| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
효소 다중기능성(酵素多重機能性, 영어: enzyme promiscuity)은 … 효소 다중기능성(酵素多重機能性, 영어: enzyme promiscuity)은 효소가 원래 촉매하는 주반응 외에 부반응을 우연하게 촉매할 수 있게 된 능력을 의미한다. 효소는 매우 기질 특이적인 촉매이지만 종종 주된 본연의 촉매 활성 외에도 부반응을 수행할 수 있다. 이러한 다중기능적 활성은 일반적으로 주된 촉매 활성에 비해 속도가 느리고 중립 선택 하에 있다. 일반적으로 생리학적 관련이 없음에도 불구하고 새로운 선택적 압력 하에서 이러한 활성은 적응의 이점을 제공할 수 있기 때문에 다중기능적 활성은 새로운 주요 활성이 되도록 진화를 촉진시킬 수 있다. 이에 대한 예는 인공 화학 물질인 아트라진에 대해 매우 작은 다중기능적 활성을 가지고 있는 멜라민 (triA에 의해 암호화 됨)로부터 진화한 슈도모나스의 아트라진 클로로하이드롤레이스(atzA에 의해 암호화 됨)이다. 슈도모나스의 아트라진 클로로하이드롤레이스(atzA에 의해 암호화 됨)이다.
, Ферментный промискуитет (неразборчивость) … Ферментный промискуитет (неразборчивость) — это способность фермента катализировать случайную побочную реакцию в дополнение к своей основной реакции. Хотя ферменты являются чрезвычайно специфическими катализаторами, они часто могут выполнять побочные реакции в дополнение к своей основной природной каталитической активности. Побочная активность фермента обычно протекает медленнее по сравнению с основной деятельностью и находится под нейтральным отбором. Несмотря на то, что обычно эти активности физиологически нерелевантны, в условиях нового избирательного давления эти виды деятельности могут принести пользу, тем самым побуждая эволюцию ранее побочных активностей стать новым основным видом деятельности. Примером этого является хлоргидролаза атразина (кодируется atzA) Pseudomonas sр., произошедшая из меламиндезаминазы (кодируется triA), которая имеет очень небольшую побочную активность в отношении атразина, химического вещества, созданного руками человека.кого вещества, созданного руками человека.
, A promiscuidade enzimática é a capacidade … A promiscuidade enzimática é a capacidade de uma enzima de catalisar uma reação lateral fortuita além de sua reação principal. Embora as enzimas sejam catalisadores notavelmente específicos, muitas vezes podem realizar reações colaterais além de sua atividade catalítica nativa principal. Essas atividades promíscuas são geralmente lentas em relação à atividade principal e estão sob seleção neutra. Apesar de normalmente serem fisiologicamente irrelevantes, sob novas pressões seletivas essas atividades podem conferir um benefício de aptidão, portanto, levando a evolução da atividade antes promíscua para se tornar a nova atividade principal. Um exemplo disso é a atrazina clorohidrolase (codificada como atzA) de ADP que evoluiu da melamina (codificada como triA), que tem uma atividade promíscua muito pequena em relação à atrazina, uma substância química artificial.razina, uma substância química artificial.
, La promiscuidad enzimática es una propieda … La promiscuidad enzimática es una propiedad que la mayoría de las enzimas posee, ya que resulta esencial para la evolución de nuevas funciones enzimáticas. Las enzimas son catalizadores remarcablemente específicos, pero con frecuencia poseen otras actividades que pueden ser cuantitativamente muy pequeñas y por lo tanto encontrarse en condiciones naturales bajo selección neutra. A estas actividades secundarias se las llama actividades promiscuas. A pesar de que en condiciones ordinarias estas actividades promiscuas pueden ser fisiológicamente irrelevantes, bajo nuevas presiones selectivas estas actividades pueden conferir una ventaja adaptativa, la cual eventualmente puede iniciar la evolución de esta actividad promiscua para convertirse en la nueva actividad principal de la enzima. Un ejemplo de este tipo de evolución es la enzima atrazina clorohidrolasa (codificada por el gen atzA) de Pseudomonas spp. cepa ADP la cual evolucionó a partir de la enzima (codificada por el gen triA), la cual tenía una muy pequeña actividad promiscua hacia al atrazina, un herbicida fabricado por el hombre.na, un herbicida fabricado por el hombre.
, الاختلاط الإنزيمي أو التشوش الإنزيمي هو قدرة الإنزيم على تحفيز تفاعل جانبي تصادفي إلى جانب تحفيزه لتفاعله الرئيسي.
, La promiscuité enzymatique est la capacité … La promiscuité enzymatique est la capacité, pour une enzyme, de catalyser fortuitement une réaction chimique distincte de celle principalement catalysée par cette enzyme. Les enzymes sont des catalyseurs particulièrement spécifiques, capables de discriminer de façon très précise entre différents substrats structurellement très proches. Néanmoins, il arrive fréquemment qu'elles soient capables de catalyser d'autres réactions que celles pour lesquelles elles se montrent les plus actives. Ces réactions, dites « de promiscuité », se produisent généralement plus lentement que la réaction principale et sont neutres du point de vue de la sélection naturelle. Elles sont cependant susceptibles d'être sélectionnées sous l'effet de conditions nouvelles qui leur confèrent un intérêt évolutif, et de devenir ainsi l'activité principale d'une nouvelle enzyme. C'est par exemple le cas de l'atrazine chlorohydrolase (EC 3.8.1.8) de Pseudomonas souche ADP, qui a évolué à partir de la mélamine désaminase (EC 3.5.4.n3), laquelle présente une très faible activité de promiscuité envers l'atrazine, une triazine synthétique utilisée comme herbicide.zine synthétique utilisée comme herbicide.
, Enzyme promiscuity is the ability of an en … Enzyme promiscuity is the ability of an enzyme to catalyse a fortuitous side reaction in addition to its main reaction. Although enzymes are remarkably specific catalysts, they can often perform side reactions in addition to their main, native catalytic activity. These promiscuous activities are usually slow relative to the main activity and are under neutral selection. Despite ordinarily being physiologically irrelevant, under new selective pressures these activities may confer a fitness benefit therefore prompting the evolution of the formerly promiscuous activity to become the new main activity. An example of this is the atrazine chlorohydrolase (atzA encoded) from Pseudomonas sp. ADP that evolved from melamine deaminase (triA encoded), which has very small promiscuous activity toward atrazine, a man-made chemical.vity toward atrazine, a man-made chemical.
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Delphinidin.svg?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageExternalLink
|
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ +
, http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/software/rbl/ +
, https://web.archive.org/web/20190530132101/http:/www.ebi.ac.uk/thornton-srv/software/rbl/ +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
38034479
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
30982
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1078756717
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Directed_evolution +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Catalysis +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Metabolism +
, http://dbpedia.org/resource/Cytochrome_P450_monooxygenase +
, http://dbpedia.org/resource/Bacillus_brevis +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Biocatalysis +
, http://dbpedia.org/resource/Non-ribosomal_peptide +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrolase +
, http://dbpedia.org/resource/Pseudomonas_sp. +
, http://dbpedia.org/resource/Star_activity +
, http://dbpedia.org/resource/Secondary_metabolites +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_moonlighting +
, http://dbpedia.org/resource/Molecular_promiscuity +
, http://dbpedia.org/resource/Susumu_Ohno +
, http://dbpedia.org/resource/Oestrogen_receptor +
, http://dbpedia.org/resource/Atrazine +
, http://dbpedia.org/resource/Cysteine_synthase +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Biomolecules +
, http://dbpedia.org/resource/Evolution_by_gene_duplication +
, http://dbpedia.org/resource/Pseudomonas +
, http://dbpedia.org/resource/Abies_grandis +
, http://dbpedia.org/resource/Xenobiotic_metabolism +
, http://dbpedia.org/resource/Non-proteinogenic_amino_acids +
, http://dbpedia.org/resource/Melamine +
, http://dbpedia.org/resource/Bioremediation +
, http://dbpedia.org/resource/Steroid_receptor +
, http://dbpedia.org/resource/Alkaline_phosphatase +
, http://dbpedia.org/resource/Michaelis%E2%80%93Menten_kinetics +
, http://dbpedia.org/resource/Glutathione_S-transferase +
, http://dbpedia.org/resource/Transaminase +
, http://dbpedia.org/resource/Deaminase +
, http://dbpedia.org/resource/Last_universal_common_ancestor +
, http://dbpedia.org/resource/File:Delphinidin.svg +
, http://dbpedia.org/resource/Evolution_by_Gene_Duplication_%28Theoretical_models%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Structural_homology%2C_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Ancestral_reconstruction +
, http://dbpedia.org/resource/Tyrocidine +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Process_chemicals +
, http://dbpedia.org/resource/Rational_design +
|
| http://dbpedia.org/property/date
|
"2019-05-30"^^xsd:date
|
| http://dbpedia.org/property/group
|
nb
|
| http://dbpedia.org/property/refs
|
ref|Most authors refer to as promiscuous a … ref|Most authors refer to as promiscuous activities the non-evolved activities and not secondary activities that have been evolved. Consequently, glutathione S-transferases (GSTs) and cytochrome P450 monooxygenases (CYPs) are termed multispecific or broad-specificity enzymes.
The ability to catalyse different reactions is often termed catalytic promiscuity or reaction promiscuity, whereas the ability to act upon different substrates is called substrate promiscuity or substrate ambiguity. The term latent has different meanings depending on the author, namely either referring to a promiscuous activity that arises when one or two residues are mutated or simply as a synonym for promiscuous to avoid the latter term.
Promiscuity here means muddledom, not lechery —the latter is a recently gained meaning of the word.|name=footntly gained meaning of the word.|name=foot
|
| http://dbpedia.org/property/url
|
https://web.archive.org/web/20190530132101/http:/www.ebi.ac.uk/thornton-srv/software/rbl/ +
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:Main +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Webarchive +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Short_description +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Catalysis +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Metabolism +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Biomolecules +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Process_chemicals +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Enzymes +
|
| http://purl.org/linguistics/gold/hypernym
|
http://dbpedia.org/resource/Ability +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_promiscuity?oldid=1078756717&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Delphinidin.svg +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_promiscuity +
|
| owl:sameAs |
http://rdf.freebase.com/ns/m.0pcm1q5 +
, http://yago-knowledge.org/resource/Enzyme_promiscuity +
, http://pt.dbpedia.org/resource/Promiscuidade_enzim%C3%A1tica +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_promiscuity +
, http://es.dbpedia.org/resource/Promiscuidad_enzim%C3%A1tica +
, https://global.dbpedia.org/id/4jUZw +
, http://ko.dbpedia.org/resource/%ED%9A%A8%EC%86%8C_%EB%8B%A4%EC%A4%91%EA%B8%B0%EB%8A%A5%EC%84%B1 +
, http://ar.dbpedia.org/resource/%D8%A7%D8%AE%D8%AA%D9%84%D8%A7%D8%B7_%D8%A5%D9%86%D8%B2%D9%8A%D9%85%D9%8A +
, http://ru.dbpedia.org/resource/%D0%A4%D0%B5%D1%80%D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%82%D0%BD%D1%8B%D0%B9_%D0%BF%D1%80%D0%BE%D0%BC%D0%B8%D1%81%D0%BA%D1%83%D0%B8%D1%82%D0%B5%D1%82 +
, http://www.wikidata.org/entity/Q5381549 +
, http://fr.dbpedia.org/resource/Promiscuit%C3%A9_enzymatique +
|
| rdf:type |
http://dbpedia.org/class/yago/Macromolecule114944888 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Matter100020827 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Protein114728724 +
, http://dbpedia.org/class/yago/OrganicCompound114727670 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Material114580897 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Relation100031921 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Compound114818238 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Chemical114806838 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Substance100019613 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Thing100002452 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Part113809207 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Molecule114682133 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Unit109465459 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Activator114723079 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Enzyme114732946 +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatEnzymes +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatProcessChemicals +
, http://dbpedia.org/class/yago/Catalyst114723628 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Abstraction100002137 +
, http://dbpedia.org/ontology/Disease +
, http://dbpedia.org/class/yago/PhysicalEntity100001930 +
|
| rdfs:comment |
الاختلاط الإنزيمي أو التشوش الإنزيمي هو قدرة الإنزيم على تحفيز تفاعل جانبي تصادفي إلى جانب تحفيزه لتفاعله الرئيسي.
, 효소 다중기능성(酵素多重機能性, 영어: enzyme promiscuity)은 … 효소 다중기능성(酵素多重機能性, 영어: enzyme promiscuity)은 효소가 원래 촉매하는 주반응 외에 부반응을 우연하게 촉매할 수 있게 된 능력을 의미한다. 효소는 매우 기질 특이적인 촉매이지만 종종 주된 본연의 촉매 활성 외에도 부반응을 수행할 수 있다. 이러한 다중기능적 활성은 일반적으로 주된 촉매 활성에 비해 속도가 느리고 중립 선택 하에 있다. 일반적으로 생리학적 관련이 없음에도 불구하고 새로운 선택적 압력 하에서 이러한 활성은 적응의 이점을 제공할 수 있기 때문에 다중기능적 활성은 새로운 주요 활성이 되도록 진화를 촉진시킬 수 있다. 이에 대한 예는 인공 화학 물질인 아트라진에 대해 매우 작은 다중기능적 활성을 가지고 있는 멜라민 (triA에 의해 암호화 됨)로부터 진화한 슈도모나스의 아트라진 클로로하이드롤레이스(atzA에 의해 암호화 됨)이다. 슈도모나스의 아트라진 클로로하이드롤레이스(atzA에 의해 암호화 됨)이다.
, A promiscuidade enzimática é a capacidade … A promiscuidade enzimática é a capacidade de uma enzima de catalisar uma reação lateral fortuita além de sua reação principal. Embora as enzimas sejam catalisadores notavelmente específicos, muitas vezes podem realizar reações colaterais além de sua atividade catalítica nativa principal. Essas atividades promíscuas são geralmente lentas em relação à atividade principal e estão sob seleção neutra. Apesar de normalmente serem fisiologicamente irrelevantes, sob novas pressões seletivas essas atividades podem conferir um benefício de aptidão, portanto, levando a evolução da atividade antes promíscua para se tornar a nova atividade principal. Um exemplo disso é a atrazina clorohidrolase (codificada como atzA) de ADP que evoluiu da melamina (codificada como triA), que tem uma atividade promísc como triA), que tem uma atividade promísc
, La promiscuidad enzimática es una propieda … La promiscuidad enzimática es una propiedad que la mayoría de las enzimas posee, ya que resulta esencial para la evolución de nuevas funciones enzimáticas. Las enzimas son catalizadores remarcablemente específicos, pero con frecuencia poseen otras actividades que pueden ser cuantitativamente muy pequeñas y por lo tanto encontrarse en condiciones naturales bajo selección neutra. A estas actividades secundarias se las llama actividades promiscuas.arias se las llama actividades promiscuas.
, Enzyme promiscuity is the ability of an en … Enzyme promiscuity is the ability of an enzyme to catalyse a fortuitous side reaction in addition to its main reaction. Although enzymes are remarkably specific catalysts, they can often perform side reactions in addition to their main, native catalytic activity. These promiscuous activities are usually slow relative to the main activity and are under neutral selection. Despite ordinarily being physiologically irrelevant, under new selective pressures these activities may confer a fitness benefit therefore prompting the evolution of the formerly promiscuous activity to become the new main activity. An example of this is the atrazine chlorohydrolase (atzA encoded) from Pseudomonas sp. ADP that evolved from melamine deaminase (triA encoded), which has very small promiscuous activity toward as very small promiscuous activity toward a
, La promiscuité enzymatique est la capacité … La promiscuité enzymatique est la capacité, pour une enzyme, de catalyser fortuitement une réaction chimique distincte de celle principalement catalysée par cette enzyme. Les enzymes sont des catalyseurs particulièrement spécifiques, capables de discriminer de façon très précise entre différents substrats structurellement très proches. Néanmoins, il arrive fréquemment qu'elles soient capables de catalyser d'autres réactions que celles pour lesquelles elles se montrent les plus actives. Ces réactions, dites « de promiscuité », se produisent généralement plus lentement que la réaction principale et sont neutres du point de vue de la sélection naturelle. Elles sont cependant susceptibles d'être sélectionnées sous l'effet de conditions nouvelles qui leur confèrent un intérêt évolutif, et de deur confèrent un intérêt évolutif, et de de
, Ферментный промискуитет (неразборчивость) … Ферментный промискуитет (неразборчивость) — это способность фермента катализировать случайную побочную реакцию в дополнение к своей основной реакции. Хотя ферменты являются чрезвычайно специфическими катализаторами, они часто могут выполнять побочные реакции в дополнение к своей основной природной каталитической активности. Побочная активность фермента обычно протекает медленнее по сравнению с основной деятельностью и находится под нейтральным отбором. Несмотря на то, что обычно эти активности физиологически нерелевантны, в условиях нового избирательного давления эти виды деятельности могут принести пользу, тем самым побуждая эволюцию ранее побочных активностей стать новым основным видом деятельности. Примером этого является хлоргидролаза атразина (кодируется atzA) Pseudomonas sр., произош(кодируется atzA) Pseudomonas sр., произош
|
| rdfs:label |
효소 다중기능성
, Ферментный промискуитет
, Promiscuité enzymatique
, Promiscuidade enzimática
, Enzyme promiscuity
, Promiscuidad enzimática
, اختلاط إنزيمي
|
