| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
Флюориназа (КФ 2.5.1.63, аденозил-фтор-син … Флюориназа (КФ 2.5.1.63, аденозил-фтор-синтетаза) — фермент, катализирующий реакцию между фторид аниониом и S-аденозил-L-метионином, в результате которой образуются L-метионин и 5'-фтор-5'-дезоксиаденозин. 5'-фтор-5'-дезоксиаденозин является первым фторорганическим соединением и лежит в основе биосинтеза фторсодержащих органических соединений в живых организмах. Флюориназа впервые была выделена из почвенных бактерий Streptomyces cattleya. Позднее гомологи данного белка были выявлены в ряде других видов, в частности в Streptomyces sp. MA37, Nocardia brasiliensis и Actinoplanes sp. N902-109. На сегодняшний день флюориназа является единственный ферментом, способным катализировать образование связей между фтором и углеродом (самые прочные химические связи в органической химии). В 2007 году из актиномицета Salinospora tropica был выделен гомологичный флюориназе фермент — хлориназа, обеспечивающий введение хлора в органичеческие соединения за счет образования связи углерод-хлор. Хлориназа принимает участие в биосинтезе салиноспорамида А.ет участие в биосинтезе салиноспорамида А.
, فلوريناز (fluorinase، كما يعرف بالاسم أدين … فلوريناز (fluorinase، كما يعرف بالاسم أدينوسيل-فلوريد سينثاز) هو إنزيم يقوم بتحفيز التفاعل بين أيون الفلوريد والعامل المرافق ليعطي ميثيونين و 5'-فلورو-5'-ديوكسي أدينوسين، وهو أول ناتج من طريق الاصطناع الحيوي الفلوري الاستقلابي. عزل إنزيم فلوريناز من بكتريا موجودة في التربة اسمها Streptomyces cattleya، على الرغم من التمكن من تمييز إنزيمات مشابهة ومناظرة في عدد من الأنواع البكتيرية الأخرى، بما فيها Streptomyces و Nocardia brasiliensis و Actinoplanes. يعد إنزيم الفلوريناز الإنزيم الوحيد القادر على تحفيز تفاعل تشكيل رابطة بين ذرتي فلور وكربون، وهي الرابطة الأقوى في الكيمياء العضوية.ن، وهي الرابطة الأقوى في الكيمياء العضوية.
, The fluorinase enzyme (EC 2.5.1.63, also k … The fluorinase enzyme (EC 2.5.1.63, also known as adenosyl-fluoride synthase) catalyzes the reaction between fluoride ion and the co-factor S-adenosyl-L-methionine to generate L-methionine and 5'-fluoro-5'-deoxyadenosine, the first committed product of the fluorometabolite biosynthesis pathway. The fluorinase was originally isolated from the soil bacterium Streptomyces cattleya, but homologues have since been identified in a number of other bacterial species, including Streptomyces sp. MA37, Nocardia brasiliensis and Actinoplanes sp. N902-109. This is the only known enzyme capable of catalysing the formation of a carbon-fluorine bond, the strongest single bond in organic chemistry. A homologous chlorinase enzyme, which catalyses the same reaction with chloride rather than fluoride ion, has been isolated from Salinospora tropica, from the biosynthetic pathway of salinosporamide A.biosynthetic pathway of salinosporamide A.
|
| http://dbpedia.org/ontology/ecNumber
|
2.5.1.63
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/fluorinase_crystal_structure.png?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
17180844
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
9974
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1031058796
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Transhalogenation +
, http://dbpedia.org/resource/Salinosporamide_A +
, http://dbpedia.org/resource/Tertiary_structure +
, http://dbpedia.org/resource/SN2_reaction +
, http://dbpedia.org/resource/Category:EC_2.5.1 +
, http://dbpedia.org/resource/File:Transhalogenation.png +
, http://dbpedia.org/resource/File:Chlorinase_reaction.png +
, http://dbpedia.org/resource/File:Fluorinase_reaction.png +
, http://dbpedia.org/resource/Fluorine-18 +
, http://dbpedia.org/resource/Carbon%E2%80%93fluorine_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Nocardia_brasiliensis +
, http://dbpedia.org/resource/Actinoplanes +
, http://dbpedia.org/resource/Catalysis +
, http://dbpedia.org/resource/Radioactive_tracer +
, http://dbpedia.org/resource/Organofluorine +
, http://dbpedia.org/resource/L-amino-acid_oxidase +
, http://dbpedia.org/resource/Nucleophile +
, http://dbpedia.org/resource/Methionine +
, http://dbpedia.org/resource/Turnover_number +
, http://dbpedia.org/resource/Streptomyces_cattleya +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_Data_Bank +
, http://dbpedia.org/resource/5%27-Deoxy-5%27-fluoroadenosine +
, http://dbpedia.org/resource/S-Adenosyl_methionine +
, http://dbpedia.org/resource/Chlorinase +
, http://dbpedia.org/resource/Positron_emission_tomography +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Fluoride +
, http://dbpedia.org/resource/Selenomethionine +
|
| http://dbpedia.org/property/ecNumber
|
2.5
|
| http://dbpedia.org/property/iubmbEcNumber
|
2
|
| http://dbpedia.org/property/name
|
Fluorinase
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:PDB_link +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Portal_bar +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Empty_section +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Template:EC_number +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Alkyl_and_aryl_transferases +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Category:EC_2.5.1 +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Fluorinase?oldid=1031058796&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/fluorinase_crystal_structure.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Transhalogenation.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Fluorinase_reaction.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Chlorinase_reaction.png +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Fluorinase +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/name
|
Fluorinase (adenosyl-fluoride synthase)
|
| owl:sameAs |
https://global.dbpedia.org/id/2LJoQ +
, http://sr.dbpedia.org/resource/Adenozil-fluorid_sintaza +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.03d7968 +
, http://www.wikidata.org/entity/Q24767947 +
, http://ru.dbpedia.org/resource/%D0%A4%D0%BB%D1%8E%D0%BE%D1%80%D0%B8%D0%BD%D0%B0%D0%B7%D0%B0 +
, http://dbpedia.org/resource/Fluorinase +
, http://yago-knowledge.org/resource/Fluorinase +
, http://ar.dbpedia.org/resource/%D9%81%D9%84%D9%88%D8%B1%D9%8A%D9%86%D8%A7%D8%B2 +
, http://sh.dbpedia.org/resource/Adenozil-fluorid_sintaza +
|
| rdf:type |
http://dbpedia.org/class/yago/Abstraction100002137 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Activator114723079 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Enzyme114732946 +
, http://www.wikidata.org/entity/Q8047 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Compound114818238 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Chemical114806838 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Substance100019613 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Thing100002452 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Molecule114682133 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Unit109465459 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Macromolecule114944888 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Matter100020827 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Protein114728724 +
, http://dbpedia.org/class/yago/OrganicCompound114727670 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Material114580897 +
, http://dbpedia.org/ontology/Biomolecule +
, http://www.wikidata.org/entity/Q206229 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Relation100031921 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Part113809207 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Catalyst114723628 +
, http://dbpedia.org/ontology/Enzyme +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatEnzymesOfKnownStructure +
, http://dbpedia.org/class/yago/PhysicalEntity100001930 +
|
| rdfs:comment |
Флюориназа (КФ 2.5.1.63, аденозил-фтор-син … Флюориназа (КФ 2.5.1.63, аденозил-фтор-синтетаза) — фермент, катализирующий реакцию между фторид аниониом и S-аденозил-L-метионином, в результате которой образуются L-метионин и 5'-фтор-5'-дезоксиаденозин. 5'-фтор-5'-дезоксиаденозин является первым фторорганическим соединением и лежит в основе биосинтеза фторсодержащих органических соединений в живых организмах. Флюориназа впервые была выделена из почвенных бактерий Streptomyces cattleya. Позднее гомологи данного белка были выявлены в ряде других видов, в частности в Streptomyces sp. MA37, Nocardia brasiliensis и Actinoplanes sp. N902-109. На сегодняшний день флюориназа является единственный ферментом, способным катализировать образование связей между фтором и углеродом (самые прочные химические связи в органической химии).ые химические связи в органической химии).
, فلوريناز (fluorinase، كما يعرف بالاسم أدين … فلوريناز (fluorinase، كما يعرف بالاسم أدينوسيل-فلوريد سينثاز) هو إنزيم يقوم بتحفيز التفاعل بين أيون الفلوريد والعامل المرافق ليعطي ميثيونين و 5'-فلورو-5'-ديوكسي أدينوسين، وهو أول ناتج من طريق الاصطناع الحيوي الفلوري الاستقلابي. عزل إنزيم فلوريناز من بكتريا موجودة في التربة اسمها Streptomyces cattleya، على الرغم من التمكن من تمييز إنزيمات مشابهة ومناظرة في عدد من الأنواع البكتيرية الأخرى، بما فيها Streptomyces و Nocardia brasiliensis و Actinoplanes. يعد إنزيم الفلوريناز الإنزيم الوحيد القادر على تحفيز تفاعل تشكيل رابطة بين ذرتي فلور وكربون، وهي الرابطة الأقوى في الكيمياء العضوية.ن، وهي الرابطة الأقوى في الكيمياء العضوية.
, The fluorinase enzyme (EC 2.5.1.63, also k … The fluorinase enzyme (EC 2.5.1.63, also known as adenosyl-fluoride synthase) catalyzes the reaction between fluoride ion and the co-factor S-adenosyl-L-methionine to generate L-methionine and 5'-fluoro-5'-deoxyadenosine, the first committed product of the fluorometabolite biosynthesis pathway. The fluorinase was originally isolated from the soil bacterium Streptomyces cattleya, but homologues have since been identified in a number of other bacterial species, including Streptomyces sp. MA37, Nocardia brasiliensis and Actinoplanes sp. N902-109. This is the only known enzyme capable of catalysing the formation of a carbon-fluorine bond, the strongest single bond in organic chemistry.trongest single bond in organic chemistry.
|
| rdfs:label |
فلوريناز
, Флюориназа
, Fluorinase
|
