病原性細菌を含む、生命の全てのドメインで生じている。r baumanniiなど多数の病原性細菌を含む、生命の全てのドメインで生じている。 , O-linked glycosylation is the attachment oO-linked glycosylation is the attachment of a sugar molecule to the oxygen atom of serine (Ser) or threonine (Thr) residues in a protein. O-glycosylation is a post-translational modification that occurs after the protein has been synthesised. In eukaryotes, it occurs in the endoplasmic reticulum, Golgi apparatus and occasionally in the cytoplasm; in prokaryotes, it occurs in the cytoplasm. Several different sugars can be added to the serine or threonine, and they affect the protein in different ways by changing protein stability and regulating protein activity. O-glycans, which are the sugars added to the serine or threonine, have numerous functions throughout the body, including trafficking of cells in the immune system, allowing recognition of foreign material, controlling cell metabolisreign material, controlling cell metabolis , O-Гликозилирование (англ. O-linked glycosyO-Гликозилирование (англ. O-linked glycosylation) — биохимическая реакция присоединения молекулы сахара к атому кислорода гидроксильной группы аминокислотного остатка. Обычно присоединение происходит к остаткам серина или треонина. Также соединение может происходить с остатками тирозина у бактерий и с остатками гидроксипролина у растений. O-гликолизирование происходит в аппарате Гольджи у эукариот, а также обнаружено у архей и бактерий.от, а также обнаружено у архей и бактерий. , En el campo de la bioquímica se denomina OEn el campo de la bioquímica se denomina O-glicosilación al añadido de una molécula de azúcar a un átomo de oxígeno presente en un residuo aminoacídico de una proteína.​ La O-glicosilación es una forma de glicosilación que ocurre en el aparato de Golgi de los organismos eucariotas.​ También se produce en arqueas y bacterias.También se produce en arqueas y bacterias. , La O-glycosylation est une opération biochLa O-glycosylation est une opération biochimique consistant en l'addition de glucides au niveau de l'O de la chaîne latérale des acides aminés sérine et thréonine des chaînes peptidiques présentes dans la lumière de l'appareil de Golgi et provenant généralement du réticulum endoplasmique où elles ont subi une N-glycosylation. Cette réaction est également catalysée par une enzyme de type glycosyl-transférase, et débute en général par une N-acétyl galactosamine.en général par une N-acétyl galactosamine. , الغلكزة المرتبطة بـO (بالإنجليزية: O-linkeالغلكزة المرتبطة بـO (بالإنجليزية: O-linked glycosylation)‏ هي ارتباط جزيئة سكر بذرة أكسجين الحمض الأميني سيرين أو ثريونين في البروتين. غلكزة O هي تعديل يحدث بعد الترجمة حين يتم تخليق البروتين. في حقيقيات النوى، تحدث غلكزة الأكسجين في الشبكة الإندوبلازمية وجهاز غولجي وأحيانا في السيتوبلازم، وفي بدائيات النوى تحدث في السيتوبلازم. يمكن أن تضاف عدة أنواع من السكر إلى السيرين أو الثريونين وتؤثر هذه السكريات على البروتين بعدة طرق مختلفة عبر تغيير استقراره وتنظيم نشاط البروتينات. تملك جليكانات الأكسجين -وهي سكريات تضاف إلى أكسجين السيرين أو الثريونين- عدة وظائف في مختلف أنحاء الجسم منها: نقل الخلايا في جهاز المناعة، السماح بالتعرف على المواد الأجنبية، التحكم في أيض الخلية وتوفير المرونة للغضروف والوتر. بسبب الوظائف المتعددة التي تملكها، التغيرات في غلكزة O مهمة في العديد من الأمراض مثل: السرطان، O مهمة في العديد من الأمراض مثل: السرطان، , Die O-Glykosylierung (synonym O-Glycosylierung) ist eine posttranslationale Modifikation, bei der Kohlenhydrate (Glykosylgruppen) an Hydroxygruppen von Proteinen unter Ausbildung einer Etherbindung (O-) angehängt werden.
rdfs:label غلكزة O , O-glicosilación , O-Glykosylierung , O-結合型グリコシル化 , O-glycosylation , O-Гликозилирование , O-결합 글리코실화 , O-linked glycosylation
hide properties that link here 
http://dbpedia.org/resource/O-glycosylation + http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRedirects
http://dbpedia.org/resource/GalNAc-T_activation_pathway + , http://dbpedia.org/resource/O-glycosylation + , http://dbpedia.org/resource/Threonine + , http://dbpedia.org/resource/Glycoprotein + , http://dbpedia.org/resource/VLDL_receptor + , http://dbpedia.org/resource/Chromosome_4_open_reading_frame_50 + , http://dbpedia.org/resource/TMCO4 + , http://dbpedia.org/resource/PRR16 + , http://dbpedia.org/resource/Atrial_natriuretic_peptide + , http://dbpedia.org/resource/Bump_and_hole + , http://dbpedia.org/resource/ZC3H11B + , http://dbpedia.org/resource/ARMH3 + , http://dbpedia.org/resource/C15orf39 + , http://dbpedia.org/resource/Glutamate_rich_5 + , http://dbpedia.org/resource/TCAIM + , http://dbpedia.org/resource/Mucin_short_variant_S1 + , http://dbpedia.org/resource/Gideon_Davies + , http://dbpedia.org/resource/Protein_FAM46B + , http://dbpedia.org/resource/Arabinogalactan_protein + , http://dbpedia.org/resource/KRBA1 + , http://dbpedia.org/resource/C17orf53 + , http://dbpedia.org/resource/C19orf67 + , http://dbpedia.org/resource/Mucin-16 + , http://dbpedia.org/resource/SAAL1 + , http://dbpedia.org/resource/NBPF1 + , http://dbpedia.org/resource/Glycosylation + , http://dbpedia.org/resource/Protein_biosynthesis + , http://dbpedia.org/resource/Carbonic_anhydrase_9 + , http://dbpedia.org/resource/Low-density_lipoprotein_receptor_gene_family + , http://dbpedia.org/resource/Notch_proteins + , http://dbpedia.org/resource/Wrinkly_skin_syndrome + , http://dbpedia.org/resource/K._Christopher_Garcia + , http://dbpedia.org/resource/C2orf81 + , http://dbpedia.org/resource/PGM3_deficiency + , http://dbpedia.org/resource/Thomsen%E2%80%93Friedenreich_antigen + , http://dbpedia.org/resource/Protein_O-GlcNAc_transferase + , http://dbpedia.org/resource/TMEM221 + , http://dbpedia.org/resource/C17orf75 + , http://dbpedia.org/resource/C1orf141 + , http://dbpedia.org/resource/C22orf23 + , http://dbpedia.org/resource/C22orf31 + , http://dbpedia.org/resource/C7orf50 + , http://dbpedia.org/resource/Chromosome_9_open_reading_frame_43 + , http://dbpedia.org/resource/FAM155B + , http://dbpedia.org/resource/FHAD1 + , http://dbpedia.org/resource/MAPK15 + , http://dbpedia.org/resource/VXN + , http://dbpedia.org/resource/Podocalyxin + , http://dbpedia.org/resource/Oligosaccharide + , http://dbpedia.org/resource/Post-translational_modification + , http://dbpedia.org/resource/Archaeosortase + , http://dbpedia.org/resource/O-GlcNAc + , http://dbpedia.org/resource/CCDC186 + , http://dbpedia.org/resource/Galectin + , http://dbpedia.org/resource/KIAA1704 + , http://dbpedia.org/resource/C11orf86 + , http://dbpedia.org/resource/C8orf82 + , http://dbpedia.org/resource/SLC46A3 + , http://dbpedia.org/resource/TMEM267 + , http://dbpedia.org/resource/RNF128 + , http://dbpedia.org/resource/Sharon_Tooze + , http://dbpedia.org/resource/Tetratricopeptide_repeat_domain_16_isoform_1 + , http://dbpedia.org/resource/Coronavirus_membrane_protein + , http://dbpedia.org/resource/Coronavirus_spike_protein + , http://dbpedia.org/resource/Spike_protein + , http://dbpedia.org/resource/C16orf46 + , http://dbpedia.org/resource/Glutamate-rich_protein_4 + , http://dbpedia.org/resource/N-linked_glycosylation + , http://dbpedia.org/resource/Proteoglycan_4 + , http://dbpedia.org/resource/Glycosaminoglycan + , http://dbpedia.org/resource/Lysine_carboxypeptidase + , http://dbpedia.org/resource/SHOC1 + , http://dbpedia.org/resource/Endoglycosidase + , http://dbpedia.org/resource/MIPOL1 + , http://dbpedia.org/resource/Protein_O-GlcNAcase + , http://dbpedia.org/resource/Sucrase-isomaltase + , http://dbpedia.org/resource/O-glycosylated + http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
http://en.wikipedia.org/wiki/O-linked_glycosylation + http://xmlns.com/foaf/0.1/primaryTopic
http://dbpedia.org/resource/O-linked_glycosylation + owl:sameAs
 

 

Enter the name of the page to start semantic browsing from.