Browse Wiki & Semantic Web

Jump to: navigation, search
Http://dbpedia.org/resource/Beta-lactamase
  This page has no properties.
hide properties that link here 
  No properties link to this page.
 
http://dbpedia.org/resource/Beta-lactamase
http://dbpedia.org/ontology/abstract Betalactamases (β-lactamases) são enzimas Betalactamases (β-lactamases) são enzimas produzidas por algumas bactérias e são responsáveis por sua resistência a antibióticos beta-lactâmicos como as penicilinas, cefalosporinas, cefamicinas e carbapenemas. Estes antibióticos têm como elemento comum em suas estruturas moleculares um anel de quatro átomos conhecido como beta-lactama. A enzima lactamase quebra este anel, desativando as propriedades antibacterianas da molécula. Antibióticos beta-lactâmicos são usados para tratar um largo espectro de bactérias Gram-positivas e Gram-negativas. As beta-lactamases produzidas por organismos Gram-positivos são usualmente secretadas. Gram-positivos são usualmente secretadas. , Beta-lactamases, (β-lactamases) are enzymeBeta-lactamases, (β-lactamases) are enzymes (EC 3.5.2.6) produced by bacteria that provide multi-resistance to beta-lactam antibiotics such as penicillins, cephalosporins, cephamycins, monobactams and carbapenems (ertapenem), although carbapenems are relatively resistant to beta-lactamase. Beta-lactamase provides antibiotic resistance by breaking the antibiotics' structure. These antibiotics all have a common element in their molecular structure: a four-atom ring known as a beta-lactam (β-lactam) ring. Through hydrolysis, the enzyme lactamase breaks the β-lactam ring open, deactivating the molecule's antibacterial properties. Beta-lactam antibiotics are typically used to target a broad spectrum of gram-positive and gram-negative bacteria. Beta-lactamases produced by gram-negative bacteria are usually secreted, especially when antibiotics are present in the environment.ntibiotics are present in the environment. , Бе́та-лактама́зы (β-лактамазы) — группа баБе́та-лактама́зы (β-лактамазы) — группа бактериальных ферментов, направленных на борьбу с бета-лактамными антибиотиками (пенициллины, цефалоспорины и др.), наиболее широко используемым классом веществ для антимикробной химиотерапии. Данные ферменты отвечают за образование более распространённой устойчивости бактерий к названным антибиотикам. Вторым путём развития резистентности является изменение структуры , то есть тех белков, на которые нацелены бета-лактамные антибиотики (см. , МРЗС). Для борьбы с бета-лактамазами используются ингибиторы бета-лактамаз, принимаемые вместе с антибиотиком.ктамаз, принимаемые вместе с антибиотиком. , البيتا لاكتاماز: هي انزيمات تنتج بواسطة بعالبيتا لاكتاماز: هي انزيمات تنتج بواسطة بعض البكتيريا أو الجراثيم سلبيات غرام وإيجابيات غرام وهي المسؤولة عن المقاومة لصف واسع من المضادات الحيوية المتعلقة بالبيتا لاكتام، والتي منها البنسلين. وتوجد مجموعات وصنوف عديدة من هذه الأنزيمات التي تقاوم المضاد الحيوي.على سبيل المثال: صفوف متعددة من أنزيمات «س. بيتا لاكتاماز» مسؤولة عن مقاومة السيفالوسبورين وبعض صفوف «آ. بيتا لاكتاماز» يعطي المقاومة «للأوكسيمينو سيفالوسبورينات» ، «سيفاميسينات» وكاربابينيمات.حديثاً تم تحديد بنيتين مختلفين لأنزيم البيتا لاكتاماز.ديد بنيتين مختلفين لأنزيم البيتا لاكتاماز. , β-Laktamazy – bakteryjne enzymy rozrywającβ-Laktamazy – bakteryjne enzymy rozrywające (dokładnie hydrolizujące) wiązanie β-laktamowe w cząsteczce antybiotyku β-laktamowego. Ich obecność w komórkach bakteryjnych jest źródłem oporności bakterii na ten rodzaj antybiotyków. β-Laktamazy mają budowę zbliżoną do – bakteryjnych enzymów uczestniczących w budowie ściany komórkowej, odpowiedzialnych za tworzenie mostków łączących podjednostki peptydoglikanu (mureiny) w integralną całość. Transpeptydazy są jednocześnie białkami, z którymi w normalnej komórce bakteryjnej łączą się antybiotyki β-laktamowe, aby je zablokować (transpeptydazy są punktem uchwytu β-laktamów – białkami PBP). Ze względu na to podobieństwo budowy β-laktamazy mogą łatwo wiązać się z cząsteczkami antybiotyku i dezaktywować je (uniemożliwiając im blokowanie transpeptydaz). β-laktamazy są wydzielane przez bakterie Gram-dodatnie na zewnątrz komórki, a przez bakterie Gram-ujemne do przestrzeni periplazmatycznej.m-ujemne do przestrzeni periplazmatycznej. , β-Lactamasen sind Enzyme, die von zahlreicβ-Lactamasen sind Enzyme, die von zahlreichen Bakterien gebildet werden. Sie hydrolysieren einen gemeinsamen strukturellen Bestandteil der β-Lactam-Antibiotika, den β-Lactam-Ring, und verhindern dadurch die Wirkung dieser Arzneistoffe. Je nach Ansatzpunkt unterscheidet man zwischen Penicillinasen, Cephalosporinasen und Carbapenemasen. β-Lactamasen spielen daher eine wichtige Rolle bei der gefürchteten Antibiotika-Resistenz von Bakterien. Die genetische Information zur Synthese der β-Lactamasen wird sowohl chromosomal als auch plasmidär vererbt. Hemmstoffe der β-Lactamasen sind die β-Lactamase-Inhibitoren.ctamasen sind die β-Lactamase-Inhibitoren. , Бета-лактамази (β-лактамази) — це група бактеріальних ферментів, які здатні розривати бета-лактамне кільце деяких антибіотиків (пеніцилінів, цефалоспоринів, карбапенемів та монобактамів), що належать до класу бета-лактамів. , La betalactamasa (a veces usado con el guiLa betalactamasa (a veces usado con el guion: beta-lactamasa) es una enzima (EC 3.5.2.6) producida por algunas bacterias y es responsable de la resistencia de éstas ante la acción de antibióticos betalactámicos como las penicilinas, las cefalosporinas, monobactamicos y carbapenémicos (carbapenemasas). Todos estos antibióticos tienen un elemento en común dentro de su estructura molecular denominado anillo betalactámico, un anillo químico de cuatro átomos. Las lactamasas rompen el anillo, desactivando las propiedades antimicrobianas de la molécula. Las betalactamasas por lo general son producidas por bacterias Gram negativas en forma secretada. Por lo general, las cepas resistentes a la penicilina se relaciona directamente con el porcentaje de cepas productoras de betalactamasa.​ Es el mecanismo de resistencia a los β-lactámicos más importante en las enterobacterias y otros bacilos gramnegativos. Las β-lactamasas pueden ser cromosómicas o plasmídicas.​as pueden ser cromosómicas o plasmídicas.​ , Les β-lactamases sont une famille d'enzymeLes β-lactamases sont une famille d'enzymes (EC 3.5.2.6) responsables de la résistance de certaines bactéries vis-à-vis de certains antibiotiques bêta-lactamine. Parmi ces antibiotiques, on trouve les pénicillines et les céphalosporines. On en retrouve parmi les bactéries à Gram-négatif, mais pas uniquement. Le pénicillinase est une β-lactamase montrant une spécificité de substrat pour les pénicillines. La pénicillinase a été la première β-lactamase à avoir été identifiée. Elle a été isolée pour la première fois par Abraham and Chain en 1940 à partir d'Escherichia coli avant même que la pénicilline ne soit utilisée de manière médicale. La production de pénicillinase par les bactéries s'est alors rapidement répandue, même par les souches qui ne la produisaient pas précédemment grâce au transfert plasmidique d'information génétique entre cellules bactériennes. Des bêta-lactamines résistant à la pénicillinase comme la méthicilline ont alors été développés, mais des résistances contre ces molécules sont également apparues.tre ces molécules sont également apparues. , β-ラクタマーゼ(ベータラクタマーゼ、β-lactamase)とはβ‐ラクタム系抗生β-ラクタマーゼ(ベータラクタマーゼ、β-lactamase)とはβ‐ラクタム系抗生物質を加水分解する酵素である。ペニシリン/セファロスポリンアミド-β-ラクタムヒドロラーゼ (penicillin/cepharosporin amido-β-lactam hydrolase)とも呼ばれる。EC3.5.2.6に分類される酵素である。 幾つかの種類のグラム陰性菌がβ-ラクタマーゼを産生することでβ-ラクタムに対して耐性を示すことが知られている。なお、β-ラクタム耐性はβ-ラクタマーゼのみが原因ではなくMRSAのようにペニシリン結合タンパク質の基質特異性が変化しても現れる。 現在β-ラクタマーゼは基質特異性の違いにより * ペニシリナーゼ (クラスA β-ラクタマーゼ) * メタロ-β-ラクタマーゼ (クラスB β-ラクタマーゼ、亜鉛-β-ラクタマーゼ、カルバペネマーゼ) * セファロスポリナーゼ (クラスC β-ラクタマーゼ) * オキサシリナーゼ (クラスD β-ラクタマーゼ) が存在する。 これら4種のβ-ラクタマーゼのうち、クラスB β-ラクタマーゼは活性中心に亜鉛を持つが、他はセリン残基を持つ。ペニシリナーゼはペニシリン系抗生物質と第二世代セファロスポリンを分解するのに対して、セファロスポリナーゼは主にセファロスポリンを分解する。オキサシリナーゼはオキサシリンをも分解するペニシリナーゼであり、メタロ-β-ラクタマーゼはカルバペネム系抗生物質を分解する点に特徴がある。 β-ラクタマーゼの遺伝子は、細菌の染色体上あるいはプラスミド上に存在する。特に伝達性薬剤耐性プラスミド (drug resistance plasmid)に存在するβ-ラクタマーゼ遺伝子は菌種特異性も少なく多剤耐性菌の発生にも関与していると考えられる。ラクタマーゼ遺伝子は菌種特異性も少なく多剤耐性菌の発生にも関与していると考えられる。 , Le β-lattamasi sono enzimi (numero EC 3.5.Le β-lattamasi sono enzimi (numero EC 3.5.2.6) prodotti da alcuni batteri e responsabili della loro resistenza agli antibiotici β-lattamici come le penicilline, le e le cefalosporine (i carbapenemi sono relativamente resistenti alle β-lattamasi). Questi enzimi inattivano l’attività di questi antibiotici idrolizzando la struttura comune a tutti questi: l’anello β-lattamico. Le β-lattamasi sono capaci di rompere questa struttura rendendo il principio attivo poco funzionale e, di conseguenza, incapace di uccidere il batterio. Il meccanismo di idrolizzazione avviene in due fasi: 1. * acilazione (che avviene attraverso l'attacco covalente al β-lattame ad opera della serina70) 2. * deacilazione Acquisendo la capacità di produrre questi enzimi, i batteri diventano resistenti ai farmaci e conoscerne i meccanismi fornisce gli strumenti per lo sviluppo di inibitori e nuovi antibiotici. Purtroppo, il fenomeno dell'antibiotico-resistenza è notevolmente aumentato negli ultimi anni, soprattutto per colpa dell'abuso e del cattivo uso che ne viene fatto. Pertanto questi farmaci rischiano sempre più di diventare inutili a causa del continuo sviluppo di ceppi batterici resistenti. I batteri in grado di produrre questo tipo di enzimi sono quelli che posseggono i geni della resistenza a questi antibiotici, questi possono essere acquisiti in due modi: * trasferimento genico verticale: questo tipo di meccanismo prevede mutazioni spontanee, per le quali il batterio sviluppa questa linea difensiva, che vengono selezionate nel corso dell’evoluzione. Tuttavia questo avviene in maniera molto rara. * trasferimento genico orizzontale: meccanismo per il quale il gene della resistenza viene acquisito da altri batteri. Questo può avvenire in tre modi: * congiunzione: un batterio che possiede un plasmide con il gene della resistenza agli antibiotici, si attacca ad un altro battere, facendo sì che il plasmide si replichi nel citoplasma di quest’ultimo che acquista il gene. * trasduzione: il batterio assume il gene per la resistenza attraverso un fago da cui viene attaccato e che aveva precedentemente attaccato un batterio con quel gene e dal quale lo aveva assimilato replicando il proprio DNA nel suo. * trasformazione: il gene viene appreso attraverso l’assorbimento da parte di un batterio del materiale genetico di un altro che lo possedeva nel momento in cui questo muore e libera il proprio materiale genetico.re e libera il proprio materiale genetico. , β-内酰胺酶(β-lactamases),又稱為盤尼西林酶(Penicillinasβ-内酰胺酶(β-lactamases),又稱為盤尼西林酶(Penicillinase)、頭孢菌素酶(Cephalosporinase),是一類由某些细菌生成来提供多重抗藥性,对抗β-内酰胺类抗生素(比如青霉素、头孢菌素、、碳青霉烯等)的酶(EC 3.5.2.6)。 β-内酰胺类抗生素是现有的抗生素中使用最广泛的一类,通常兼用於對抗革蘭氏陽性菌與革蘭氏陰性菌。而β-内酰胺酶通过打破抗生素的分子结构来提供抗药性。这些抗生素的分子结构有一个共同点:称为β-内酰胺的四元环核心。β-内酰胺酶利用水解打破了β-内酰胺四元环使抗生素分子失去药理作用。 β-内酰胺酶通常由革兰氏阴性菌生成,特别是在有抗生素的环境中。素分子失去药理作用。 β-内酰胺酶通常由革兰氏阴性菌生成,特别是在有抗生素的环境中。 , Beta-lactamasa (β-lactamasa) és una classeBeta-lactamasa (β-lactamasa) és una classe d'enzim produït per alguns bacteris i és responsable de la seva resistència als antibiòtics beta-lactàmics com penicil·lines, cefalosporines (són relativament resistents a les betalactamases), , i. Aquests antibiòtics tenen un element comú en la seva estructura molecular: un anell de quatre àtoms, coneguts com a beta-lactàmics. L'enzim lactamasa trenca aquest anell obert, desactivant les propietats antibacterianes de la molècula.Els antibiòtics beta-lactàmics s'utilitzen normalment per tractar un ampli espectre de bacteris gram-positius i gram-negatius. Les beta-lactamases produïdes per microorganismes gram-negatius solen ser secretades.Les beta-lactamases poden ser clínicament beneficioses quan s'administren per via oral per preservar la flora intestinal, durant l'administració parenteral d'antibiòtics. "Això podria proporcionar una protecció contra una àmplia gamma de patògens nosocomials," per la Dra Usha Stiefel a la 47a conferència anual de Interscience de Antimicrobial Agents and Chemotherapy. L'estructura d'una β-lactamasa de Streptomices està donada per 1BSG.masa de Streptomices està donada per 1BSG. , Beta-laktamázy jsou enzymy (číslo EC 3.5.2Beta-laktamázy jsou enzymy (číslo EC 3.5.2.6) produkované některými bakteriemi a zodpovědné za jejich rezistenci na beta-laktamová antibiotika, například peniciliny, a karbapenemy. Cefalosporiny jsou na beta-laktamázu relativně rezistentní. Tato antibiotika mají ve své molekulární struktuře společný element: čtyřatomový kruh známý jako beta-laktam. Laktamázový enzym tento kruh otevírá a deaktivuje antibakteriální vlastnosti molekuly. Beta-laktamová antibiotika se typicky používají k likvidaci širokého spektra grampozitivních a gramnegativních bakterií. Beta-laktamázy jsou obvykle uvolňovány gramnegativními mikroby.bvykle uvolňovány gramnegativními mikroby. , 베타-락타메이스(영어: β-lactamase) 또는 베타-락탐 가수분해효소는 베타-락탐계열 항생제에게 감수성이 있는 세균들의 대응(방어책)으로 생성되는 효소의 일종이다. 베타-락타메이스는 베타-락탐계열 항생제의 베타-락탐 고리를 끊어뜨려 항균효과를 억제한다.
http://dbpedia.org/ontology/symbol β-lactamase domain
http://dbpedia.org/ontology/thumbnail http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/PDB_1bsg_EBI.jpg?width=300 +
http://dbpedia.org/ontology/wikiPageExternalLink https://web.archive.org/web/20140328053749/http:/www.informatik.uni-kiel.de/egt/ + , https://web.archive.org/web/20071111164335/http:/www.lahey.org/Studies/ +
http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID 4609
http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength 51083
http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID 1120305486
http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink http://dbpedia.org/resource/Albany_Medical_Center + , http://dbpedia.org/resource/K._pneumoniae + , http://dbpedia.org/resource/Bya + , http://dbpedia.org/resource/Gentamicin + , http://dbpedia.org/resource/DD-transpeptidase + , http://dbpedia.org/resource/Latin_language + , http://dbpedia.org/resource/Cefepime + , http://dbpedia.org/resource/Sulbactam + , http://dbpedia.org/resource/Penicillin + , http://dbpedia.org/resource/Beta-lactam + , http://dbpedia.org/resource/Diastase + , http://dbpedia.org/resource/Citrobacter_freundii + , http://dbpedia.org/resource/Acinetobacter + , http://dbpedia.org/resource/Decarboxylation + , http://dbpedia.org/resource/Enterobacteriaceae + , http://dbpedia.org/resource/Ampicillin/sulbactam + , http://dbpedia.org/resource/Meropenem + , http://dbpedia.org/resource/Beta-lactam_antibiotic + , http://dbpedia.org/resource/Tazobactam + , http://dbpedia.org/resource/Clavulanic_acid + , http://dbpedia.org/resource/Amoxicillin + , http://dbpedia.org/resource/Cefotetan + , http://dbpedia.org/resource/Mecillinam + , http://dbpedia.org/resource/Piperacillin/tazobactam + , http://dbpedia.org/resource/%CE%92-lactam + , http://dbpedia.org/resource/Carbapenems + , http://dbpedia.org/resource/Cephamycin + , http://dbpedia.org/resource/Cefoxitin + , http://dbpedia.org/resource/Citrobacter + , http://dbpedia.org/resource/Ticarcillin + , http://dbpedia.org/resource/Nitrogen + , http://dbpedia.org/resource/Clavulanate + , http://dbpedia.org/resource/Category:Enzymes_of_known_structure + , http://dbpedia.org/resource/Sulfonamide_%28medicine%29 + , http://dbpedia.org/resource/Regulation_of_gene_expression + , http://dbpedia.org/resource/Amino_acid + , http://dbpedia.org/resource/Salmonella_enterica + , http://dbpedia.org/resource/Pseudomonas + , http://dbpedia.org/resource/Fluoroquinolone + , http://dbpedia.org/resource/Fosfomycin + , http://dbpedia.org/resource/Antibiotic + , http://dbpedia.org/resource/Urticaria + , http://dbpedia.org/resource/S._marcescens + , http://dbpedia.org/resource/Cephalothin + , http://dbpedia.org/resource/Ciprofloxacin + , http://dbpedia.org/resource/Chloramphenicol + , http://dbpedia.org/resource/Oxyimino-beta_lactams + , http://dbpedia.org/resource/File:Beta-lactam_antibiotics_example_1.svg + , http://dbpedia.org/resource/Cephamycins + , http://dbpedia.org/resource/File:ESBL_Stokes.jpg + , http://dbpedia.org/resource/H._influenzae + , http://dbpedia.org/resource/Inoculum_effect + , http://dbpedia.org/resource/Co-ticarclav + , http://dbpedia.org/resource/Sulfamethoxazole + , http://dbpedia.org/resource/Category:EC_3.5.2 + , http://dbpedia.org/resource/P._aeruginosa + , http://dbpedia.org/resource/RNase_Z + , http://dbpedia.org/resource/Monobactams + , http://dbpedia.org/resource/%CE%92-lactamase_inhibitor + , http://dbpedia.org/resource/Proteus_bacteria + , http://dbpedia.org/resource/Category:Beta-lactam_antibiotics + , http://dbpedia.org/resource/Streptomyces + , http://dbpedia.org/resource/Cystitis + , http://dbpedia.org/resource/New_Delhi + , http://dbpedia.org/resource/Enterobacter + , http://dbpedia.org/resource/Kluyvera + , http://dbpedia.org/resource/Cephalosporin + , http://dbpedia.org/resource/Klebsiella + , http://dbpedia.org/resource/Methicillin + , http://dbpedia.org/resource/Aminoglycoside + , http://dbpedia.org/resource/Klebsiella_pneumoniae + , http://dbpedia.org/resource/Trimethoprim + , http://dbpedia.org/resource/Ceftazidime + , http://dbpedia.org/resource/Co-amoxiclav + , http://dbpedia.org/resource/Penicillin-binding_protein + , http://dbpedia.org/resource/Salmonella + , http://dbpedia.org/resource/N._gonorrhoeae + , http://dbpedia.org/resource/Oxacillin + , http://dbpedia.org/resource/Antibiotic_resistance + , http://dbpedia.org/resource/Escherichia_coli + , http://dbpedia.org/resource/Ceftriaxone + , http://dbpedia.org/resource/Ertapenem + , http://dbpedia.org/resource/Amide + , http://dbpedia.org/resource/Cloxacillin + , http://dbpedia.org/resource/Ceftizoxime + , http://dbpedia.org/resource/New_Delhi_metallo-beta-lactamase_1 + , http://dbpedia.org/resource/Carbapenem + , http://dbpedia.org/resource/Beta + , http://dbpedia.org/resource/Enterobacter_cloacae + , http://dbpedia.org/resource/Imipenem + , http://dbpedia.org/resource/Hydrolysis + , http://dbpedia.org/resource/Enzyme + , http://dbpedia.org/resource/Proteus_mirabilis + , http://dbpedia.org/resource/Aminoglycosides + , http://dbpedia.org/resource/Ampicillin + , http://dbpedia.org/resource/Nitrofurantoin + , http://dbpedia.org/resource/Gram-negative + , http://dbpedia.org/resource/Fluoroquinolones + , http://dbpedia.org/resource/Gram-positive + , http://dbpedia.org/resource/Nitrocefin + , http://dbpedia.org/resource/Multiple_drug_resistance + , http://dbpedia.org/resource/North_Carolina + , http://dbpedia.org/resource/Serratia + , http://dbpedia.org/resource/Quinolone_antibiotic + , http://dbpedia.org/resource/Cefotaxime + , http://dbpedia.org/resource/Lactic_acid + , http://dbpedia.org/resource/Streptomyces_albus + , http://dbpedia.org/resource/Greek_language + , http://dbpedia.org/resource/Pseudomonas_aeruginosa + , http://dbpedia.org/resource/Bacteria + , http://dbpedia.org/resource/Temocillin + , http://dbpedia.org/resource/Aztreonam + , http://dbpedia.org/resource/Klebsiella_oxytoca +
http://dbpedia.org/property/caption Structure of Streptomyces albus beta-lactamase , Action of β-lactamase and decarboxylation of the intermediate , Metallo-beta-lactamase L1 homotetramer, Stenotrophomonas
http://dbpedia.org/property/casNumber 9073
http://dbpedia.org/property/date September 2021
http://dbpedia.org/property/ecNumber 3.5
http://dbpedia.org/property/goCode 8800
http://dbpedia.org/property/interpro IPR001279 , IPR001466
http://dbpedia.org/property/iubmbEcNumber 3
http://dbpedia.org/property/name Metallo-beta-lactamase , Serine beta-lactamase , β-lactamase
http://dbpedia.org/property/pdb , , , , , , , , , , ,
http://dbpedia.org/property/pfam PF00144 , PF00753
http://dbpedia.org/property/pfamClan CL0381 , CL0013
http://dbpedia.org/property/prosite PS00146
http://dbpedia.org/property/reason confusing mix of structural and functional classifications; need explanatory paragraph on what these classes are
http://dbpedia.org/property/scop 56601
http://dbpedia.org/property/symbol β-lactamase domain
http://dbpedia.org/property/width 300
http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate http://dbpedia.org/resource/Template:Enzyme + , http://dbpedia.org/resource/Template:Enzymes + , http://dbpedia.org/resource/Template:EC_number + , http://dbpedia.org/resource/Template:Pfam_box + , http://dbpedia.org/resource/Template:Main + , http://dbpedia.org/resource/Template:Citation_needed + , http://dbpedia.org/resource/Template:InterPro + , http://dbpedia.org/resource/Template:Infobox_protein_family + , http://dbpedia.org/resource/Template:PDB_link + , http://dbpedia.org/resource/Template:Portal_bar + , http://dbpedia.org/resource/Template:PDB2 + , http://dbpedia.org/resource/Template:Refend + , http://dbpedia.org/resource/Template:Refbegin + , http://dbpedia.org/resource/Template:Carbon-nitrogen_non-peptide_hydrolases + , http://dbpedia.org/resource/Template:Short_description + , http://dbpedia.org/resource/Template:MeshName + , http://dbpedia.org/resource/Template:Use_dmy_dates + , http://dbpedia.org/resource/Template:Cleanup_section + , http://dbpedia.org/resource/Template:Cite_journal + , http://dbpedia.org/resource/Template:As_of + , http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
http://purl.org/dc/terms/subject http://dbpedia.org/resource/Category:Enzymes_of_known_structure + , http://dbpedia.org/resource/Category:EC_3.5.2 + , http://dbpedia.org/resource/Category:Beta-lactam_antibiotics +
http://purl.org/linguistics/gold/hypernym http://dbpedia.org/resource/Enzymes +
http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom http://en.wikipedia.org/wiki/Beta-lactamase?oldid=1120305486&ns=0 +
http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Lactamase_Application_V.1.svg + , http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Beta-lactam_antibiotics_example_1.svg + , http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/PDB_1bsg_EBI.jpg + , http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/5evb.jpg + , http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/ESBL_Stokes.jpg +
http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf http://en.wikipedia.org/wiki/Beta-lactamase +
owl:sameAs http://cs.dbpedia.org/resource/Beta-laktam%C3%A1za + , http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/targets/2635 + , http://da.dbpedia.org/resource/Betalactamase + , http://www.wikidata.org/entity/Q311379 + , http://ko.dbpedia.org/resource/%EB%B2%A0%ED%83%80-%EB%9D%BD%ED%83%80%EB%A9%94%EC%9D%B4%EC%8A%A4 + , http://pl.dbpedia.org/resource/%CE%92-Laktamazy + , http://he.dbpedia.org/resource/%D7%91%D7%98%D7%90_%D7%9C%D7%A7%D7%98%D7%9E%D7%90%D7%96 + , http://zh.dbpedia.org/resource/%CE%92-%E5%86%85%E9%85%B0%E8%83%BA%E9%85%B6 + , http://sl.dbpedia.org/resource/Betalaktamaza + , http://ca.dbpedia.org/resource/Beta-lactamasa + , http://ta.dbpedia.org/resource/%E0%AE%AA%E0%AF%80%E0%AE%9F%E0%AF%8D%E0%AE%9F%E0%AE%BE-%E0%AE%B2%E0%AE%BE%E0%AE%95%E0%AF%8D%E0%AE%9F%E0%AE%AE%E0%AF%87%E0%AE%9A%E0%AF%81 + , http://it.dbpedia.org/resource/Beta-lattamasi + , http://ro.dbpedia.org/resource/Beta-lactamaz%C4%83 + , http://es.dbpedia.org/resource/Betalactamasa + , http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/targets/332 + , http://gl.dbpedia.org/resource/Beta-lactamase + , http://fa.dbpedia.org/resource/%D8%A8%D8%AA%D8%A7%D9%84%D8%A7%DA%A9%D8%AA%D8%A7%D9%85%D8%A7%D8%B2 + , http://de.dbpedia.org/resource/%CE%92-Lactamasen + , http://az.dbpedia.org/resource/Beta_laktamazlar + , http://dbpedia.org/resource/Beta-lactamase + , http://sh.dbpedia.org/resource/Beta-laktamaza + , http://ku.dbpedia.org/resource/Beta-lactamase + , http://ja.dbpedia.org/resource/%CE%92-%E3%83%A9%E3%82%AF%E3%82%BF%E3%83%9E%E3%83%BC%E3%82%BC + , http://sr.dbpedia.org/resource/Beta-laktamaza + , http://uk.dbpedia.org/resource/%D0%91%D0%B5%D1%82%D0%B0-%D0%BB%D0%B0%D0%BA%D1%82%D0%B0%D0%BC%D0%B0%D0%B7%D0%B8 + , http://fr.dbpedia.org/resource/B%C3%AAta-lactamase + , http://ru.dbpedia.org/resource/%D0%91%D0%B5%D1%82%D0%B0-%D0%BB%D0%B0%D0%BA%D1%82%D0%B0%D0%BC%D0%B0%D0%B7%D1%8B + , http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/targets/2478 + , http://pt.dbpedia.org/resource/Betalactamase + , http://ar.dbpedia.org/resource/%D8%A8%D9%8A%D8%AA%D8%A7_%D9%84%D8%A7%D9%83%D8%AA%D8%A7%D9%85%D8%A7%D8%B2 + , http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/targets/5445 + , http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/enzymes/22 + , http://rdf.freebase.com/ns/m.01gsd + , http://hu.dbpedia.org/resource/B%C3%A9ta-laktam%C3%A1z + , http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/targets/5505 + , http://fi.dbpedia.org/resource/Beetalaktamaasi + , https://global.dbpedia.org/id/2t2AW + , http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/targets/2700 + , http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/targets/2613 +
rdf:type http://dbpedia.org/class/yago/Relation100031921 + , http://dbpedia.org/class/yago/WikicatAbbreviations + , http://dbpedia.org/class/yago/Word106286395 + , http://www.wikidata.org/entity/Q8054 + , http://dbpedia.org/ontology/Protein + , http://dbpedia.org/ontology/Biomolecule + , http://dbpedia.org/class/yago/LanguageUnit106284225 + , http://dbpedia.org/class/yago/Form106290637 + , http://dbpedia.org/class/yago/Part113809207 + , http://dbpedia.org/class/yago/Abbreviation107091587 + , http://dbpedia.org/class/yago/Abstraction100002137 + , http://www.wikidata.org/entity/Q206229 +
rdfs:comment Бета-лактамази (β-лактамази) — це група бактеріальних ферментів, які здатні розривати бета-лактамне кільце деяких антибіотиків (пеніцилінів, цефалоспоринів, карбапенемів та монобактамів), що належать до класу бета-лактамів. , β-ラクタマーゼ(ベータラクタマーゼ、β-lactamase)とはβ‐ラクタム系抗生β-ラクタマーゼ(ベータラクタマーゼ、β-lactamase)とはβ‐ラクタム系抗生物質を加水分解する酵素である。ペニシリン/セファロスポリンアミド-β-ラクタムヒドロラーゼ (penicillin/cepharosporin amido-β-lactam hydrolase)とも呼ばれる。EC3.5.2.6に分類される酵素である。 幾つかの種類のグラム陰性菌がβ-ラクタマーゼを産生することでβ-ラクタムに対して耐性を示すことが知られている。なお、β-ラクタム耐性はβ-ラクタマーゼのみが原因ではなくMRSAのようにペニシリン結合タンパク質の基質特異性が変化しても現れる。 現在β-ラクタマーゼは基質特異性の違いにより * ペニシリナーゼ (クラスA β-ラクタマーゼ) * メタロ-β-ラクタマーゼ (クラスB β-ラクタマーゼ、亜鉛-β-ラクタマーゼ、カルバペネマーゼ) * セファロスポリナーゼ (クラスC β-ラクタマーゼ) * オキサシリナーゼ (クラスD β-ラクタマーゼ) が存在する。 β-ラクタマーゼの遺伝子は、細菌の染色体上あるいはプラスミド上に存在する。特に伝達性薬剤耐性プラスミド (drug resistance plasmid)に存在するβ-ラクタマーゼ遺伝子は菌種特異性も少なく多剤耐性菌の発生にも関与していると考えられる。ラクタマーゼ遺伝子は菌種特異性も少なく多剤耐性菌の発生にも関与していると考えられる。 , 베타-락타메이스(영어: β-lactamase) 또는 베타-락탐 가수분해효소는 베타-락탐계열 항생제에게 감수성이 있는 세균들의 대응(방어책)으로 생성되는 효소의 일종이다. 베타-락타메이스는 베타-락탐계열 항생제의 베타-락탐 고리를 끊어뜨려 항균효과를 억제한다. , Beta-laktamázy jsou enzymy (číslo EC 3.5.2Beta-laktamázy jsou enzymy (číslo EC 3.5.2.6) produkované některými bakteriemi a zodpovědné za jejich rezistenci na beta-laktamová antibiotika, například peniciliny, a karbapenemy. Cefalosporiny jsou na beta-laktamázu relativně rezistentní. Tato antibiotika mají ve své molekulární struktuře společný element: čtyřatomový kruh známý jako beta-laktam. Laktamázový enzym tento kruh otevírá a deaktivuje antibakteriální vlastnosti molekuly.ivuje antibakteriální vlastnosti molekuly. , Beta-lactamases, (β-lactamases) are enzymeBeta-lactamases, (β-lactamases) are enzymes (EC 3.5.2.6) produced by bacteria that provide multi-resistance to beta-lactam antibiotics such as penicillins, cephalosporins, cephamycins, monobactams and carbapenems (ertapenem), although carbapenems are relatively resistant to beta-lactamase. Beta-lactamase provides antibiotic resistance by breaking the antibiotics' structure. These antibiotics all have a common element in their molecular structure: a four-atom ring known as a beta-lactam (β-lactam) ring. Through hydrolysis, the enzyme lactamase breaks the β-lactam ring open, deactivating the molecule's antibacterial properties.g the molecule's antibacterial properties. , Beta-lactamasa (β-lactamasa) és una classeBeta-lactamasa (β-lactamasa) és una classe d'enzim produït per alguns bacteris i és responsable de la seva resistència als antibiòtics beta-lactàmics com penicil·lines, cefalosporines (són relativament resistents a les betalactamases), , i. Aquests antibiòtics tenen un element comú en la seva estructura molecular: un anell de quatre àtoms, coneguts com a beta-lactàmics. L'enzim lactamasa trenca aquest anell obert, desactivant les propietats antibacterianes de la molècula.Els antibiòtics beta-lactàmics s'utilitzen normalment per tractar un ampli espectre de bacteris gram-positius i gram-negatius. Les beta-lactamases produïdes per microorganismes gram-negatius solen ser secretades.Les beta-lactamases poden ser clínicament beneficioses quan s'administren per via oral per preservar la flornistren per via oral per preservar la flor , β-内酰胺酶(β-lactamases),又稱為盤尼西林酶(Penicillinasβ-内酰胺酶(β-lactamases),又稱為盤尼西林酶(Penicillinase)、頭孢菌素酶(Cephalosporinase),是一類由某些细菌生成来提供多重抗藥性,对抗β-内酰胺类抗生素(比如青霉素、头孢菌素、、碳青霉烯等)的酶(EC 3.5.2.6)。 β-内酰胺类抗生素是现有的抗生素中使用最广泛的一类,通常兼用於對抗革蘭氏陽性菌與革蘭氏陰性菌。而β-内酰胺酶通过打破抗生素的分子结构来提供抗药性。这些抗生素的分子结构有一个共同点:称为β-内酰胺的四元环核心。β-内酰胺酶利用水解打破了β-内酰胺四元环使抗生素分子失去药理作用。 β-内酰胺酶通常由革兰氏阴性菌生成,特别是在有抗生素的环境中。素分子失去药理作用。 β-内酰胺酶通常由革兰氏阴性菌生成,特别是在有抗生素的环境中。 , β-Laktamazy – bakteryjne enzymy rozrywającβ-Laktamazy – bakteryjne enzymy rozrywające (dokładnie hydrolizujące) wiązanie β-laktamowe w cząsteczce antybiotyku β-laktamowego. Ich obecność w komórkach bakteryjnych jest źródłem oporności bakterii na ten rodzaj antybiotyków. β-laktamazy są wydzielane przez bakterie Gram-dodatnie na zewnątrz komórki, a przez bakterie Gram-ujemne do przestrzeni periplazmatycznej.m-ujemne do przestrzeni periplazmatycznej. , La betalactamasa (a veces usado con el guiLa betalactamasa (a veces usado con el guion: beta-lactamasa) es una enzima (EC 3.5.2.6) producida por algunas bacterias y es responsable de la resistencia de éstas ante la acción de antibióticos betalactámicos como las penicilinas, las cefalosporinas, monobactamicos y carbapenémicos (carbapenemasas). Todos estos antibióticos tienen un elemento en común dentro de su estructura molecular denominado anillo betalactámico, un anillo químico de cuatro átomos. Las lactamasas rompen el anillo, desactivando las propiedades antimicrobianas de la molécula. Las betalactamasas por lo general son producidas por bacterias Gram negativas en forma secretada. Por lo general, las cepas resistentes a la penicilina se relaciona directamente con el porcentaje de cepas productoras de betalactamasa.​je de cepas productoras de betalactamasa.​ , Le β-lattamasi sono enzimi (numero EC 3.5.Le β-lattamasi sono enzimi (numero EC 3.5.2.6) prodotti da alcuni batteri e responsabili della loro resistenza agli antibiotici β-lattamici come le penicilline, le e le cefalosporine (i carbapenemi sono relativamente resistenti alle β-lattamasi). Questi enzimi inattivano l’attività di questi antibiotici idrolizzando la struttura comune a tutti questi: l’anello β-lattamico. Le β-lattamasi sono capaci di rompere questa struttura rendendo il principio attivo poco funzionale e, di conseguenza, incapace di uccidere il batterio. Il meccanismo di idrolizzazione avviene in due fasi:smo di idrolizzazione avviene in due fasi: , Betalactamases (β-lactamases) são enzimas Betalactamases (β-lactamases) são enzimas produzidas por algumas bactérias e são responsáveis por sua resistência a antibióticos beta-lactâmicos como as penicilinas, cefalosporinas, cefamicinas e carbapenemas. Estes antibióticos têm como elemento comum em suas estruturas moleculares um anel de quatro átomos conhecido como beta-lactama. A enzima lactamase quebra este anel, desativando as propriedades antibacterianas da molécula. propriedades antibacterianas da molécula. , Les β-lactamases sont une famille d'enzymeLes β-lactamases sont une famille d'enzymes (EC 3.5.2.6) responsables de la résistance de certaines bactéries vis-à-vis de certains antibiotiques bêta-lactamine. Parmi ces antibiotiques, on trouve les pénicillines et les céphalosporines. On en retrouve parmi les bactéries à Gram-négatif, mais pas uniquement.éries à Gram-négatif, mais pas uniquement. , β-Lactamasen sind Enzyme, die von zahlreicβ-Lactamasen sind Enzyme, die von zahlreichen Bakterien gebildet werden. Sie hydrolysieren einen gemeinsamen strukturellen Bestandteil der β-Lactam-Antibiotika, den β-Lactam-Ring, und verhindern dadurch die Wirkung dieser Arzneistoffe. Je nach Ansatzpunkt unterscheidet man zwischen Penicillinasen, Cephalosporinasen und Carbapenemasen. β-Lactamasen spielen daher eine wichtige Rolle bei der gefürchteten Antibiotika-Resistenz von Bakterien. Die genetische Information zur Synthese der β-Lactamasen wird sowohl chromosomal als auch plasmidär vererbt. Hemmstoffe der β-Lactamasen sind die β-Lactamase-Inhibitoren.ctamasen sind die β-Lactamase-Inhibitoren. , البيتا لاكتاماز: هي انزيمات تنتج بواسطة بعالبيتا لاكتاماز: هي انزيمات تنتج بواسطة بعض البكتيريا أو الجراثيم سلبيات غرام وإيجابيات غرام وهي المسؤولة عن المقاومة لصف واسع من المضادات الحيوية المتعلقة بالبيتا لاكتام، والتي منها البنسلين. وتوجد مجموعات وصنوف عديدة من هذه الأنزيمات التي تقاوم المضاد الحيوي.على سبيل المثال: صفوف متعددة من أنزيمات «س. بيتا لاكتاماز» مسؤولة عن مقاومة السيفالوسبورين وبعض صفوف «آ. بيتا لاكتاماز» يعطي المقاومة «للأوكسيمينو سيفالوسبورينات» ، «سيفاميسينات» وكاربابينيمات.حديثاً تم تحديد بنيتين مختلفين لأنزيم البيتا لاكتاماز.ديد بنيتين مختلفين لأنزيم البيتا لاكتاماز. , Бе́та-лактама́зы (β-лактамазы) — группа баБе́та-лактама́зы (β-лактамазы) — группа бактериальных ферментов, направленных на борьбу с бета-лактамными антибиотиками (пенициллины, цефалоспорины и др.), наиболее широко используемым классом веществ для антимикробной химиотерапии. Данные ферменты отвечают за образование более распространённой устойчивости бактерий к названным антибиотикам. Вторым путём развития резистентности является изменение структуры , то есть тех белков, на которые нацелены бета-лактамные антибиотики (см. , МРЗС). Для борьбы с бета-лактамазами используются ингибиторы бета-лактамаз, принимаемые вместе с антибиотиком.ктамаз, принимаемые вместе с антибиотиком.
rdfs:label بيتا لاكتاماز , Β-ラクタマーゼ , Betalactamase , Бета-лактамази , Beta-laktamáza , Beta-lactamasa , Beta-lattamasi , Β-内酰胺酶 , Betalactamasa , Beta-lactamase , Bêta-lactamase , Β-Laktamazy , Бета-лактамазы , Β-Lactamasen , 베타-락타메이스
hide properties that link here 
http://dbpedia.org/resource/Penicillinase + , http://dbpedia.org/resource/%CE%92-lactamase + , http://dbpedia.org/resource/Extended-spectrum_beta-lactamase + , http://dbpedia.org/resource/TEM-1 + , http://dbpedia.org/resource/TEM_beta-lactamase + , http://dbpedia.org/resource/Lactamase + , http://dbpedia.org/resource/Beta-lactamases + , http://dbpedia.org/resource/Carbapenemase + , http://dbpedia.org/resource/Beta_lactamase + , http://dbpedia.org/resource/B-lactamase + , http://dbpedia.org/resource/Betalactamase + , http://dbpedia.org/resource/Extended_spectrum_beta-lactamase + , http://dbpedia.org/resource/ESBL + , http://dbpedia.org/resource/AmpC_cephalosporinase + , http://dbpedia.org/resource/Neutrapen + , http://dbpedia.org/resource/B_lactamase + , http://dbpedia.org/resource/Ss_lactamase + , http://dbpedia.org/resource/AmpR_gene + , http://dbpedia.org/resource/EC_3.5.2.6 + , http://dbpedia.org/resource/Esbl + , http://dbpedia.org/resource/Beta-lactam_hydrolase + , http://dbpedia.org/resource/%C3%9F_lactamase + , http://dbpedia.org/resource/%CE%92-Lactamase + http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRedirects
http://dbpedia.org/resource/Antibiotic_use_in_dentistry + , http://dbpedia.org/resource/Folding@home + , http://dbpedia.org/resource/List_of_enzymes + , http://dbpedia.org/resource/Ceftobiprole + , http://dbpedia.org/resource/Suicide_inhibition + , http://dbpedia.org/resource/Ceftazidime + , http://dbpedia.org/resource/Carboxypenicillin + , http://dbpedia.org/resource/ATC_code_J01 + , http://dbpedia.org/resource/Penicillinase + , http://dbpedia.org/resource/Gene_expression + , http://dbpedia.org/resource/Acinetobacter_baumannii + , http://dbpedia.org/resource/PGLO + , http://dbpedia.org/resource/N-acyl_phosphatidylethanolamine-specific_phospholipase_D + , http://dbpedia.org/resource/Antibiotic_sensitivity_testing + , http://dbpedia.org/resource/Penem + , http://dbpedia.org/resource/Carboxylesterase + , http://dbpedia.org/resource/Burkholderia_cenocepacia + , http://dbpedia.org/resource/Neisseria_flavescens + , http://dbpedia.org/resource/Yersinia_enterocolitica + , http://dbpedia.org/resource/Methicillin + , http://dbpedia.org/resource/List_of_antibiotic-resistant_bacteria + , http://dbpedia.org/resource/Antibiotic_resistance_in_gonorrhea + , http://dbpedia.org/resource/Industrial_enzymes + , http://dbpedia.org/resource/Triple-stranded_DNA + , http://dbpedia.org/resource/Beta-lactam_antibiotics + , http://dbpedia.org/resource/Cloning_vector + , http://dbpedia.org/resource/Corynebacterium_striatum + , http://dbpedia.org/resource/Omega_loop + , http://dbpedia.org/resource/PBR322 + , http://dbpedia.org/resource/LacED + , http://dbpedia.org/resource/SpyCatcher + , http://dbpedia.org/resource/Glutaminase + , http://dbpedia.org/resource/CBMAR + , http://dbpedia.org/resource/COA7 + , http://dbpedia.org/resource/Cilastatin + , http://dbpedia.org/resource/Fosfomycin + , http://dbpedia.org/resource/Hetacillin + , http://dbpedia.org/resource/Eravacycline + , http://dbpedia.org/resource/Latamoxef + , http://dbpedia.org/resource/%CE%92-lactamase + , http://dbpedia.org/resource/Clavam + , http://dbpedia.org/resource/Aztreonam + , http://dbpedia.org/resource/Ceftiofur + , http://dbpedia.org/resource/Lactivicin + , http://dbpedia.org/resource/Meropenem + , http://dbpedia.org/resource/Extended-spectrum_penicillin + , http://dbpedia.org/resource/Enzyme + , http://dbpedia.org/resource/Antibiotic + , http://dbpedia.org/resource/Ann_M._Valentine + , http://dbpedia.org/resource/Escherichia_coli_O104:H4 + , http://dbpedia.org/resource/Captopril + , http://dbpedia.org/resource/ESKAPE + , http://dbpedia.org/resource/Commonly_prescribed_drugs + , http://dbpedia.org/resource/Discovery_and_development_of_cephalosporins + , http://dbpedia.org/resource/Phenoxymethylpenicillin + , http://dbpedia.org/resource/Extended-spectrum_beta-lactamase + , http://dbpedia.org/resource/New_Delhi_metallo-beta-lactamase_1 + , http://dbpedia.org/resource/Ventilator-associated_pneumonia + , http://dbpedia.org/resource/Macromolecular_docking + , http://dbpedia.org/resource/Giuseppe_Brotzu + , http://dbpedia.org/resource/Cephalosporin + , http://dbpedia.org/resource/Antimicrobial_resistance_in_Australia + , http://dbpedia.org/resource/Health_in_Nepal + , http://dbpedia.org/resource/Beta-lactamase_inhibitor_protein + , http://dbpedia.org/resource/Spectrum + , http://dbpedia.org/resource/Bacterial_pneumonia + , http://dbpedia.org/resource/ESCAPPM + , http://dbpedia.org/resource/Nafcillin + , http://dbpedia.org/resource/Cefepime + , http://dbpedia.org/resource/Faropenem + , http://dbpedia.org/resource/Diffusion-limited_enzyme + , http://dbpedia.org/resource/Legionella_pneumophila + , http://dbpedia.org/resource/Dicloxacillin + , http://dbpedia.org/resource/Escherichia_virus_CC31 + , http://dbpedia.org/resource/Cardiobacterium_hominis + , http://dbpedia.org/resource/Phytobacter + , http://dbpedia.org/resource/List_of_medical_abbreviations:_E + , http://dbpedia.org/resource/South_East_England + , http://dbpedia.org/resource/Nylon-eating_bacteria + , http://dbpedia.org/resource/Carbenicillin + , http://dbpedia.org/resource/Ames_strain + , http://dbpedia.org/resource/Aminopenicillin + , http://dbpedia.org/resource/TEM-1 + , http://dbpedia.org/resource/TEM_beta-lactamase + , http://dbpedia.org/resource/Lactamase + , http://dbpedia.org/resource/Amoxicillin + , http://dbpedia.org/resource/Beta-lactam + , http://dbpedia.org/resource/Klebsiella_pneumoniae + , http://dbpedia.org/resource/Beta-Lactamase_Database_%28BLDB%29 + , http://dbpedia.org/resource/Beta-Lactamase_Database_%28BLAD%29 + , http://dbpedia.org/resource/List_of_EC_numbers_%28EC_3%29 + , http://dbpedia.org/resource/Nitrocefin + , http://dbpedia.org/resource/Raoultella + , http://dbpedia.org/resource/Beta-lactamases + , http://dbpedia.org/resource/Carbapenemase + , http://dbpedia.org/resource/Beta_lactamase + , http://dbpedia.org/resource/Gram-negative_bacteria + , http://dbpedia.org/resource/Staphylococcus_aureus + , http://dbpedia.org/resource/Penicillin + , http://dbpedia.org/resource/Pathogenic_Escherichia_coli + , http://dbpedia.org/resource/Richard_Sykes_%28microbiologist%29 + , http://dbpedia.org/resource/Asad_Ullah_Khan + , http://dbpedia.org/resource/Selectable_marker + , http://dbpedia.org/resource/Proteus_penneri + , http://dbpedia.org/resource/Ludwig%27s_angina + , http://dbpedia.org/resource/Christopher_J._Schofield + , http://dbpedia.org/resource/Sultamicillin + , http://dbpedia.org/resource/Imp_%28disambiguation%29 + , http://dbpedia.org/resource/Vim + , http://dbpedia.org/resource/Elizabethkingia_meningoseptica + , http://dbpedia.org/resource/Drug_resistance + , http://dbpedia.org/resource/Haemophilus_influenzae + , http://dbpedia.org/resource/Cloxacillin + , http://dbpedia.org/resource/Cefuroxime + , http://dbpedia.org/resource/Flucloxacillin + , http://dbpedia.org/resource/Aurora_Biosciences + , http://dbpedia.org/resource/Protein-fragment_complementation_assay + , http://dbpedia.org/resource/Antimicrobial_resistance + , http://dbpedia.org/resource/Moraxella_catarrhalis + , http://dbpedia.org/resource/Pseudomonas_stutzeri + , http://dbpedia.org/resource/Tigecycline + , http://dbpedia.org/resource/Cefoxitin + , http://dbpedia.org/resource/Ticarcillin + , http://dbpedia.org/resource/Bacteroides_fragilis + , http://dbpedia.org/resource/Piperacillin + , http://dbpedia.org/resource/Ampicillin/sulbactam + , http://dbpedia.org/resource/Thienamycin + , http://dbpedia.org/resource/Maladaptation + , http://dbpedia.org/resource/Multiple_drug_resistance + , http://dbpedia.org/resource/Avibactam + , http://dbpedia.org/resource/Ceftazidime/avibactam + , http://dbpedia.org/resource/%CE%92-Lactamase_inhibitor + , http://dbpedia.org/resource/Clavulanic_acid + , http://dbpedia.org/resource/Tazobactam + , http://dbpedia.org/resource/Ciclacillin + , http://dbpedia.org/resource/Karen_Bush + , http://dbpedia.org/resource/Penicilloic_acid + , http://dbpedia.org/resource/Penicillium_chrysogenum + , http://dbpedia.org/resource/Functional_cloning + , http://dbpedia.org/resource/Minretumomab + , http://dbpedia.org/resource/Temocillin + , http://dbpedia.org/resource/Carumonam + , http://dbpedia.org/resource/Amidohydrolase + , http://dbpedia.org/resource/Antistaphylococcal_penicillins + , http://dbpedia.org/resource/Cefquinome + , http://dbpedia.org/resource/Ceftolozane/tazobactam + , http://dbpedia.org/resource/LACTB + , http://dbpedia.org/resource/B-lactamase + , http://dbpedia.org/resource/KPC + , http://dbpedia.org/resource/Quinacillin + , http://dbpedia.org/resource/Betalactamase + , http://dbpedia.org/resource/Extended_spectrum_beta-lactamase + , http://dbpedia.org/resource/ESBL + , http://dbpedia.org/resource/AmpC_cephalosporinase + , http://dbpedia.org/resource/Neutrapen + , http://dbpedia.org/resource/B_lactamase + , http://dbpedia.org/resource/Ss_lactamase + , http://dbpedia.org/resource/AmpR_gene + , http://dbpedia.org/resource/EC_3.5.2.6 + , http://dbpedia.org/resource/Esbl + , http://dbpedia.org/resource/Beta-lactam_hydrolase + , http://dbpedia.org/resource/%C3%9F_lactamase + , http://dbpedia.org/resource/%CE%92-Lactamase + , http://dbpedia.org/resource/%CE%92_lactamase + http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
http://dbpedia.org/resource/Beta-Lactamase_Database_%28BLAD%29 + http://dbpedia.org/property/scope
http://en.wikipedia.org/wiki/Beta-lactamase + http://xmlns.com/foaf/0.1/primaryTopic
http://dbpedia.org/resource/Beta-lactamase + owl:sameAs
 

 

Enter the name of the page to start semantic browsing from.