| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
抗菌肽（Cathelicidin），係一系列可在巨噬細胞和中性粒細胞的溶酶體中找到的 … 抗菌肽（Cathelicidin），係一系列可在巨噬細胞和中性粒細胞的溶酶體中找到的具有抗菌作用的多肽。這種多肽在哺乳動物對侵襲性細菌感染的先天免疫中扮演着重要的角色。抗菌肽家族被歸爲抗微生物肽（antimicrobial peptides ，縮寫爲AMPs）的一種。防禦素則是抗微生物肽家族的另一成員。儘管抗菌肽家族與防禦素具有相同的結構特徵，但它們卻具有高度異質性。 抗菌肽家族的成員可通過一個高度穩定的區域（即凱薩林域（cathelin domain））和另一個高度可變的域來表徵。 哺乳動物的各個種的抗菌肽之間是互相孤立的。最初，科學家在中性粒細胞中發現了抗菌肽，不過，隨後，科學家發現，在經過細菌或病毒或骨化三醇（維生素D的活性形式）的刺激後，上皮細胞和巨噬細胞中亦會產生抗菌肽。或病毒或骨化三醇（維生素D的活性形式）的刺激後，上皮細胞和巨噬細胞中亦會產生抗菌肽。
, Cathelicidine sind antimikrobielle Peptide … Cathelicidine sind antimikrobielle Peptide, die hauptsächlich in Immunzellen von Wirbeltieren produziert werden und Teil der angeborenen Immunantwort sowie der Apoptose körpereigener Zellen sind. Es handelt sich um Transportproteine, deren Einbau einerseits in die Zellwand grampositiver Bakterien sowie andererseits in die Zellmembran zu einem Verlust von Ionen und kleinen Molekülen führt. Im Mensch ist das CAMP-Gen bekannt, das für zwei Cathelicidine codiert, die aus einem Vorläuferpeptid herausgeschnitten werden: und LL-37. Die Produktion von Cathelicidin wird insbesondere durch Stimulation des TLR-9, aber auch TLR-2 und TLR-4 und indirekt durch Vitamin D angeregt.R-4 und indirekt durch Vitamin D angeregt.
, Katelicydyny – peptydy o działaniu podobny … Katelicydyny – peptydy o działaniu podobnym do defensyn, o właściwościach bakteriobójczych w stosunku do szerokiego spektrum drobnoustrojów. U człowieka wykazano dotychczas obecność tylko jednej katelicydyny – . Pod wpływem proteazy serynowej 3 z katelicydyny hCAP 18 uwalniany jest aktywny peptyd – LL-37 o właściwościach bakteriobójczych. LL-37 jest syntetyzowany przez szpik kostny, keratynocyty zakażonej skóry oraz nabłonek dróg oddechowych. hCAP-18 jest głównym białkiem w specjalnych ziarnistościach neutrofilów, występuje również w limfocytach i monocytach, w komórkach złuszczającego się nabłonka, najądrzach i , w płucach i w keratynocytach w przebiegu stanów zapalnych skóry. Biologiczne funkcje zlokalizowane są w C-końcu, który jest aktywowany przez rozszczepianie do . C-koniec hCAP-18/LL-37 wykazuje szerokie działanie przeciwbakteryjne zarówno wobec bakterii Gram-ujemnych i Gram-dodatnich, oddziałuje synergistycznie przeciwbakteryjnie z defensynami oraz jest czynnikiem chemotaktycznym dla neutrofilów, monocytów i , a także może wiązać lipopolisacharyd (LPS). Katelicydyny to mediatory zapalne wywierające wpływ na proliferację komórek i ich migrację, procesy immunomodulacji, gojenia się ran, angiogenezy, uwalniania cytokin i histaminy. Stwierdzono także, że LL-37 wykazuje działanie cytotoksyczne w stosunku do normalnych komórek ssaków. Wołowe i wieprzowe katelicydyny rozszczepiane są przez elastazę z ziarnistości azurofilnych dostarczających aktywnych białek przeciwdrobnoustrojowych. Wśród katelicydyn tylko pochodne peptydu CAP18 (ludzka i królicza) i CAP11 posiadają zdolność wiązania i neutralizowania LPS.ą zdolność wiązania i neutralizowania LPS.
, Antimikrobiální peptidy (CAMP) LL-37 a FAL … Antimikrobiální peptidy (CAMP) LL-37 a FALL-39 jsou polypeptidy, které jsou primárně uloženy v lysozomech makrofágů a polymorfonukleárních leukocytů (PMN); u lidí gen CAMP kóduje peptidový prekurzor hCAP-18 (18 kDa), který je štěpen proteinázou 3 na aktivní formy LL-37 a FALL-39. Katelicidiny hrají zásadní roli v přirozené imunitní obraně savců proti bakteriální infekci. Patří společně s defensíny do rodiny (AMP). Zatímco všechny mají společné strukturální rysy, katelicidiny jsou vysoce heterogenní. Členové rodiny katelicidinových antimikrobiálních polypeptidů jsou charakterizováni vysoce konzervativní oblastí (katelinová doména) a vysoce variabilní katelicidinovou peptidovou doménou. Katelicidiny byly izolovány z mnoha různých druhů savců. Nacházejí se v neutrofilech, monocytech, žírných buňkách, dendritických buňkách a makrofázích po jejich aktivaci bakteriemi, viry, houbami, parazity nebo hormonem 1,25-D, což je hormonálně aktivní forma vitaminu D. Byly ale nalezeny i v některých dalších buňkách, včetně epitelových buněk, lidských keratinocytů. epitelových buněk, lidských keratinocytů.
, La catelicidina è una proteina prodotta da … La catelicidina è una proteina prodotta da granulociti neutrofili ed epiteli sulla base del segnale mediato citochine infiammatorie che ne stimolano la sintesi. Deriva da un precursore di 18 kDa che viene in due peptidi. Uno dei due suoi frammenti, denominato LL-37, è direttamente tossico per certi microrganismi perché lega e neutralizza il lipopolisaccaride, un componente della parete dei batteri Gram-negativi, agendo come antibiotico; talvolta ha un ruolo nell'attivazione dei leucociti.a un ruolo nell'attivazione dei leucociti.
, Cathelicidin antimicrobial peptide (CAMP) … Cathelicidin antimicrobial peptide (CAMP) is a polypeptide that is primarily stored in the lysosomes of macrophages and polymorphonuclear leukocytes (PMNs); in humans, the CAMP gene encodes the peptide precursor CAP-18 (18 kDa), which is processed by proteinase 3-mediated extracellular cleavage into the active form LL-37. LL-37 is the only peptide in the Cathelicidin family found in the human body. Cathelicidin peptides are dual-natured molecules called amphiphiles: one end of the molecule is attracted to water and repelled by fats and proteins, and the other end is attracted to fat and proteins and repelled by water. Members of this family react to pathogens by disintegrating, damaging, or puncturing cell membranes. Cathelicidins thus serve a critical role in mammalian innate immune defense against invasive bacterial infection. The cathelicidin family of peptides are classified as antimicrobial peptides (AMPs). The AMP family also includes the defensins. Whilst the defensins share common structural features, cathelicidin-related peptides are highly heterogeneous. Members of the cathelicidin family of antimicrobial polypeptides are characterized by a highly conserved region (cathelin domain) and a highly variable cathelicidin peptide domain. Cathelicidin peptides have been isolated from many different species of mammals. Cathelicidins are mostly found in neutrophils, monocytes, mast cells, dendritic cells and macrophages after activation by bacteria, viruses, fungi, parasites or the hormone 1,25-D, which is the hormonally active form of vitamin D. They have been found in some other cells, including epithelial cells and human keratinocytes. epithelial cells and human keratinocytes.
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/The_pleiotropic_properties_of_LL-37_in_relation_to_the_different_cells_and_tissues.png?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
9022604
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
30609
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1116110667
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Lysosome +
, http://dbpedia.org/resource/Phagosome +
, http://dbpedia.org/resource/Polyproline_helix +
, http://dbpedia.org/resource/Mammals +
, http://dbpedia.org/resource/Mast_cell +
, http://dbpedia.org/resource/Proline +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_families +
, http://dbpedia.org/resource/1%2C25-D +
, http://dbpedia.org/resource/Peptide_precursor +
, http://dbpedia.org/resource/Vitamin_D +
, http://dbpedia.org/resource/Lysosomes +
, http://dbpedia.org/resource/Innate_immune_system +
, http://dbpedia.org/resource/Cathepsin_L1 +
, http://dbpedia.org/resource/Amolops_loloensis +
, http://dbpedia.org/resource/Keratinocytes +
, http://dbpedia.org/resource/Defensin +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Antimicrobial_peptides +
, http://dbpedia.org/resource/Granulocyte +
, http://dbpedia.org/resource/Gene +
, http://dbpedia.org/resource/Dendritic_cell +
, http://dbpedia.org/resource/Epidermal_growth_factor_receptor +
, http://dbpedia.org/resource/Cystatin +
, http://dbpedia.org/resource/Dendritic_cells +
, http://dbpedia.org/resource/Peptoid +
, http://dbpedia.org/resource/Rosacea +
, http://dbpedia.org/resource/Psoriasis +
, http://dbpedia.org/resource/Angiogenesis +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Immune_system +
, http://dbpedia.org/resource/%CE%91-helices +
, http://dbpedia.org/resource/Kidney_dialysis +
, http://dbpedia.org/resource/Macrophage +
, http://dbpedia.org/resource/KLK7 +
, http://dbpedia.org/resource/Polypeptide +
, http://dbpedia.org/resource/Proteinase_3 +
, http://dbpedia.org/resource/Neutrophils +
, http://dbpedia.org/resource/Insulin-like_growth_factor_1_receptor +
, http://dbpedia.org/resource/Purinergic_receptor_P2X +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Leukocytes +
, http://dbpedia.org/resource/File:The_pleiotropic_properties_of_LL-37_in_relation_to_the_different_cells_and_tissues.png +
, http://dbpedia.org/resource/Antimicrobial_peptides +
, http://dbpedia.org/resource/Monocyte +
, http://dbpedia.org/resource/Formyl_peptide_receptor-like_1 +
, http://dbpedia.org/resource/Kallikrein_5 +
, http://dbpedia.org/resource/Stratum_corneum_tryptic_enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/HCAP18 +
, http://dbpedia.org/resource/Epithelium +
, http://dbpedia.org/resource/LL-37 +
, http://dbpedia.org/resource/Amphiphile +
, http://dbpedia.org/resource/Antimicrobial_peptide +
, http://dbpedia.org/resource/Keratinocyte +
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:Granule_contents +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Clear +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Div_col +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Div_col_end +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Refbegin +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Refend +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Infobox_gene +
, http://dbpedia.org/resource/Template:PDBe-KB2 +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Cite_journal +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Short_description +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Pore-forming_toxins +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Antimicrobial_peptides +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Immune_system +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Leukocytes +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_families +
|
| http://purl.org/linguistics/gold/hypernym
|
http://dbpedia.org/resource/Family +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Cathelicidin?oldid=1116110667&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/The_pleiotropic_properties_of_LL-37_in_relation_to_the_different_cells_and_tissues.png +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Cathelicidin +
|
| owl:sameAs |
http://it.dbpedia.org/resource/Catelicidina +
, http://dbpedia.org/resource/Cathelicidin +
, http://www.wikidata.org/entity/Q110971613 +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.027tv50 +
, http://pl.dbpedia.org/resource/Katelicydyny +
, http://de.dbpedia.org/resource/Cathelicidine +
, http://zh.dbpedia.org/resource/%E6%8A%97%E8%8F%8C%E8%82%BD +
, http://cs.dbpedia.org/resource/Katelicidin +
, http://yago-knowledge.org/resource/Cathelicidin +
, https://global.dbpedia.org/id/5GTMq +
|
| rdf:type |
http://dbpedia.org/class/yago/WikicatPeptides +
, http://dbpedia.org/class/yago/Amide114724264 +
, http://dbpedia.org/class/yago/PhysicalEntity100001930 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Part113809207 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Compound114818238 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Chemical114806838 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Substance100019613 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Thing100002452 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Molecule114682133 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Unit109465459 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Macromolecule114944888 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Matter100020827 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Protein114728724 +
, http://dbpedia.org/class/yago/OrganicCompound114727670 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Material114580897 +
, http://www.wikidata.org/entity/Q206229 +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatProteins +
, http://dbpedia.org/class/yago/Peptide114743046 +
, http://www.wikidata.org/entity/Q7187 +
, http://dbpedia.org/ontology/HumanGene +
, http://dbpedia.org/ontology/Biomolecule +
, http://dbpedia.org/ontology/Gene +
, http://dbpedia.org/class/yago/Abstraction100002137 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Relation100031921 +
|
| rdfs:comment |
Antimikrobiální peptidy (CAMP) LL-37 a FAL … Antimikrobiální peptidy (CAMP) LL-37 a FALL-39 jsou polypeptidy, které jsou primárně uloženy v lysozomech makrofágů a polymorfonukleárních leukocytů (PMN); u lidí gen CAMP kóduje peptidový prekurzor hCAP-18 (18 kDa), který je štěpen proteinázou 3 na aktivní formy LL-37 a FALL-39.inázou 3 na aktivní formy LL-37 a FALL-39.
, Katelicydyny – peptydy o działaniu podobny … Katelicydyny – peptydy o działaniu podobnym do defensyn, o właściwościach bakteriobójczych w stosunku do szerokiego spektrum drobnoustrojów. U człowieka wykazano dotychczas obecność tylko jednej katelicydyny – . Pod wpływem proteazy serynowej 3 z katelicydyny hCAP 18 uwalniany jest aktywny peptyd – LL-37 o właściwościach bakteriobójczych. LL-37 jest syntetyzowany przez szpik kostny, keratynocyty zakażonej skóry oraz nabłonek dróg oddechowych. hCAP-18 jest głównym białkiem w specjalnych ziarnistościach neutrofilów, występuje również w limfocytach i monocytach, w komórkach złuszczającego się nabłonka, najądrzach i , w płucach i w keratynocytach w przebiegu stanów zapalnych skóry. Biologiczne funkcje zlokalizowane są w C-końcu, który jest aktywowany przez rozszczepianie do . C-koniec hCAP-18/rzez rozszczepianie do . C-koniec hCAP-18/
, Cathelicidine sind antimikrobielle Peptide … Cathelicidine sind antimikrobielle Peptide, die hauptsächlich in Immunzellen von Wirbeltieren produziert werden und Teil der angeborenen Immunantwort sowie der Apoptose körpereigener Zellen sind. Es handelt sich um Transportproteine, deren Einbau einerseits in die Zellwand grampositiver Bakterien sowie andererseits in die Zellmembran zu einem Verlust von Ionen und kleinen Molekülen führt. Im Mensch ist das CAMP-Gen bekannt, das für zwei Cathelicidine codiert, die aus einem Vorläuferpeptid herausgeschnitten werden: und LL-37.eptid herausgeschnitten werden: und LL-37.
, 抗菌肽（Cathelicidin），係一系列可在巨噬細胞和中性粒細胞的溶酶體中找到的 … 抗菌肽（Cathelicidin），係一系列可在巨噬細胞和中性粒細胞的溶酶體中找到的具有抗菌作用的多肽。這種多肽在哺乳動物對侵襲性細菌感染的先天免疫中扮演着重要的角色。抗菌肽家族被歸爲抗微生物肽（antimicrobial peptides ，縮寫爲AMPs）的一種。防禦素則是抗微生物肽家族的另一成員。儘管抗菌肽家族與防禦素具有相同的結構特徵，但它們卻具有高度異質性。 抗菌肽家族的成員可通過一個高度穩定的區域（即凱薩林域（cathelin domain））和另一個高度可變的域來表徵。 哺乳動物的各個種的抗菌肽之間是互相孤立的。最初，科學家在中性粒細胞中發現了抗菌肽，不過，隨後，科學家發現，在經過細菌或病毒或骨化三醇（維生素D的活性形式）的刺激後，上皮細胞和巨噬細胞中亦會產生抗菌肽。或病毒或骨化三醇（維生素D的活性形式）的刺激後，上皮細胞和巨噬細胞中亦會產生抗菌肽。
, Cathelicidin antimicrobial peptide (CAMP) … Cathelicidin antimicrobial peptide (CAMP) is a polypeptide that is primarily stored in the lysosomes of macrophages and polymorphonuclear leukocytes (PMNs); in humans, the CAMP gene encodes the peptide precursor CAP-18 (18 kDa), which is processed by proteinase 3-mediated extracellular cleavage into the active form LL-37. LL-37 is the only peptide in the Cathelicidin family found in the human body.thelicidin family found in the human body.
, La catelicidina è una proteina prodotta da … La catelicidina è una proteina prodotta da granulociti neutrofili ed epiteli sulla base del segnale mediato citochine infiammatorie che ne stimolano la sintesi. Deriva da un precursore di 18 kDa che viene in due peptidi. Uno dei due suoi frammenti, denominato LL-37, è direttamente tossico per certi microrganismi perché lega e neutralizza il lipopolisaccaride, un componente della parete dei batteri Gram-negativi, agendo come antibiotico; talvolta ha un ruolo nell'attivazione dei leucociti.a un ruolo nell'attivazione dei leucociti.
|
| rdfs:label |
Katelicidin
, Cathelicidin
, 抗菌肽
, Cathelicidine
, Katelicydyny
, Catelicidina
|
