| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
羧（suō）肽酶（EC編號：3.4.16-3.4.18）屬於一種蛋白酶，可水解（裂解）蛋白質或肽的羧基端（C端）末的肽鍵。 過程與相反，該氨基肽酶在蛋白質的N末端能夠切割肽鍵。 人、動物、細菌，以及植物包含有幾種類型的羧肽酶，且具有從分解代謝至蛋白質成熟等之多種功能。
, Een carboxypeptidase (EC-nummer 3.4.16 - 3 … Een carboxypeptidase (EC-nummer 3.4.16 - 3.4.18) is een protease enzym dat hydrolyseert (splitst) van een peptidebinding aan het (C-terminale) uiteinde van een eiwit of peptide. Dit in tegenstelling tot , die peptidebindingen aan de N-terminus van eiwitten splitsen. Mensen, dieren, bacteriën en planten bezitten verschillende soorten carboxypeptidasen die uiteenlopende functies hebben, van katabolisme tot eiwitrijping. hebben, van katabolisme tot eiwitrijping.
, Карбоксипептидазы (КФ 3.4.16 — 3.4.18) — п … Карбоксипептидазы (КФ 3.4.16 — 3.4.18) — протеолитические ферменты, которые гидролизуют (разрывают) пептидную связь аминокислотного остатка на C-конце. (Сравните с аминопептидазами, которые разрывают пептидную связь аминокислотного остатка на N-конце). В людях, животных и растениях присутствует несколько типов карбоксипептидаз. Карбоксипептидазы выполняют различные функции — от катаболизма до созревания белков (protein maturation).Первыми были изучены карбоксипептидазы, участвующие в процессе переваривания пищи (панкреатические карбоксипептидазы A1, A2 и B). Однако большинство известных карбоксипептидаз не участвует в процессе катаболизма, а способствует созреванию белков или регуляции биологических процессов. Например, в биосинтезе нейроэндокринных белков, таких как инсулин, участвуют карбоксипептидазы. Карбоксипептидазы также участвуют в процессах свёртывания крови, создании факторов роста, заживания ран, размножения и многих других.аживания ран, размножения и многих других.
, Carboxypeptidasen sind Enzyme, die hydroly … Carboxypeptidasen sind Enzyme, die hydrolytische Spaltungen von Peptidbindungen vom C-terminalen Ende aus katalysieren. Deshalb sind sie Exopeptidasen. Zwei namensgebende Vertreter dieser Gruppe sind die (EC 3.4.17.1, CAS-Nummer: 11075-17-5) und die (EC 3.4.17.2, CAS-Nummer: 9025-24-5). Beide sind Metalloproteasen, die aus ihren Vorstufen durch Trypsin mittels limitierter Proteolyse entstehen und Proteine endständig angreifen (Exopeptidasen). Sie werden vom exokrinen Pankreas sezerniert. Die Carboxypeptidase A spaltet N-terminal zu neutralen und zum Teil sauren Aminosäuren. Die Carboxypeptidase B spaltet N-terminal zu basischen Aminosäuren.Die Carboxypeptidase G2 wirkt bei einer Methotrexat-Vergiftung als Antidot durch Abspaltung des Glutaminsäurerestes. durch Abspaltung des Glutaminsäurerestes.
, Se denomina carboxipeptidasa a toda enzima … Se denomina carboxipeptidasa a toda enzima del grupo de las peptidasas o proteasas capaces de hidrolizar un enlace peptídico situado en el extremo carboxi-terminal de una proteína o polipéptido, liberando de esta forma el aminoácido situado al final de la cadena. La actividad enzimática de estas proteínas se encuentra descrita por los números EC 3.4.16, 3.4.17 y 3.4.18. Las carboxipeptidasas contrastan con las aminopeptidasas, las cuales rompen enlaces peptídicos pero al otro extremo de la cadena polipeptídica. Tanto los animales, entre ellos los seres humanos, como las plantas contienen varios tipos de carboxipeptidasas que cumplen diversas funciones que van desde el catabolismo a la maduración de proteínas. En los seres humanos las carboxipeptidasas , y B son producidas en el páncreas como proenzimas inactivas, y activadas por la enteropeptidasa una vez que llegan al lumen intestinal con la secreción pancreática. intestinal con la secreción pancreática.
, Karboksypeptydazy (EC number 3.4.16 – 3.4. … Karboksypeptydazy (EC number 3.4.16 – 3.4.18) – grupa enzymów hydrolizujących C-końcowe wiązanie peptydowe. U zwierząt (w tym u człowieka) i roślin znajduje się kilka typów karboksypeptydaz, związanych z różnymi funkcjami zależnymi od katabolizmu dojrzewania białek.leżnymi od katabolizmu dojrzewania białek.
, Karboxypeptidas är ett enzym som katalyser … Karboxypeptidas är ett enzym som katalyserar klyvningen av peptidbindningen närmast på ett protein. Det består av en enda polypeptid, 307 aminosyror lång, och utsöndras av bukspottskörteln i form av . I tunntarmen omvandlas det under inverkan av kymotrypsin till den aktiva formen karboxypeptidas.in till den aktiva formen karboxypeptidas.
, Le carbossipeptidasi sono enzimi in grado … Le carbossipeptidasi sono enzimi in grado di rompere i legami peptidici tra gli amminoacidi in una precisa posizione grazie al fattore altamente sterico, quindi selettivo, della catalisi enzimatica. Questa infatti "riconosce" i gruppi terminali degli amminoacidi e si lega nella posizione corretta per effettuare il taglio. Esistono diversi tipi di carbossipeptidasi, raggruppate dalla classificazione EC nelle sotto-sottoclassi , ed . Le più note sono certamente le carbossipeptidasi A e enzimi prodotti dal pancreas e utilizzati nell'intestino nel catabolismo degli amminoacidi.testino nel catabolismo degli amminoacidi.
, A carboxypeptidase (EC number 3.4.16 - 3.4 … A carboxypeptidase (EC number 3.4.16 - 3.4.18) is a protease enzyme that hydrolyzes (cleaves) a peptide bond at the carboxy-terminal (C-terminal) end of a protein or peptide. This is in contrast to an aminopeptidases, which cleave peptide bonds at the N-terminus of proteins. Humans, animals, bacteria and plants contain several types of carboxypeptidases that have diverse functions ranging from catabolism to protein maturation. At least two mechanisms have been discussed. least two mechanisms have been discussed.
, Les carboxipeptidases són un tipus de prot … Les carboxipeptidases són un tipus de proteases – també anomenades peptidases – són enzims molt importants i extraordinaris des del punt de vista biològic. L'anàlisi del genoma humà ens fa pensar que més del 20% dels enzims presenten activitat hidrolítica; i gran part d'ells són proteases. Les carboxipeptidases presenten diferent predilecció per l'amino-terminal i el carboxi-terminal d'una cadena polipeptídica. (Les carboxipeptidases A i B tenen participació activa en la digestió).tenen participació activa en la digestió).
, Les carboxypeptidases ou CPA (Classificati … Les carboxypeptidases ou CPA (Classification EC : 3.4.16 → 3.4.18) sont des enzymes d'origine pancréatique et intestinale présentes dans le duodénum ; elles hydrolysent les polypeptides en enlevant un acide aminé à la fois, en commençant par l'extrémité du polypeptide qui possède un groupement carboxyle libre. Forme globale de l'enzyme: forme globuleuse, ronde.bale de l'enzyme: forme globuleuse, ronde.
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Carboxypeptidase_A.png?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
5574263
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageInterLanguageLink
|
http://pl.dbpedia.org/resource/Karboksypeptydaza +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
4557
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1113400406
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Metabolism +
, http://dbpedia.org/resource/Insulin +
, http://dbpedia.org/resource/Base_%28chemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Lysine +
, http://dbpedia.org/resource/Blood_clotting +
, http://dbpedia.org/resource/DD-transpeptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_Commission_number +
, http://dbpedia.org/resource/Post-translational_modification +
, http://dbpedia.org/resource/Digestion +
, http://dbpedia.org/resource/Thiol +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Martha_L._Ludwig +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Peptide_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Protein +
, http://dbpedia.org/resource/Cysteine +
, http://dbpedia.org/resource/Branched-chain_amino_acids +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrolysis +
, http://dbpedia.org/resource/Aromatic +
, http://dbpedia.org/resource/Serine +
, http://dbpedia.org/resource/Zymogen +
, http://dbpedia.org/resource/N-terminus +
, http://dbpedia.org/resource/Trypsin +
, http://dbpedia.org/resource/Penicillin-binding_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Aminopeptidase +
, http://dbpedia.org/resource/File:Carboxypeptidase-anhydride_mechanism.png +
, http://dbpedia.org/resource/File:Carboxypeptidase_A.png +
, http://dbpedia.org/resource/Carboxypeptidase_A +
, http://dbpedia.org/resource/Neuroendocrine +
, http://dbpedia.org/resource/Peptide +
, http://dbpedia.org/resource/Prolyl_carboxypeptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Carboxypeptidase_B2 +
, http://dbpedia.org/resource/Carboxypeptidase_E +
, http://dbpedia.org/resource/Procarboxypeptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Bradykinin +
, http://dbpedia.org/resource/Protease +
, http://dbpedia.org/resource/Aliphatic +
, http://dbpedia.org/resource/Growth_factor +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Reproduction +
, http://dbpedia.org/resource/Carboxypeptidase_B +
, http://dbpedia.org/resource/Phenylalanine +
, http://dbpedia.org/resource/Carboxy-terminal +
, http://dbpedia.org/resource/Arginine +
, http://dbpedia.org/resource/Glutamate_carboxypeptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Catabolism +
, http://dbpedia.org/resource/Wound_healing +
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:MeshName +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Refend +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Refbegin +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Proteases +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Cite_journal +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Metabolism +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Enzymes +
|
| http://purl.org/linguistics/gold/hypernym
|
http://dbpedia.org/resource/Enzyme +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Carboxypeptidase?oldid=1113400406&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Carboxypeptidase-anhydride_mechanism.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Carboxypeptidase_A.png +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Carboxypeptidase +
|
| owl:sameAs |
http://gl.dbpedia.org/resource/Carboxipeptidase +
, http://www.wikidata.org/entity/Q426367 +
, http://pl.dbpedia.org/resource/Karboksypeptydazy +
, http://es.dbpedia.org/resource/Carboxipeptidasa +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.0dt87k +
, http://nl.dbpedia.org/resource/Carboxypeptidase +
, http://fi.dbpedia.org/resource/Karboksipeptidaasi +
, http://fa.dbpedia.org/resource/%DA%A9%D8%B1%D8%A8%D9%88%DA%A9%D8%B3%DB%8C%E2%80%8C%D9%BE%D9%BE%D8%AA%DB%8C%D8%AF%D8%A7%D8%B2 +
, http://fr.dbpedia.org/resource/Carboxypeptidase +
, https://global.dbpedia.org/id/3x3zP +
, http://ru.dbpedia.org/resource/%D0%9A%D0%B0%D1%80%D0%B1%D0%BE%D0%BA%D1%81%D0%B8%D0%BF%D0%B5%D0%BF%D1%82%D0%B8%D0%B4%D0%B0%D0%B7%D1%8B +
, http://zh.dbpedia.org/resource/%E7%BE%A7%E8%82%BD%E9%85%B6 +
, http://he.dbpedia.org/resource/%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%95%D7%A7%D7%A1%D7%99%D7%A4%D7%A4%D7%98%D7%99%D7%93%D7%90%D7%96 +
, http://ca.dbpedia.org/resource/Carboxipeptidasa +
, http://sv.dbpedia.org/resource/Karboxypeptidas +
, http://dbpedia.org/resource/Carboxypeptidase +
, http://it.dbpedia.org/resource/Carbossipeptidasi +
, http://yago-knowledge.org/resource/Carboxypeptidase +
, http://bs.dbpedia.org/resource/Karboksipeptidaza +
, http://de.dbpedia.org/resource/Carboxypeptidasen +
, http://kk.dbpedia.org/resource/%D0%9A%D0%B0%D1%80%D0%B1%D0%BE%D0%BA%D1%81%D0%B8%D0%BF%D0%B5%D0%BF%D1%82%D0%B8%D0%B4%D0%B0%D0%B7%D0%B0%D0%BB%D0%B0%D1%80 +
|
| rdf:type |
http://dbpedia.org/class/yago/Molecule114682133 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Unit109465459 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Compound114818238 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Chemical114806838 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Substance100019613 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Thing100002452 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Matter100020827 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Protein114728724 +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatProteins +
, http://dbpedia.org/class/yago/OrganicCompound114727670 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Material114580897 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Macromolecule114944888 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Relation100031921 +
, http://dbpedia.org/class/yago/PhysicalEntity100001930 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Group100031264 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Catalyst114723628 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Abstraction100002137 +
, http://dbpedia.org/ontology/Protein +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatProteinGroups +
, http://dbpedia.org/class/yago/Part113809207 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Activator114723079 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Enzyme114732946 +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatEnzymes +
|
| rdfs:comment |
Karboxypeptidas är ett enzym som katalyser … Karboxypeptidas är ett enzym som katalyserar klyvningen av peptidbindningen närmast på ett protein. Det består av en enda polypeptid, 307 aminosyror lång, och utsöndras av bukspottskörteln i form av . I tunntarmen omvandlas det under inverkan av kymotrypsin till den aktiva formen karboxypeptidas.in till den aktiva formen karboxypeptidas.
, Se denomina carboxipeptidasa a toda enzima … Se denomina carboxipeptidasa a toda enzima del grupo de las peptidasas o proteasas capaces de hidrolizar un enlace peptídico situado en el extremo carboxi-terminal de una proteína o polipéptido, liberando de esta forma el aminoácido situado al final de la cadena. La actividad enzimática de estas proteínas se encuentra descrita por los números EC 3.4.16, 3.4.17 y 3.4.18. Las carboxipeptidasas contrastan con las aminopeptidasas, las cuales rompen enlaces peptídicos pero al otro extremo de la cadena polipeptídica.l otro extremo de la cadena polipeptídica.
, Carboxypeptidasen sind Enzyme, die hydroly … Carboxypeptidasen sind Enzyme, die hydrolytische Spaltungen von Peptidbindungen vom C-terminalen Ende aus katalysieren. Deshalb sind sie Exopeptidasen. Zwei namensgebende Vertreter dieser Gruppe sind die (EC 3.4.17.1, CAS-Nummer: 11075-17-5) und die (EC 3.4.17.2, CAS-Nummer: 9025-24-5). Beide sind Metalloproteasen, die aus ihren Vorstufen durch Trypsin mittels limitierter Proteolyse entstehen und Proteine endständig angreifen (Exopeptidasen). Sie werden vom exokrinen Pankreas sezerniert. werden vom exokrinen Pankreas sezerniert.
, Een carboxypeptidase (EC-nummer 3.4.16 - 3 … Een carboxypeptidase (EC-nummer 3.4.16 - 3.4.18) is een protease enzym dat hydrolyseert (splitst) van een peptidebinding aan het (C-terminale) uiteinde van een eiwit of peptide. Dit in tegenstelling tot , die peptidebindingen aan de N-terminus van eiwitten splitsen. Mensen, dieren, bacteriën en planten bezitten verschillende soorten carboxypeptidasen die uiteenlopende functies hebben, van katabolisme tot eiwitrijping. hebben, van katabolisme tot eiwitrijping.
, 羧（suō）肽酶（EC編號：3.4.16-3.4.18）屬於一種蛋白酶，可水解（裂解）蛋白質或肽的羧基端（C端）末的肽鍵。 過程與相反，該氨基肽酶在蛋白質的N末端能夠切割肽鍵。 人、動物、細菌，以及植物包含有幾種類型的羧肽酶，且具有從分解代謝至蛋白質成熟等之多種功能。
, Les carboxipeptidases són un tipus de prot … Les carboxipeptidases són un tipus de proteases – també anomenades peptidases – són enzims molt importants i extraordinaris des del punt de vista biològic. L'anàlisi del genoma humà ens fa pensar que més del 20% dels enzims presenten activitat hidrolítica; i gran part d'ells són proteases. Les carboxipeptidases presenten diferent predilecció per l'amino-terminal i el carboxi-terminal d'una cadena polipeptídica. (Les carboxipeptidases A i B tenen participació activa en la digestió).tenen participació activa en la digestió).
, Карбоксипептидазы (КФ 3.4.16 — 3.4.18) — п … Карбоксипептидазы (КФ 3.4.16 — 3.4.18) — протеолитические ферменты, которые гидролизуют (разрывают) пептидную связь аминокислотного остатка на C-конце. (Сравните с аминопептидазами, которые разрывают пептидную связь аминокислотного остатка на N-конце). В людях, животных и растениях присутствует несколько типов карбоксипептидаз. Карбоксипептидазы выполняют различные функции — от катаболизма до созревания белков (protein maturation).Первыми были изучены карбоксипептидазы, участвующие в процессе переваривания пищи (панкреатические карбоксипептидазы A1, A2 и B). Однако большинство известных карбоксипептидаз не участвует в процессе катаболизма, а способствует созреванию белков или регуляции биологических процессов. Например, в биосинтезе нейроэндокринных белков, таких как инсулин, участвуют карх белков, таких как инсулин, участвуют кар
, Les carboxypeptidases ou CPA (Classificati … Les carboxypeptidases ou CPA (Classification EC : 3.4.16 → 3.4.18) sont des enzymes d'origine pancréatique et intestinale présentes dans le duodénum ; elles hydrolysent les polypeptides en enlevant un acide aminé à la fois, en commençant par l'extrémité du polypeptide qui possède un groupement carboxyle libre. Forme globale de l'enzyme: forme globuleuse, ronde.bale de l'enzyme: forme globuleuse, ronde.
, A carboxypeptidase (EC number 3.4.16 - 3.4 … A carboxypeptidase (EC number 3.4.16 - 3.4.18) is a protease enzyme that hydrolyzes (cleaves) a peptide bond at the carboxy-terminal (C-terminal) end of a protein or peptide. This is in contrast to an aminopeptidases, which cleave peptide bonds at the N-terminus of proteins. Humans, animals, bacteria and plants contain several types of carboxypeptidases that have diverse functions ranging from catabolism to protein maturation. At least two mechanisms have been discussed. least two mechanisms have been discussed.
, Le carbossipeptidasi sono enzimi in grado … Le carbossipeptidasi sono enzimi in grado di rompere i legami peptidici tra gli amminoacidi in una precisa posizione grazie al fattore altamente sterico, quindi selettivo, della catalisi enzimatica. Questa infatti "riconosce" i gruppi terminali degli amminoacidi e si lega nella posizione corretta per effettuare il taglio. Esistono diversi tipi di carbossipeptidasi, raggruppate dalla classificazione EC nelle sotto-sottoclassi , ed . Le più note sono certamente le carbossipeptidasi A e enzimi prodotti dal pancreas e utilizzati nell'intestino nel catabolismo degli amminoacidi.testino nel catabolismo degli amminoacidi.
, Karboksypeptydazy (EC number 3.4.16 – 3.4. … Karboksypeptydazy (EC number 3.4.16 – 3.4.18) – grupa enzymów hydrolizujących C-końcowe wiązanie peptydowe. U zwierząt (w tym u człowieka) i roślin znajduje się kilka typów karboksypeptydaz, związanych z różnymi funkcjami zależnymi od katabolizmu dojrzewania białek.leżnymi od katabolizmu dojrzewania białek.
|
| rdfs:label |
Карбоксипептидазы
, Carboxypeptidase
, Carboxipeptidasa
, 羧肽酶
, Karboxypeptidas
, Carbossipeptidasi
, Carboxypeptidasen
, Karboksypeptydazy
|
