| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
La L-gulonolattone ossidasi è un enzima no … La L-gulonolattone ossidasi è un enzima non presente nell'uomo, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi. Catalizza la seguente reazione: (1) L-gulono-1,4-lattone + O2 ⇄ L-xilo-esa-2-ulono-1,4-lattone + H2O2(2) L-xilo-esa-2-ulono-1,4-lattone ⇄ L-ascorbato (reazione spontanea) Si tratta di una flavoproteina microsomiale. Il prodotto isomerizza spontaneamente a L-ascorbato. L'ascorbato (vitamina C) è sintetizzato dalla maggior parte dei Mammiferi, ad esclusione di Cavia e Primates, e da altri animali.e di Cavia e Primates, e da altri animali.
, Het GULO-gen, GLO-gen of gulonolacton-oxid … Het GULO-gen, GLO-gen of gulonolacton-oxidase-gen is een gen in het nucleaire DNA van dieren dat verantwoordelijk is voor de vorming van ascorbinezuur (vitamine C). Het is 165 nucleotiden lang. Bij de mens is het gen gesitueerd op de korte arm van chromosoom 8. Het gen codeert voor , een enzym dat instaat voor de reactie van of L-gulono-1,4-lacton met zuurstof tot en waterstofperoxide, waarbij FAD als cofactor wordt gebruikt. Het L-xylo-hex-3-gulonolacton reageert spontaan verder tot ascorbinezuur zonder tussenkomst van een enzym.binezuur zonder tussenkomst van een enzym.
, L-Gulonolactonoxidase (GULO, Gulo oder GLO … L-Gulonolactonoxidase (GULO, Gulo oder GLO), auch als L-Gulono-γ-lacton-Oxidase bezeichnet, ist ein Enzym aus der Gruppe der Oxidasen, das für die Herstellung von Ascorbinsäure (Vitamin C) in höheren Organismen sehr wichtig ist. Es katalysiert mit der selektiven Oxidation von (auch L-Gulono-1,4-lacton oder L-Gulono-γ-lacton genannt) den letzten Schritt der Biosynthese von Ascorbinsäure. Die L-Gulonolactonoxidase findet sich bei nahezu allen Wirbeltieren (Vertebrata) und – nach gegenwärtigem Kenntnisstand (2013) – auch bei sehr vielen Wirbellosen (Invertebrata). Die L-Gulonolactonoxidase wird durch Expression eines Gens, des Gulo-Gens, produziert. Ein durch eine Mutation ausgelöster Gendefekt führt bei dem betroffenen Organismus dazu, dass er keine Ascorbinsäure mehr herstellen kann. Ohne ausreichende Vitamin-C-Zufuhr über die Nahrung erkranken solche Organismen an Hypovitaminose C – beim Menschen Skorbut genannt. Beim Menschen sowie zahlreichen anderen Wirbeltiergruppen, u. a. bei allen Echten Knochenfischen (Teleostei), den meisten Taxa der Fledertiere (Chiroptera) und einigen Taxa der Sperlingsvögel (Passeriformes) sowie allen Meerschweinchen (Caviidae) entspricht die genetisch bedingte Unfähigkeit, Ascorbinsäure herstellen zu können, allerdings einem im Laufe der Evolution erworbenen Normalzustand. Vitamin-C-Mangelerscheinungen treten bei ihnen aufgrund einer allgemein Vitamin-C-reichen Nahrung nur in Ausnahmesituationen auf. Während beim Menschen und den übrigen betroffenen Amnioten Gulo als Pseudogen vorliegt und deshalb auch GULOP oder GuloP (P steht für ‚Pseudo‘) genannt wird, ist es bei Echten Knochenfischen gar nicht mehr nachweisbar. Erst der Funktionsverlust der L-Gulonolactonoxidase macht Ascorbinsäure für die betroffenen Spezies definitionsgemäß zu einem ‚Vitamin‘. Für alle anderen Arten mit funktionsfähiger L-Gulonolactonoxidase ist Ascorbinsäure nur ein Metabolit.idase ist Ascorbinsäure nur ein Metabolit.
, Oksidase L-gulonolakton (bahasa Inggris: L … Oksidase L-gulonolakton (bahasa Inggris: L-gulonolactone oxidase, L-gulono-1,4-lactone:oxygen 3-oxidoreductase, L-gulono-γ-lactone: O2 oxidoreductase; L-gulono-γ-lactone oxidase; L-gulono-γ-lactone:oxidoreductase; GLO, EC 1.1.3.8) adalah enzim katalis reaksi, Dengan kofaktor FAD, reaksi akan berlanjut dengan spontan, Pada manusia, protein ini terpetakan menjadi berkas genetik pada kromosom 8p21.1, yang mengalami disfungsi akibat akumulasi mutasi genetik sepanjang evolusi manusia. mutasi genetik sepanjang evolusi manusia.
, L-グロノラクトンオキシダーゼ（L-gulonolactone oxidase, G … L-グロノラクトンオキシダーゼ（L-gulonolactone oxidase, GLO）は、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。 (1) アスコルビン酸 L-キシロ-ヘキスロノラクトン(2) L-グロノ-1,4-ラクトン + O2 L-キシロ-ヘキスロノラクトン + H2O2 反応式の通り、この酵素には2種の化学反応を触媒する。(1)では基質がアスコルビン酸で生成物がL-。(2)では基質がL-（グルクロノラクトン）と酸素で、生成物はL-キシロ-ヘキスロノラクトンと過酸化水素である。補因子としてFADを用いる。 組織名はL-gulono-1,4-lactone:oxygen 3-oxidoreductaseで、別名にL-gulono-γ-lactone: O2 oxidoreductase, L-gulono-γ-lactone oxidase, L-gulono-γ-lactone:oxidoreductaseがある。ase, L-gulono-γ-lactone:oxidoreductaseがある。
, L-Gulonolactone oxidase (EC 1.1.3.8) is an … L-Gulonolactone oxidase (EC 1.1.3.8) is an enzyme that produces vitamin C, but is non-functional in Haplorrhini (including humans), in some bats, and in guinea pigs. It catalyzes the reaction of L-gulono-1,4-lactone with oxygen to form L-xylo-hex-3-gulonolactone (2-keto-gulono-γ-lactone) and hydrogen peroxide. It uses FAD as a cofactor. The L-xylo-hex-3-gulonolactone then converts to hexuronic acid (ascorbic acid) spontaneously, without enzymatic action.) spontaneously, without enzymatic action.
, L-гулонолактоноксидаза — фермент из группы … L-гулонолактоноксидаза — фермент из группы оксидоредуктаз, который вырабатывает витамин С, но не функционирует у обезьян (включая людей), морских свинок, костистых рыб, некоторых семейств летучих мышей и воробьиных. Фермент катализирует последнюю стадию биосинтеза аскорбиновой кислоты (L-гулоно-1,4-лактона с кислородом до L-ксило-гекс-3-гулонолактона и перекиси водорода). L-гулонолактоноксидаза продуцируется экспрессией гена GULO. Дефект гена, вызванный мутацией, приводит к тому, что поражённый организм перестаёт вырабатывать аскорбиновую кислоту.рестаёт вырабатывать аскорбиновую кислоту.
|
| http://dbpedia.org/ontology/ecNumber
|
1.1.3.8
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageExternalLink
|
http://www.nature.com/scitable/topicpage/the-mystery-of-vitamin-c-14167861 +
, http://enzyme.expasy.org/EC/1.1.3.8 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
2346065
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
18806
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1096732203
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Dehydroascorbic_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Flavin_adenine_dinucleotide +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_family +
, http://dbpedia.org/resource/Vitamin_D +
, http://dbpedia.org/resource/Primates +
, http://dbpedia.org/resource/Oxygen +
, http://dbpedia.org/resource/Chemical_reaction +
, http://dbpedia.org/resource/Chromosome_8_%28human%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Bat +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Pseudogenes +
, http://dbpedia.org/resource/Galago +
, http://dbpedia.org/resource/Fructose +
, http://dbpedia.org/resource/Catalyze +
, http://dbpedia.org/resource/Cofactor_%28biochemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Potto +
, http://dbpedia.org/resource/Loris +
, http://dbpedia.org/resource/Apolipoprotein +
, http://dbpedia.org/resource/Haplorrhini +
, http://dbpedia.org/resource/Lemur +
, http://dbpedia.org/resource/Glucose +
, http://dbpedia.org/resource/Inositol_oxygenase +
, http://dbpedia.org/resource/Primate +
, http://dbpedia.org/resource/Lipoprotein%28a%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Scurvy +
, http://dbpedia.org/resource/Online_Mendelian_Inheritance_in_Man +
, http://dbpedia.org/resource/Ascorbic_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Linus_Pauling +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrogen_peroxide +
, http://dbpedia.org/resource/Galactonolactone_dehydrogenase +
, http://dbpedia.org/resource/Passerine +
, http://dbpedia.org/resource/D-arabinono-1%2C4-lactone_oxidase +
, http://dbpedia.org/resource/Glut1 +
, http://dbpedia.org/resource/Vitamin_C +
, http://dbpedia.org/resource/Strepsirrhini +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_Commission_number +
, http://dbpedia.org/resource/Adaptation +
, http://dbpedia.org/resource/Oxidoreductase +
, http://dbpedia.org/resource/Erythorbic_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Chromosome +
, http://dbpedia.org/resource/Category:EC_1.1.3 +
, http://dbpedia.org/resource/Erythrocyte +
, http://dbpedia.org/resource/Uric_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Hypoascorbemia +
, http://dbpedia.org/resource/Guinea_pig +
, http://dbpedia.org/resource/Arabidopsis_thaliana +
, http://dbpedia.org/resource/Stomatin +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme +
|
| http://dbpedia.org/property/casNumber
|
9028
|
| http://dbpedia.org/property/ecNumber
|
1.1
|
| http://dbpedia.org/property/goCode
|
50105
|
| http://dbpedia.org/property/iubmbEcNumber
|
1
|
| http://dbpedia.org/property/name
|
L-gulonolactone oxidase
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:Refend +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Refbegin +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Alcohol_oxidoreductases +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Short_description +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Metabolism_of_vitamins%2C_coenzymes%2C_and_cofactors +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Cite_journal +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Portal_bar +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Redirect +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Authority_control +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Pseudogenes +
, http://dbpedia.org/resource/Category:EC_1.1.3 +
|
| http://purl.org/linguistics/gold/hypernym
|
http://dbpedia.org/resource/Enzyme +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/L-gulonolactone_oxidase?oldid=1096732203&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/L-gulonolactone_oxidase +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/name
|
L-gulonolactone oxidase
|
| owl:sameAs |
http://tl.dbpedia.org/resource/L-gulonolactone_oxidase +
, http://d-nb.info/gnd/4416835-4 +
, http://de.dbpedia.org/resource/L-Gulonolactonoxidase +
, http://dbpedia.org/resource/L-gulonolactone_oxidase +
, http://sr.dbpedia.org/resource/L-gulonolakton_oksidaza +
, http://ru.dbpedia.org/resource/L-%D0%B3%D1%83%D0%BB%D0%BE%D0%BD%D0%BE%D0%BB%D0%B0%D0%BA%D1%82%D0%BE%D0%BD%D0%BE%D0%BA%D1%81%D0%B8%D0%B4%D0%B0%D0%B7%D0%B0 +
, http://nl.dbpedia.org/resource/GULO +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.075g9z +
, http://ja.dbpedia.org/resource/L-%E3%82%B0%E3%83%AD%E3%83%8E%E3%83%A9%E3%82%AF%E3%83%88%E3%83%B3%E3%82%AA%E3%82%AD%E3%82%B7%E3%83%80%E3%83%BC%E3%82%BC +
, https://global.dbpedia.org/id/29RJU +
, http://bs.dbpedia.org/resource/GULOP +
, http://id.dbpedia.org/resource/L-gulonolakton_oksidase +
, http://it.dbpedia.org/resource/L-gulonolattone_ossidasi +
, http://www.wikidata.org/entity/Q2282493 +
, http://yago-knowledge.org/resource/L-gulonolactone_oxidase +
, http://sh.dbpedia.org/resource/L-gulonolakton_oksidaza +
|
| rdf:type |
http://dbpedia.org/ontology/Enzyme +
, http://www.wikidata.org/entity/Q8047 +
, http://dbpedia.org/ontology/Protein +
, http://dbpedia.org/ontology/Biomolecule +
, http://umbel.org/umbel/rc/ProteinMolecule +
, http://www.wikidata.org/entity/Q206229 +
|
| rdfs:comment |
La L-gulonolattone ossidasi è un enzima no … La L-gulonolattone ossidasi è un enzima non presente nell'uomo, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi. Catalizza la seguente reazione: (1) L-gulono-1,4-lattone + O2 ⇄ L-xilo-esa-2-ulono-1,4-lattone + H2O2(2) L-xilo-esa-2-ulono-1,4-lattone ⇄ L-ascorbato (reazione spontanea) Si tratta di una flavoproteina microsomiale. Il prodotto isomerizza spontaneamente a L-ascorbato. L'ascorbato (vitamina C) è sintetizzato dalla maggior parte dei Mammiferi, ad esclusione di Cavia e Primates, e da altri animali.e di Cavia e Primates, e da altri animali.
, L-グロノラクトンオキシダーゼ（L-gulonolactone oxidase, G … L-グロノラクトンオキシダーゼ（L-gulonolactone oxidase, GLO）は、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。 (1) アスコルビン酸 L-キシロ-ヘキスロノラクトン(2) L-グロノ-1,4-ラクトン + O2 L-キシロ-ヘキスロノラクトン + H2O2 反応式の通り、この酵素には2種の化学反応を触媒する。(1)では基質がアスコルビン酸で生成物がL-。(2)では基質がL-（グルクロノラクトン）と酸素で、生成物はL-キシロ-ヘキスロノラクトンと過酸化水素である。補因子としてFADを用いる。 組織名はL-gulono-1,4-lactone:oxygen 3-oxidoreductaseで、別名にL-gulono-γ-lactone: O2 oxidoreductase, L-gulono-γ-lactone oxidase, L-gulono-γ-lactone:oxidoreductaseがある。ase, L-gulono-γ-lactone:oxidoreductaseがある。
, Het GULO-gen, GLO-gen of gulonolacton-oxid … Het GULO-gen, GLO-gen of gulonolacton-oxidase-gen is een gen in het nucleaire DNA van dieren dat verantwoordelijk is voor de vorming van ascorbinezuur (vitamine C). Het is 165 nucleotiden lang. Bij de mens is het gen gesitueerd op de korte arm van chromosoom 8. Het gen codeert voor , een enzym dat instaat voor de reactie van of L-gulono-1,4-lacton met zuurstof tot en waterstofperoxide, waarbij FAD als cofactor wordt gebruikt. Het L-xylo-hex-3-gulonolacton reageert spontaan verder tot ascorbinezuur zonder tussenkomst van een enzym.binezuur zonder tussenkomst van een enzym.
, Oksidase L-gulonolakton (bahasa Inggris: L … Oksidase L-gulonolakton (bahasa Inggris: L-gulonolactone oxidase, L-gulono-1,4-lactone:oxygen 3-oxidoreductase, L-gulono-γ-lactone: O2 oxidoreductase; L-gulono-γ-lactone oxidase; L-gulono-γ-lactone:oxidoreductase; GLO, EC 1.1.3.8) adalah enzim katalis reaksi, Dengan kofaktor FAD, reaksi akan berlanjut dengan spontan, Pada manusia, protein ini terpetakan menjadi berkas genetik pada kromosom 8p21.1, yang mengalami disfungsi akibat akumulasi mutasi genetik sepanjang evolusi manusia. mutasi genetik sepanjang evolusi manusia.
, L-гулонолактоноксидаза — фермент из группы … L-гулонолактоноксидаза — фермент из группы оксидоредуктаз, который вырабатывает витамин С, но не функционирует у обезьян (включая людей), морских свинок, костистых рыб, некоторых семейств летучих мышей и воробьиных. Фермент катализирует последнюю стадию биосинтеза аскорбиновой кислоты (L-гулоно-1,4-лактона с кислородом до L-ксило-гекс-3-гулонолактона и перекиси водорода). L-гулонолактоноксидаза продуцируется экспрессией гена GULO. Дефект гена, вызванный мутацией, приводит к тому, что поражённый организм перестаёт вырабатывать аскорбиновую кислоту.рестаёт вырабатывать аскорбиновую кислоту.
, L-Gulonolactonoxidase (GULO, Gulo oder GLO … L-Gulonolactonoxidase (GULO, Gulo oder GLO), auch als L-Gulono-γ-lacton-Oxidase bezeichnet, ist ein Enzym aus der Gruppe der Oxidasen, das für die Herstellung von Ascorbinsäure (Vitamin C) in höheren Organismen sehr wichtig ist. Es katalysiert mit der selektiven Oxidation von (auch L-Gulono-1,4-lacton oder L-Gulono-γ-lacton genannt) den letzten Schritt der Biosynthese von Ascorbinsäure. Die L-Gulonolactonoxidase findet sich bei nahezu allen Wirbeltieren (Vertebrata) und – nach gegenwärtigem Kenntnisstand (2013) – auch bei sehr vielen Wirbellosen (Invertebrata).ei sehr vielen Wirbellosen (Invertebrata).
, L-Gulonolactone oxidase (EC 1.1.3.8) is an … L-Gulonolactone oxidase (EC 1.1.3.8) is an enzyme that produces vitamin C, but is non-functional in Haplorrhini (including humans), in some bats, and in guinea pigs. It catalyzes the reaction of L-gulono-1,4-lactone with oxygen to form L-xylo-hex-3-gulonolactone (2-keto-gulono-γ-lactone) and hydrogen peroxide. It uses FAD as a cofactor. The L-xylo-hex-3-gulonolactone then converts to hexuronic acid (ascorbic acid) spontaneously, without enzymatic action.) spontaneously, without enzymatic action.
|
| rdfs:label |
L-Gulonolactonoxidase
, L-グロノラクトンオキシダーゼ
, L-gulonolattone ossidasi
, L-gulonolakton oksidase
, L-gulonolactone oxidase
, L-гулонолактоноксидаза
, GULO
|
