| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
イノシトールオキシゲナーゼ（inositol oxygenase）は、リシン分解酵素 … イノシトールオキシゲナーゼ（inositol oxygenase）は、リシン分解酵素の一つで、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。 myo-イノシトール + O2 D-グルクロン酸 + H2O 反応式の通り、この酵素の基質はmyo-イノシトールとO2、生成物はD-グルクロン酸とH2Oである。補因子としてFADを用いる。 組織名はL-lysine:oxygen 2-oxidoreductase (decarboxylating)で、別名にlysine oxygenase、lysine monooxygenase、L-lysine-2-monooxygenaseがある。monooxygenase、L-lysine-2-monooxygenaseがある。
, La inositolo ossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: myo-inositolo + O2 ⇄ D-glucuronato + H2O L'enzima è una ferro proteina.
, MIOX (англ. Myo-inositol oxygenase) – біло … MIOX (англ. Myo-inositol oxygenase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 285 амінокислот, а молекулярна маса — 33 010. Послідовність амінокислот A: АланінC: ЦистеїнD: Аспарагінова кислотаE: Глутамінова кислотаF: ФенілаланінG: ГліцинH: ГістидинI: ІзолейцинK: ЛізинL: ЛейцинM: МетіонінN: АспарагінP: ПролінQ: ГлутамінR: АргінінS: СеринT: ТреонінV: ВалінW: Триптофан Y: Тирозин Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза. Локалізований у цитоплазмі. іоном заліза. Локалізований у цитоплазмі.
, Inositol oxygenase, also commonly referred … Inositol oxygenase, also commonly referred to as myo-inositol oxygenase (MIOX), is a non-heme di-iron enzyme that oxidizes myo-inositol to glucuronic acid. The enzyme employs a unique four-electron transfer at its Fe(II)/Fe(III) coordination sites and the reaction proceeds through the direct binding of myo-inositol followed by attack of the iron center by diatomic oxygen. This enzyme is part of the only known pathway for the catabolism of inositol in humans and is expressed primarily in the kidneys. Recent medical research regarding MIOX has focused on understanding its role in metabolic and kidney diseases such as diabetes, obesity and acute kidney injury. Industrially-focused engineering efforts are centered on improving MIOX activity in order to produce glucaric acid in heterologous hosts.oduce glucaric acid in heterologous hosts.
|
| http://dbpedia.org/ontology/arm
|
q
|
| http://dbpedia.org/ontology/chromosome
|
22
|
| http://dbpedia.org/ontology/entrezgene
|
55586
|
| http://dbpedia.org/ontology/hgncid
|
14522
|
| http://dbpedia.org/ontology/omim
|
606774
|
| http://dbpedia.org/ontology/pdb
|
2IBN
|
| http://dbpedia.org/ontology/refseq
|
NM_017584
|
| http://dbpedia.org/ontology/symbol
|
MIOX
, ALDRL6
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/mouse_miox.png?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/uniprot
|
Q9UGB7
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
5539743
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
15733
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1042130590
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/ENDOR +
, http://dbpedia.org/resource/Alpha_helix +
, http://dbpedia.org/resource/Myo-inositol +
, http://dbpedia.org/resource/Ribonucleotide_reductase +
, http://dbpedia.org/resource/Beta_sheet +
, http://dbpedia.org/resource/Glucuronic_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Secondary_messengers +
, http://dbpedia.org/resource/File:MIOX_Udh.tif +
, http://dbpedia.org/resource/Nicotinamide_adenine_dinucleotide_phosphate +
, http://dbpedia.org/resource/Saccharic_acid +
, http://dbpedia.org/resource/HD_domain +
, http://dbpedia.org/resource/File:Miox_final_1.png +
, http://dbpedia.org/resource/Obesity +
, http://dbpedia.org/resource/Osmotic_concentration +
, http://dbpedia.org/resource/Category:EC_1.13.99 +
, http://dbpedia.org/resource/United_States_Department_of_Energy +
, http://dbpedia.org/resource/D-chiro-Inositol +
, http://dbpedia.org/resource/Inositol +
, http://dbpedia.org/resource/Amino_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Atomic_mass_unit +
, http://dbpedia.org/resource/Inositol_phosphates +
, http://dbpedia.org/resource/Xylitol +
, http://dbpedia.org/resource/Methane_monooxygenase +
, http://dbpedia.org/resource/Diabetes_mellitus_type_1 +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Pentose_phosphate_pathway +
, http://dbpedia.org/resource/Metabolic_engineering +
, http://dbpedia.org/resource/Creatinine +
, http://dbpedia.org/resource/Acute_kidney_injury +
, http://dbpedia.org/resource/Oxygenases +
, http://dbpedia.org/resource/Xylulose_5-phosphate +
, http://dbpedia.org/resource/Isomer +
, http://dbpedia.org/resource/Histidine +
, http://dbpedia.org/resource/Alpha_helices +
, http://dbpedia.org/resource/Heme +
, http://dbpedia.org/resource/Biomarker +
, http://dbpedia.org/resource/Diabetes +
, http://dbpedia.org/resource/Phosphatidylinositol +
, http://dbpedia.org/resource/Uronate_dehydrogenase +
, http://dbpedia.org/resource/Alanine +
, http://dbpedia.org/resource/Iron +
|
| http://dbpedia.org/property/altsymbols
|
ALDRL6
|
| http://dbpedia.org/property/arm
|
q
|
| http://dbpedia.org/property/caption
|
Structure of the mouse myo-inositol oxygenase monomer, generated from 2HUO, colored by secondary structure element.
|
| http://dbpedia.org/property/chromosome
|
22
|
| http://dbpedia.org/property/ecNumber
|
1.13
|
| http://dbpedia.org/property/entrezgene
|
55586
|
| http://dbpedia.org/property/hgncid
|
14522
|
| http://dbpedia.org/property/name
|
myo-inositol oxygenase
|
| http://dbpedia.org/property/omim
|
606774
|
| http://dbpedia.org/property/pdb
|
2
|
| http://dbpedia.org/property/refseq
|
NM_017584
|
| http://dbpedia.org/property/symbol
|
MIOX
|
| http://dbpedia.org/property/uniprot
|
Q9UGB7
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:Monooxygenases +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Infobox_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Iron-binding_proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Portal_bar +
, http://dbpedia.org/resource/Template:MeshName +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:EC_1.13.99 +
|
| http://purl.org/linguistics/gold/hypernym
|
http://dbpedia.org/resource/Enzyme +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Inositol_oxygenase?oldid=1042130590&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/mouse_miox.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Miox_final_1.png +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Inositol_oxygenase +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/name
|
myo-inositol oxygenase
|
| owl:sameAs |
http://hy.dbpedia.org/resource/%D4%BB%D5%B6%D5%B8%D5%A6%D5%AB%D5%BF%D5%B8%D5%AC_%D6%85%D6%84%D5%BD%D5%AB%D5%A3%D5%A5%D5%B6%D5%A1%D5%A6 +
, http://dbpedia.org/resource/Inositol_oxygenase +
, http://it.dbpedia.org/resource/Inositolo_ossigenasi +
, http://ja.dbpedia.org/resource/%E3%82%A4%E3%83%8E%E3%82%B7%E3%83%88%E3%83%BC%E3%83%AB%E3%82%AA%E3%82%AD%E3%82%B7%E3%82%B2%E3%83%8A%E3%83%BC%E3%82%BC +
, http://sh.dbpedia.org/resource/Inozitol_oksigenaza +
, http://www.wikidata.org/entity/Q18041875 +
, https://global.dbpedia.org/id/Az8a +
, http://www.wikidata.org/entity/Q1116422 +
, http://www.wikidata.org/entity/Q27461296 +
, http://tt.dbpedia.org/resource/MIOX +
, http://sr.dbpedia.org/resource/Inozitol_oksigenaza +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.02p9gbx +
, http://uk.dbpedia.org/resource/MIOX +
|
| rdf:type |
http://www.wikidata.org/entity/Q206229 +
, http://umbel.org/umbel/rc/ProteinMolecule +
, http://dbpedia.org/class/yago/PhysicalEntity100001930 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Abstraction100002137 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Compound114818238 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Chemical114806838 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Substance100019613 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Thing100002452 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Molecule114682133 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Unit109465459 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Macromolecule114944888 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Matter100020827 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Protein114728724 +
, http://dbpedia.org/class/yago/OrganicCompound114727670 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Material114580897 +
, http://dbpedia.org/ontology/Biomolecule +
, http://dbpedia.org/class/yago/Relation100031921 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Part113809207 +
, http://www.wikidata.org/entity/Q8054 +
, http://dbpedia.org/ontology/Protein +
|
| rdfs:comment |
Inositol oxygenase, also commonly referred … Inositol oxygenase, also commonly referred to as myo-inositol oxygenase (MIOX), is a non-heme di-iron enzyme that oxidizes myo-inositol to glucuronic acid. The enzyme employs a unique four-electron transfer at its Fe(II)/Fe(III) coordination sites and the reaction proceeds through the direct binding of myo-inositol followed by attack of the iron center by diatomic oxygen. This enzyme is part of the only known pathway for the catabolism of inositol in humans and is expressed primarily in the kidneys. Recent medical research regarding MIOX has focused on understanding its role in metabolic and kidney diseases such as diabetes, obesity and acute kidney injury. Industrially-focused engineering efforts are centered on improving MIOX activity in order to produce glucaric acid in heterologous hos produce glucaric acid in heterologous hos
, イノシトールオキシゲナーゼ（inositol oxygenase）は、リシン分解酵素 … イノシトールオキシゲナーゼ（inositol oxygenase）は、リシン分解酵素の一つで、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。 myo-イノシトール + O2 D-グルクロン酸 + H2O 反応式の通り、この酵素の基質はmyo-イノシトールとO2、生成物はD-グルクロン酸とH2Oである。補因子としてFADを用いる。 組織名はL-lysine:oxygen 2-oxidoreductase (decarboxylating)で、別名にlysine oxygenase、lysine monooxygenase、L-lysine-2-monooxygenaseがある。monooxygenase、L-lysine-2-monooxygenaseがある。
, MIOX (англ. Myo-inositol oxygenase) – біло … MIOX (англ. Myo-inositol oxygenase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 285 амінокислот, а молекулярна маса — 33 010. Послідовність амінокислот A: АланінC: ЦистеїнD: Аспарагінова кислотаE: Глутамінова кислотаF: ФенілаланінG: ГліцинH: ГістидинI: ІзолейцинK: ЛізинL: ЛейцинM: МетіонінN: АспарагінP: ПролінQ: ГлутамінR: АргінінS: СеринT: ТреонінV: ВалінW: Триптофан Y: ТирозиннT: ТреонінV: ВалінW: Триптофан Y: Тирозин
, La inositolo ossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: myo-inositolo + O2 ⇄ D-glucuronato + H2O L'enzima è una ferro proteina.
|
| rdfs:label |
MIOX
, Inositolo ossigenasi
, イノシトールオキシゲナーゼ
, Inositol oxygenase
|
